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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3t3t | ||||||
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タイトル | 1.38 A structure of human frataxin variant Q148G | ||||||
要素 | Frataxin, mitochondrial | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / Fe-S Cluster Biosynthesis / Human mitochondria | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of ferrochelatase activity / proprioception / [4Fe-4S] cluster assembly / iron incorporation into metallo-sulfur cluster / positive regulation of lyase activity / positive regulation of succinate dehydrogenase activity / L-cysteine desulfurase complex / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / positive regulation of aconitate hydratase activity ...regulation of ferrochelatase activity / proprioception / [4Fe-4S] cluster assembly / iron incorporation into metallo-sulfur cluster / positive regulation of lyase activity / positive regulation of succinate dehydrogenase activity / L-cysteine desulfurase complex / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / positive regulation of aconitate hydratase activity / iron chaperone activity / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / negative regulation of organ growth / iron-sulfur cluster assembly complex / Mitochondrial protein import / [2Fe-2S] cluster assembly / oxidative phosphorylation / adult walking behavior / response to iron ion / embryo development ending in birth or egg hatching / iron-sulfur cluster assembly / heme biosynthetic process / negative regulation of multicellular organism growth / organ growth / positive regulation of catalytic activity / muscle cell cellular homeostasis / ferroxidase / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / protein autoprocessing / ferroxidase activity / ferric iron binding / mitochondrion organization / ferrous iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / cellular response to hydrogen peroxide / iron ion transport / positive regulation of cell growth / intracellular iron ion homeostasis / mitochondrial matrix / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.38 Å | ||||||
データ登録者 | Bridwell-Rabb, J. / Winn, A.M. / Barondeau, D.P. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011 タイトル: Structure-Function Analysis of Friedreich's Ataxia Mutants Reveals Determinants of Frataxin Binding and Activation of the Fe-S Assembly Complex. 著者: Bridwell-Rabb, J. / Winn, A.M. / Barondeau, D.P. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3t3t.cif.gz | 111.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3t3t.ent.gz | 87.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3t3t.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t3/3t3t ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t3/3t3t | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14124.570 Da / 分子数: 4 / 断片: mature form (UNP residues 82-210) / 変異: Q148G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FXN, FRDA, X25 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16595, ferroxidase #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.37 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: 2.0 M ammonium sulfate, 0.1 M citrate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K |
-データ収集
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1.0971 Å |
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検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD |
放射 | モノクロメーター: Side scattering bent cube-root I-beam single crystal; asymmetric cut 4.965 degs プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.0971 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.38→26.19 Å / Num. obs: 111516 / % possible obs: 96.7 % |
反射 シェル | 解像度: 1.38→1.416 Å / % possible all: 94.24 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.38→26.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 0.979 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.061 / ESU R Free: 0.064 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 15.332 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.38→26.19 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.38→1.416 Å / Total num. of bins used: 20
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