[日本語] English
万見
- PDB-3u9s: Crystal structure of P. aeruginosa 3-methylcrotonyl-CoA carboxyla... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u9s
タイトルCrystal structure of P. aeruginosa 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase (MCC) 750 kD holoenzyme, CoA complex
要素
  • Methylcrotonyl-CoA carboxylase, alpha-subunitメチルクロトニルCoAカルボキシラーゼ
  • Methylcrotonyl-CoA carboxylase, beta-subunitメチルクロトニルCoAカルボキシラーゼ
キーワードLIGASE (リガーゼ) / biotin carboxylase / carboxyltransferase / bt domain / bccp domain
機能・相同性
機能・相同性情報


terpene catabolic process / isoprenoid catabolic process / methylcrotonoyl-CoA carboxylase complex / methylcrotonoyl-CoA carboxylase activity / L-leucine catabolic process / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycoprotein, Type 4 Pilin - #40 / : / Methylcrotonyl-CoA carboxylase, alpha-subunit, BT domain / Methylcrotonoyl-CoA carboxylase beta chain MCCB/AccD1-like / Glycoprotein, Type 4 Pilin / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / アセチルCoAカルボキシラーゼ ...Glycoprotein, Type 4 Pilin - #40 / : / Methylcrotonyl-CoA carboxylase, alpha-subunit, BT domain / Methylcrotonoyl-CoA carboxylase beta chain MCCB/AccD1-like / Glycoprotein, Type 4 Pilin / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / アセチルCoAカルボキシラーゼ / Carboxyl transferase domain / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Rossmann fold - #20 / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / ATP-grasp fold, A domain / Single hybrid motif / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ATP-grasp fold, B domain / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Dna Ligase; domain 1 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Alpha-Beta Complex / Βバレル / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BTI / 補酵素A / Methylcrotonyl-CoA carboxylase, beta-subunit / Methylcrotonyl-CoA carboxylase, alpha-subunit (Biotin-containing)
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Huang, C.S. / Tong, L.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: An unanticipated architecture of the 750-kDa {alpha}6{beta}6 holoenzyme of 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase
著者: Huang, C.S. / Ge, P. / Zhou, Z.H. / Tong, L.
履歴
登録2011年10月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月23日Group: Database references / Structure summary

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Methylcrotonyl-CoA carboxylase, alpha-subunit
B: Methylcrotonyl-CoA carboxylase, beta-subunit
C: Methylcrotonyl-CoA carboxylase, alpha-subunit
D: Methylcrotonyl-CoA carboxylase, beta-subunit
E: Methylcrotonyl-CoA carboxylase, alpha-subunit
F: Methylcrotonyl-CoA carboxylase, beta-subunit
G: Methylcrotonyl-CoA carboxylase, alpha-subunit
H: Methylcrotonyl-CoA carboxylase, beta-subunit
I: Methylcrotonyl-CoA carboxylase, alpha-subunit
J: Methylcrotonyl-CoA carboxylase, beta-subunit
K: Methylcrotonyl-CoA carboxylase, alpha-subunit
L: Methylcrotonyl-CoA carboxylase, beta-subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)791,35520
ポリマ－786,29312
非ポリマー5,0628
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area75240 Å2
ΔGint-245 kcal/mol
Surface area221850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.510, 255.340, 152.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.74, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Methylcrotonyl-CoA carboxylase, alpha-subunit / メチルクロトニルCoAカルボキシラーゼ / MCC alpha


分子量: 71378.875 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: liuD, PA2012 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9I299, メチルクロトニルCoAカルボキシラーゼ
#2: タンパク質
Methylcrotonyl-CoA carboxylase, beta-subunit / メチルクロトニルCoAカルボキシラーゼ / MCC beta


分子量: 59670.008 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: liuB, PA2014 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9I297, メチルクロトニルCoAカルボキシラーゼ
#3: 化合物 ChemComp-BTI / 5-(HEXAHYDRO-2-OXO-1H-THIENO[3,4-D]IMIDAZOL-6-YL)PENTANAL


分子量: 228.311 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N2O2S
#4: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A / CoA / 補酵素A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
13.1961.45
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2931under oil720% PEG3350, 0.2 M sodium malonate, pH 7.0, UNDER OIL, temperature 293K
2932under oil720% PEG3350 0.2 M sodium sulfate, pH 7.0, UNDER OIL, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月19日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. all: 118359 / Num. obs: 104480 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 105.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.2537
反射 シェル解像度: 3.5→3.63 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.451 / Mean I/σ(I) obs: 1.736 / % possible all: 75.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
CNS1.2精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.5→48.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 340196.4 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 5256 5 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.234 104480 83 %-
all-104480 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 62.9385 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 105.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-66.37 Å20 Å2-7.3 Å2
2---41.5 Å20 Å2
3----24.87 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.61 Å0.51 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.1 Å1.05 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→48.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数49621 0 318 0 49939
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.19
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.252.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.833
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.654
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.995
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.63 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.425 389 5.1 %
Rwork0.396 7311 -
obs--61.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2bti.parbti.top

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る