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- PDB-3tfh: DMSP-dependent demethylase from P. ubique - apo -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tfh
タイトルDMSP-dependent demethylase from P. ubique - apo
要素GcvT-like Aminomethyltransferase protein
キーワードTRANSFERASE / demethylase / THF
機能・相同性
機能・相同性情報


dimethylsulfoniopropionate demethylase / methyltransferase activity / methylation
類似検索 - 分子機能
Glycine cleavage T-protein, C-terminal barrel domain / Glycine cleavage T-protein C-terminal barrel domain / Glycine cleavage T-protein/YgfZ, C-terminal / Probable tRNA modification gtpase trme; domain 1 / Aminomethyltransferase-like / Aminomethyltransferase, folate-binding domain / Aminomethyltransferase folate-binding domain / GTP-binding protein TrmE/Aminomethyltransferase GcvT, domain 1 / Gyrase A; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dimethylsulfoniopropionate demethylase DmdA
類似検索 - 構成要素
生物種Candidatus Pelagibacter ubique (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Schuller, D.J. / Reisch, C.R. / Moran, M.A. / Whitman, W.B. / Lanzilotta, W.N.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2012
タイトル: Structures of dimethylsulfoniopropionate-dependent demethylase from the marine organism Pelagabacter ubique.
著者: Schuller, D.J. / Reisch, C.R. / Moran, M.A. / Whitman, W.B. / Lanzilotta, W.N.
履歴
登録2011年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月29日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GcvT-like Aminomethyltransferase protein
B: GcvT-like Aminomethyltransferase protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,0046
ポリマ－83,7732
非ポリマー2304
水10,070559
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5560 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area29520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.656, 121.727, 59.648
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 GcvT-like Aminomethyltransferase protein


分子量: 41886.719 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Gene synthesized with E. coli codon preferences. Plasmid based on pCYB1.
由来: (組換発現) Candidatus Pelagibacter ubique (バクテリア)
株: HTCC1062 / 遺伝子: dmdA, SAR11_0246 / プラスミド: pABX101 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Top10F' / 参照: UniProt: Q4FP21, aminomethyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 559 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.11 %
結晶化温度: 298 K / pH: 6.8
詳細: 25 mM HEPES, 325 mM NaCl, 20% PEG. PEG increased to 30% for cryo, pH 6.8, Microbatch under oil, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.9 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月25日 / 詳細: vertical focusing mirrors
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) cooled with lN2
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 43819 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 34.2 Å2 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 19.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Mean I/σ(I) obs: 13 / Num. unique all: 4385 / Rsym value: 0.201 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1WOO, 1V5V

1woo

1v5v


解像度: 2.1→43.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 5.226 / SU ML: 0.144 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.193 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23092 1066 2.4 %RANDOM
Rwork0.16607 ---
obs0.1677 42744 100 %-
all-43813 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.52 Å20 Å21.43 Å2
2---1.24 Å20 Å2
3---0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→43.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5898 0 14 559 6471
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0226269
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024401
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7161.9598483
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.999310821
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3195803
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.32825.268298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.94151193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4381522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2904
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.026995
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021245
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0041.53772
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2661.51544
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7226128
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.41332497
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6634.52323
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 77 -
Rwork0.176 3154 -
obs-3154 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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