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- PDB-3u71: Crystal Structure Analysis of South African wild type HIV-1 Subty... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u71
タイトルCrystal Structure Analysis of South African wild type HIV-1 Subtype C Protease
要素HIV-1 Protease
キーワードHYDROLASE / Beta sheet / apo / protease / South African / non-B subtype / viral polyprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / endonuclease activity / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) ...: / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Truncated pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.72 Å
データ登録者Naicker, P. / Fanucchi, S. / Achilonu, I.A. / Fernandes, M.A. / Dirr, H.W. / Sayed, Y.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure analysis of South African wild type HIV-1 subtype C apo protease
著者: Naicker, P. / Fanucchi, S. / Achilonu, I.A. / Fernandes, M.A. / Dirr, H.W. / Sayed, Y.
履歴
登録2011年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 Protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7671
ポリマ－10,7671
非ポリマー00
水00
1
A: HIV-1 Protease

A: HIV-1 Protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5342
ポリマ－21,5342
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area3020 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area10510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.928, 45.928, 99.960
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 Protease


分子量: 10766.799 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-99 / 変異: Q7K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: pol / プラスミド: pET-11b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q994Q3

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.2 M sodium citrate tribasic dihydrate, 20% w/v PEG3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月5日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 8.18 % / Av σ(I) over netI: 91.2 / 数: 46145 / Rsym value: 0.2 / D res high: 2.697 Å / Num. obs: 5638 / % possible obs: 98.76
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRsym value
2.72.7910.413
2.792.9110.333
2.913.0410.306
3.043.210.292
3.23.410.276
3.43.6610.291
3.664.0310.26
4.034.6110.186
4.615.8110.148
反射解像度: 2.697→49.98 Å / Num. obs: 3193 / % possible obs: 98.76 % / 冗長度: 8.18 % / Rsym value: 0.2 / Net I/σ(I): 91.204
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rsym valueDiffraction-ID
2.697-2.7940.4131
2.794-2.9060.3331
2.906-3.0380.3061
3.038-3.1980.2921
3.198-3.3980.2761
3.398-3.6610.2911
3.661-4.0290.261
4.029-4.6120.1861
4.612-5.8090.1481
5.8090.1481

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.72 Å41.74 Å
Translation2.72 Å41.74 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SAINTV7.68Aデータスケーリング
SAINTV7.68Aデータ削減
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2R8N

2r8n


解像度: 2.72→41.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.86 / WRfactor Rfree: 0.2448 / WRfactor Rwork: 0.2035 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7822 / SU B: 36.15 / SU ML: 0.313 / SU R Cruickshank DPI: 2.7395 / SU Rfree: 0.3877 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.388 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2826 137 4.3 %RANDOM
Rwork0.2167 ---
obs0.2195 3193 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 48.23 Å2 / Biso mean: 25.7907 Å2 / Biso min: 11.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20 Å20 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3----0.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.72→41.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数755 0 0 0 755
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.022767
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7761.9981037
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.389598
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.8925.625
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.03915147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg6.506153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2124
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021541
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6411.5488
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2232793
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7023279
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8994.5244
LS精密化 シェル解像度: 2.72→2.791 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 9 -
Rwork0.35 208 -
all-217 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -2.6229 Å / Origin y: -4.5867 Å / Origin z: -11.2942 Å
111213212223313233
T0.0218 Å20.0143 Å2-0.0066 Å2-0.0761 Å2-0.016 Å2--0.0419 Å2
L0.4157 °20.4203 °20.2807 °2-0.4314 °20.263 °2--2.5586 °2
S-0.0378 Å °0.1505 Å °-0.0464 Å °-0.0112 Å °0.1308 Å °-0.0616 Å °-0.0731 Å °-0.0192 Å °-0.093 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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