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万見
- PDB-3tuv: Crystal structure of insulysin with bound ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tuv
タイトルCrystal structure of insulysin with bound ATP
要素
  • Insulin-degrading enzyme
  • Peptide
キーワードHYDROLASE / thermolysin-like fold active site region / hydrolyase / peptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-endorphin binding / Peroxisomal protein import / Insulin receptor recycling / insulysin / ubiquitin recycling / Ub-specific processing proteases / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process ...beta-endorphin binding / Peroxisomal protein import / Insulin receptor recycling / insulysin / ubiquitin recycling / Ub-specific processing proteases / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / cytosolic proteasome complex / insulin binding / regulation of aerobic respiration / insulin receptor recycling / peptide catabolic process / amyloid-beta clearance / peroxisomal matrix / peptide hormone binding / amyloid-beta metabolic process / negative regulation of proteolysis / peptide binding / proteolysis involved in protein catabolic process / endosome lumen / protein catabolic process / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / metalloendopeptidase activity / peroxisome / peptidase activity / amyloid-beta binding / basolateral plasma membrane / endopeptidase activity / response to oxidative stress / external side of plasma membrane / protein-containing complex binding / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / : / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal ...Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / : / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Insulin-degrading enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Rodgers, D.W. / Noinaj, N.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Anion Activation Site of Insulin-degrading Enzyme.
著者: Noinaj, N. / Song, E.S. / Bhasin, S. / Alper, B.J. / Schmidt, W.K. / Hersh, L.B. / Rodgers, D.W.
履歴
登録2011年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月11日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-degrading enzyme
B: Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,6453
ポリマ－118,1382
非ポリマー5071
水4,071226
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area37690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.984, 70.660, 114.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.63, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1193-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Insulin-degrading enzyme / Insulin protease / Insulinase / Insulysin


分子量: 117864.820 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 1-1019 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ide
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: P35559, insulysin
#2: タンパク質・ペプチド Peptide


分子量: 273.330 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: peptide likely cleavage product from polyhistidine tag
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.21 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG 4000, 100 mM sodium citrate 100 mM ammonium acetate, 5 mM ATP, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月27日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→50 Å / Num. all: 40206 / Num. obs: 36467 / % possible obs: 90.7 % / Observed criterion σ(F): -4 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.27→2.33 Å / % possible all: 88.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.27→41.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 9.854 / SU ML: 0.239 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.302 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26823 1948 5.1 %RANDOM
Rwork0.21705 ---
all0.21975 36467 --
obs0.21975 36467 90.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.835 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.65 Å20 Å21.71 Å2
2--1.22 Å20 Å2
3----0.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→41.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7795 0 31 226 8052
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0228048
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9271.9710912
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.885967
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.29324.439392
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.2151401
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6441541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.21176
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.026149
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1750.23985
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2970.25493
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1180.2428
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1880.2102
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1930.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2951.55012
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.52727826
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.50233469
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.8424.53085
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.27→2.33 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 108 -
Rwork0.3 2138 -
obs--71.69 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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