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- PDB-3u96: Crystal Structure of YopHQ357F(Catalytic Domain, Residues 163-468... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u96
タイトルCrystal Structure of YopHQ357F(Catalytic Domain, Residues 163-468) in complex with pNCS
要素Tyrosine-protein phosphatase yopH
キーワードHYDROLASE / YopH / PTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal domain superfamily / YopH, N-terminal / Type III secreted modular tyrosine phosphatase, SptP/YopH / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase ...Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal domain superfamily / YopH, N-terminal / Type III secreted modular tyrosine phosphatase, SptP/YopH / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N,4-DIHYDROXY-N-OXO-3-(SULFOOXY)BENZENAMINIUM / Tyrosine-protein phosphatase YopH
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia enterocolitica (腸炎エルシニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ho, M.C. / Ke, S.
引用ジャーナル: J.Phys.Chem.B / 年: 2012
タイトル: Investigation of catalytic loop structure, dynamics, and function relationship of Yersinia protein tyrosine phosphatase by temperature-jump relaxation spectroscopy and X-ray structural determination.
著者: Ke, S. / Ho, M.C. / Zhadin, N. / Deng, H. / Callender, R.
履歴
登録2011年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase yopH
B: Tyrosine-protein phosphatase yopH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,7406
ポリマ－67,0782
非ポリマー6624
水5,567309
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Tyrosine-protein phosphatase yopH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8703
ポリマ－33,5391
非ポリマー3312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Tyrosine-protein phosphatase yopH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8703
ポリマ－33,5391
非ポリマー3312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.863, 53.993, 65.759
Angle α, β, γ (deg.)104.780, 108.790, 97.830
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase yopH / Virulence protein


分子量: 33538.848 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 163-468 / 変異: Q357F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Yersinia enterocolitica (腸炎エルシニア)
遺伝子: yop51, yopH / プラスミド: pt7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P15273, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-CSN / N,4-DIHYDROXY-N-OXO-3-(SULFOOXY)BENZENAMINIUM


分子量: 235.171 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5NO7S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 10000, 0.1M Hepes, pH 7.5, vapor diffusion, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→59 Å / Num. all: 56246 / Num. obs: 54165 / % possible obs: 96.3 % / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 18.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 2.405 / SU ML: 0.076 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.118 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2071 2745 5.1 %RANDOM
Rwork0.1792 ---
obs0.1806 54165 95.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 58.95 Å2 / Biso mean: 22.9191 Å2 / Biso min: 11.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4 Å2-0.95 Å2-1.52 Å2
2--0.1 Å2-0.56 Å2
3----1.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4336 0 40 309 4685
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0214568
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3871.9716202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8415595
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.60123.623207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.76515809
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1831549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2700
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213497
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8221.52905
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.57324703
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.69731663
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.464.51499
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 173 -
Rwork0.27 3134 -
all-3307 -
obs--79.73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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