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- PDB-3txn: Crystal structure of Rpn6 from Drosophila melanogaster, native data -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3txn
タイトルCrystal structure of Rpn6 from Drosophila melanogaster, native data
要素26S proteasome regulatory complex subunit p42B
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / PROTEIN BINDING (タンパク質) / 26 S proteasome / PCI domain / alpha solenoid (Αソレノイド) / regulatory particle / lid
機能・相同性
機能・相同性情報


Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Degradation of NF-kappa-B inhibitor, CACT / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Regulation of RAS by GAPs / Circadian Clock pathway / Activation of NF-kappaB in B cells / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 ...Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Degradation of NF-kappa-B inhibitor, CACT / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Regulation of RAS by GAPs / Circadian Clock pathway / Activation of NF-kappaB in B cells / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Downstream TCR signaling / Ubiquitination and degradation of phosphorylated ARM / Separation of Sister Chromatids / FCERI mediated NF-kB activation / Degradation of AXIN / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Regulation of RUNX2 expression and activity / Regulation of RUNX3 expression and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Nuclear CI is degraded / ABC-family proteins mediated transport / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Ubiquitination and proteolysis of phosphorylated CI / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Interleukin-1 signaling / Degradation of GLI1 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / Hedgehog 'on' state / Hedgehog ligand biogenesis / Degradation of PER / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of CRY / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation / Regulation of PTEN stability and activity / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of TIM / UCH proteinases / Orc1 removal from chromatin / Ub-specific processing proteases / Neutrophil degranulation / proteasome regulatory particle / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / proteasome complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / structural molecule activity / 核質 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #570 / 26S proteasome regulatory subunit Rpn6, N-terminal / 6S proteasome subunit Rpn6, C-terminal helix domain / 26S proteasome regulatory subunit RPN6 N-terminal domain / 26S proteasome subunit RPN6 C-terminal helix domain / PCI/PINT associated module / motif in proteasome subunits, Int-6, Nip-1 and TRIP-15 / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #570 / 26S proteasome regulatory subunit Rpn6, N-terminal / 6S proteasome subunit Rpn6, C-terminal helix domain / 26S proteasome regulatory subunit RPN6 N-terminal domain / 26S proteasome subunit RPN6 C-terminal helix domain / PCI/PINT associated module / motif in proteasome subunits, Int-6, Nip-1 and TRIP-15 / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 11
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.496 Å
データ登録者Pathare, G.R. / Bracher, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: The proteasomal subunit Rpn6 is a molecular clamp holding the core and regulatory subcomplexes together.
著者: Pathare, G.R. / Nagy, I. / Bohn, S. / Unverdorben, P. / Hubert, A. / Korner, R. / Nickell, S. / Lasker, K. / Sali, A. / Tamura, T. / Nishioka, T. / Forster, F. / Baumeister, W. / Bracher, A.
履歴
登録2011年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月11日Group: Database references
改定 1.22012年2月1日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 26S proteasome regulatory complex subunit p42B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5935
ポリマ－44,2171
非ポリマー3764
水88349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.251, 161.251, 42.080
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 26S proteasome regulatory complex subunit p42B / BcDNA.LD18931 / Proteasome p44.5 subunit / isoform B / PSMD11


分子量: 44216.879 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 30-422 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: BcDNA.LD18931, CG10149, Dmel_CG10149, Rpn6 / プラスミド: pTipRC1 / 発現宿主: Rhodococcus erythropolis (バクテリア) / 株 (発現宿主): L-88 / 参照: UniProt: Q7KLV9
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.61 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM Tris HCl pH 7.5 200 mM Li2SO4, 12% PEG-3350, vapor diffusion, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.00686 Å
検出器タイプ: PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.496→140.028 Å / Num. all: 22030 / Num. obs: 22030 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 65.531 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.496-2.633.30.3032.51059931750.30399
2.63-2.793.30.1983.8980030070.19899.5
2.79-2.983.50.1176.3996928660.117100
2.98-3.223.40.0848.6908426520.08499.9
3.22-3.533.20.06211.3785224470.06299.4
3.53-3.953.40.04714.1741922050.04799.5
3.95-4.563.30.03916.2648419650.03999.3
4.56-5.583.10.03518.4505516450.03598.4
5.58-7.893.30.03121.4435813190.03199.3
7.89-52.78230.02920.422787490.02998

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.496→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / WRfactor Rfree: 0.29 / WRfactor Rwork: 0.2421 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8273 / SU B: 19.02 / SU ML: 0.189 / SU R Cruickshank DPI: 0.3236 / SU Rfree: 0.2642 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.247 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 1146 5.2 %RANDOM
Rwork0.2157 ---
obs0.2182 20825 99.21 %-
all-20991 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 137.59 Å2 / Biso mean: 65.3496 Å2 / Biso min: 28.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.78 Å2-0.39 Å20 Å2
2---0.78 Å20 Å2
3---1.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.496→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2717 0 22 49 2788
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222771
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2941.9923740
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0435352
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.8825.086116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.5515508
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2441514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2440
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022011
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.21246
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.21933
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2940.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0960.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6051.51812
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.03922797
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.72331073
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.794.5943
LS精密化 シェル解像度: 2.496→2.56 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.413 77 -
Rwork0.358 1502 -
all-1579 -
obs--98.5 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.15242.20330.63515.06161.25891.1917-0.15640.05010.3314-0.2710.04380.4077-0.34380.04630.11250.2185-0.2088-0.0354-0.08460.0525-0.124326.751163.9084-0.665
24.05074.3125-0.62258.4206-1.85712.0640.026-0.108-0.12430.2938-0.1455-0.0279-0.49320.37470.1194-0.1432-0.09810.0397-0.2222-0.0282-0.173217.552425.53015.2882
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A38 - 280
2X-RAY DIFFRACTION1A502
3X-RAY DIFFRACTION1A600 - 621
4X-RAY DIFFRACTION2A281 - 390
5X-RAY DIFFRACTION2A500 - 501
6X-RAY DIFFRACTION2A503
7X-RAY DIFFRACTION2A622 - 648

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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