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- PDB-3sv1: Crystal structure of APP peptide bound rat Mint2 PARM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sv1
タイトルCrystal structure of APP peptide bound rat Mint2 PARM
要素
  • Amyloid beta A4 precursor protein-binding family A member 2
  • Amyloid beta A4 protein
キーワードPROTEIN BINDING / APP binding
機能・相同性
機能・相同性情報


amyloid-beta complex / microglia development / negative regulation of presynapse assembly / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / synaptic assembly at neuromuscular junction / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / regulation of Wnt signaling pathway / regulation of synapse structure or activity / axo-dendritic transport ...amyloid-beta complex / microglia development / negative regulation of presynapse assembly / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / synaptic assembly at neuromuscular junction / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / regulation of Wnt signaling pathway / regulation of synapse structure or activity / axo-dendritic transport / axon midline choice point recognition / astrocyte activation involved in immune response / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / ciliary rootlet / Golgi-associated vesicle / PTB domain binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / positive regulation of amyloid fibril formation / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / neuron remodeling / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / nuclear envelope lumen / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / suckling behavior / positive regulation of protein metabolic process / dendrite development / modulation of excitatory postsynaptic potential / synaptic vesicle exocytosis / TRAF6 mediated NF-kB activation / presynaptic active zone / signaling receptor activator activity / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / The NLRP3 inflammasome / negative regulation of long-term synaptic potentiation / neuromuscular process controlling balance / transition metal ion binding / regulation of multicellular organism growth / intracellular copper ion homeostasis / regulation of presynapse assembly / negative regulation of neuron differentiation / ECM proteoglycans / spindle midzone / positive regulation of T cell migration / forebrain development / smooth endoplasmic reticulum / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of chemokine production / Notch signaling pathway / clathrin-coated pit / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / extracellular matrix organization / neuron projection maintenance / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / Mitochondrial protein degradation / axonogenesis / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of mitotic cell cycle / response to interleukin-1 / positive regulation of calcium-mediated signaling / cholesterol metabolic process / protein serine/threonine kinase binding / platelet alpha granule lumen / positive regulation of glycolytic process / adult locomotory behavior / dendritic shaft / central nervous system development / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of interleukin-1 beta production / trans-Golgi network membrane / endosome lumen / learning / locomotory behavior / astrocyte activation / positive regulation of JNK cascade / Post-translational protein phosphorylation / microglial cell activation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / synapse organization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / neuromuscular junction / visual learning / recycling endosome / positive regulation of interleukin-6 production / Schaffer collateral - CA1 synapse / Golgi lumen / multicellular organism growth / cognition / neuron cellular homeostasis / endocytosis / positive regulation of inflammatory response / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / cellular response to amyloid-beta / neuron projection development / G2/M transition of mitotic cell cycle
類似検索 - 分子機能
: / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. ...: / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta A4 precursor protein-binding family A member 2 / Amyloid-beta precursor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Shen, Y. / Long, J. / Yan, X. / Xie, X.
引用ジャーナル: J Mol Cell Biol / 年: 2013
タイトル: Open-closed motion of Mint2 regulates APP metabolism
著者: Xie, X. / Yan, X. / Wang, Z. / Zhou, H. / Diao, W. / Zhou, W. / Long, J. / Shen, Y.
履歴
登録2011年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amyloid beta A4 precursor protein-binding family A member 2
B: Amyloid beta A4 precursor protein-binding family A member 2
C: Amyloid beta A4 precursor protein-binding family A member 2
D: Amyloid beta A4 protein
E: Amyloid beta A4 protein
F: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,1656
ポリマ－69,1656
非ポリマー00
水81145
1
A: Amyloid beta A4 precursor protein-binding family A member 2
D: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0552
ポリマ－23,0552
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1540 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area10050 Å2
手法PISA
2
B: Amyloid beta A4 precursor protein-binding family A member 2
E: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0552
ポリマ－23,0552
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area8610 Å2
手法PISA
3
C: Amyloid beta A4 precursor protein-binding family A member 2
F: Amyloid beta A4 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0552
ポリマ－23,0552
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area300 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area9250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.119, 52.092, 121.282
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.80, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Amyloid beta A4 precursor protein-binding family A member 2 / Adapter protein X11beta / Neuron-specific X11L protein / Neuronal Munc18-1-interacting protein 2 / Mint-2


分子量: 21289.139 Da / 分子数: 3 / 断片: PTB and ARM domains, residues 365-552 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Mint2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O35431
#2: タンパク質・ペプチド Amyloid beta A4 protein / APP


分子量: 1765.851 Da / 分子数: 3 / 断片: C-terminal peptide, residues 754-767 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05067
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES, 36% PEG200, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月23日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→40.7 Å / Num. all: 11646 / Num. obs: 10867 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / % possible all: 94.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3SUZ

3suz


解像度: 3.3→40.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 79842.63 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.301 563 5.2 %RANDOM
Rwork0.243 ---
obs0.243 10867 94.5 %-
all-11646 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 119.41 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 117.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--25.96 Å20 Å210.01 Å2
2--14.47 Å20 Å2
3---11.49 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.56 Å0.41 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.51 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→40.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3687 0 0 45 3732
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.93
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it10.781.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it16.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it252
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it24.542.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.04 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 70 4.5 %
Rwork0.294 1492 -
obs--82.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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