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- PDB-3t5c: Crystal structure of N-terminal domain of FACL13 from Mycobacteri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3t5c
タイトルCrystal structure of N-terminal domain of FACL13 from Mycobacterium tuberculosis in different space group C2
要素PROBABLE CHAIN-FATTY-ACID-CoA LIGASE FADD13
キーワードLIGASE / Acetyl-CoA synthetase like fold / AMP-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


long-chain-fatty-acid-CoA ligase / long-chain fatty acid-CoA ligase activity / medium-chain fatty acid-CoA ligase activity / fatty acid biosynthetic process / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ANL, N-terminal domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Rossmann fold ...ANL, N-terminal domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Long-chain-fatty-acid--CoA ligase FadD13 / Long-chain-fatty-acid--CoA ligase FadD13
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Goyal, A. / Sankaranarayanan, R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Molecular basis of the functional divergence of fatty acyl-AMP ligase biosynthetic enzymes of Mycobacterium tuberculosis.
著者: Goyal, A. / Verma, P. / Anandhakrishnan, M. / Gokhale, R.S. / Sankaranarayanan, R.
履歴
登録2011年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROBABLE CHAIN-FATTY-ACID-CoA LIGASE FADD13
B: PROBABLE CHAIN-FATTY-ACID-CoA LIGASE FADD13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6842
ポリマ－85,6842
非ポリマー00
水8,845491
1
A: PROBABLE CHAIN-FATTY-ACID-CoA LIGASE FADD13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8421
ポリマ－42,8421
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PROBABLE CHAIN-FATTY-ACID-CoA LIGASE FADD13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8421
ポリマ－42,8421
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)129.228, 91.983, 84.412
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 130.79, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PROBABLE CHAIN-FATTY-ACID-CoA LIGASE FADD13 / Substrate--CoA ligase / FATTY-ACYL-CoA SYNTHETASE


分子量: 42841.777 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain (UNP RESIDUES 1-396) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: fadD13, MT3174, Rv3089 / プラスミド: pET21c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O53306, UniProt: P9WQ36*PLUS, 合成酵素; C-S結合を形成; 酸とチオールを結合するもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 491 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.51 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.1M Na-HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年1月18日 / 詳細: Osmic mirrors
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→25 Å / Num. obs: 43434 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 19.17
反射 シェル解像度: 2.09→2.16 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.321 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 4209 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3T5B

3t5b


解像度: 2.09→25 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.263 2154 RANDOM
Rwork0.208 --
obs0.208 43301 -
all-43301 -
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.66 Å20 Å2-0.849 Å2
2---5.254 Å20 Å2
3---3.594 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5970 0 0 491 6461

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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