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- PDB-3trk: Structure of the Chikungunya virus nsP2 protease -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3trk
タイトルStructure of the Chikungunya virus nsP2 protease
要素Nonstructural polyprotein
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase / host cell filopodium / mRNA methyltransferase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / mRNA modification / regulation of cytoskeleton organization ...ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase / host cell filopodium / mRNA methyltransferase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / mRNA modification / regulation of cytoskeleton organization / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / 7-methylguanosine mRNA capping / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / cysteine-type peptidase activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / host cell cytoplasmic vesicle membrane / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / nucleoside-triphosphate phosphatase / methylation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / GTP binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Alphavirus nsP2 protease domain / : / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain / Alphavirus nsP2 protease domain superfamily / : / Peptidase family C9 / Tomato mosaic virus helicase, N-terminal domain / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain profile. / : / Non-structural protein 3, zinc-binding domain ...Alphavirus nsP2 protease domain / : / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain / Alphavirus nsP2 protease domain superfamily / : / Peptidase family C9 / Tomato mosaic virus helicase, N-terminal domain / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain profile. / : / Non-structural protein 3, zinc-binding domain / Viral methyltransferase / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain profile. / Tymovirus, RNA-dependent RNA polymerase / RNA dependent RNA polymerase / Viral (Superfamily 1) RNA helicase / Cathepsin B; Chain A / Vaccinia Virus protein VP39 / (+) RNA virus helicase core domain / (+)RNA virus helicase core domain profile. / Non-structural protein 3, X-domain-like / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain / Macro domain-like / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyprotein P1234 / Polyprotein P1234
類似検索 - 構成要素
生物種Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.397 Å
データ登録者Cheung, J. / Franklin, M. / Mancia, F. / Rudolph, M. / Cassidy, M. / Gary, E. / Burshteyn, F. / Love, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of the Chikungunya virus nsP2 protease
著者: Cheung, J. / Franklin, M. / Mancia, F. / Rudolph, M. / Cassidy, M. / Gary, E. / Burshteyn, F. / Love, J.
履歴
登録2011年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nonstructural polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2142
ポリマ－37,1911
非ポリマー231
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.509, 87.509, 85.078
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-168-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Nonstructural polyprotein


分子量: 37190.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
株: AF15561 / 遺伝子: CHIKVgp1 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: D7R983, UniProt: Q8JUX6*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.83 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.09M HEPES pH 7.5, 17% PEG 4000, 8.5% 2-propanol, 15% glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月22日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.397→50 Å / Num. all: 13541 / Num. obs: 13501 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.132 / Χ2: 1.311 / Net I/σ(I): 5.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.4-2.447.30.4866620.517199
2.44-2.498.10.4436460.5591100
2.49-2.5380.4376590.5371100
2.53-2.597.90.3676670.5461100
2.59-2.6480.3576590.6181100
2.64-2.77.80.4096681.1491100
2.7-2.777.90.2816620.6411100
2.77-2.857.90.2316690.6621100
2.85-2.937.90.2076560.7211100
2.93-3.027.90.1736640.7541100
3.02-3.137.90.1386800.8431100
3.13-3.267.90.1246620.8781100
3.26-3.417.80.1276741.3311100
3.41-3.586.80.1636623.026199.8
3.58-3.815.30.1896794.872198.3
3.81-4.15.60.1136533.252197.2
4.1-4.527.50.0776941.8221100
4.52-5.177.40.0717031.771100
5.17-6.517.20.0747031.5611100
6.51-506.70.0627792.416199.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2HWK

2hwk


解像度: 2.397→39.135 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.87 / FOM work R set: 0.807 / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2576 666 4.95 %RANDOM
Rwork0.2085 ---
all0.2109 14168 --
obs0.2109 13450 99.63 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 18.676 Å2 / ksol: 0.315 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 112.79 Å2 / Biso mean: 32.8692 Å2 / Biso min: 15.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0632 Å20 Å20 Å2
2---0.0632 Å20 Å2
3---0.1264 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.397→39.135 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2578 0 1 171 2750
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022643
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5533584
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038389
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002463
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.1979
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3968-2.58190.361310.273524992630100
2.5819-2.84160.3391460.247625062652100
2.8416-3.25260.25381240.21425332657100
3.2526-4.09730.23581340.20332524265899
4.0973-39.14040.21361310.1827222853100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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