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- PDB-3sui: Crystal structure of ca2+-calmodulin in complex with a trpv1 c-te... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sui
タイトルCrystal structure of ca2+-calmodulin in complex with a trpv1 c-terminal peptide
要素
  • Calmodulin
  • Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1
キーワードCALCIUM-BINDING PROTEIN / CALMODULIN / CALCIUM-CALMODULIN / TRPV1 / TRPV1 C-TERMINUS / CALMODULIN COMPLEX / THERMOSENSOR / TRP CHANNEL / EF HANDS / 1-10 MOTIF / CALCIUM CHANNEL / CALMODULIN-BINDING / ION CHANNEL / CALCIUM BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of establishment of blood-brain barrier / response to capsazepine / sensory perception of mechanical stimulus / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / peptide secretion / cellular response to temperature stimulus / excitatory extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity ...negative regulation of establishment of blood-brain barrier / response to capsazepine / sensory perception of mechanical stimulus / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / peptide secretion / cellular response to temperature stimulus / excitatory extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / : / temperature-gated ion channel activity / positive regulation of protein autophosphorylation / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of pain / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / TRP channels / smooth muscle contraction involved in micturition / fever generation / urinary bladder smooth muscle contraction / detection of temperature stimulus involved in thermoception / thermoception / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / cellular response to acidic pH / negative regulation of systemic arterial blood pressure / chloride channel regulator activity / response to pH / dendritic spine membrane / glutamate secretion / CaM pathway / monoatomic cation transmembrane transporter activity / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / positive regulation of DNA binding / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / negative regulation of heart rate / ligand-gated monoatomic ion channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / response to pain / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / response to corticosterone / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / temperature homeostasis / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / nitric-oxide synthase binding / diet induced thermogenesis / cellular response to alkaloid / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / cellular response to ATP / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / cellular response to cytokine stimulus / regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / RHO GTPases activate PAKs / intracellularly gated calcium channel activity / behavioral response to pain / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / negative regulation of mitochondrial membrane potential / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcium ion import across plasma membrane / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / adenylate cyclase binding / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / regulation of synaptic vesicle endocytosis / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / activation of adenylate cyclase activity / monoatomic cation channel activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1-4 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / : / Ankyrin repeat / EF-hand domain pair / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat ...Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1-4 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / : / Ankyrin repeat / EF-hand domain pair / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / EF-hand, calcium binding motif / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1 / Calmodulin-1 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Lau, S.-Y. / Gaudet, R.
引用ジャーナル: J.Gen.Physiol. / 年: 2012
タイトル: Distinct properties of Ca2+-calmodulin binding to N- and C-terminal regulatory regions of the TRPV1 channel.
著者: Lau, S.Y. / Procko, E. / Gaudet, R.
履歴
登録2011年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月14日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1907
ポリマ－20,9332
非ポリマー2565
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2850 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area8590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.681, 41.681, 341.533
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM, CALM1, CALM2, CALM3, CALML2, CAM, CAM1, CAM2, CAM3, CAMB, CAMC, CAMIII
プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1 / TrpV1 / Capsaicin receptor / Osm-9-like TRP channel 1 / OTRPC1 / Vanilloid receptor 1 / Vanilloid ...TrpV1 / Capsaicin receptor / Osm-9-like TRP channel 1 / OTRPC1 / Vanilloid receptor 1 / Vanilloid receptor type 1-like


分子量: 4080.678 Da / 分子数: 1 / Fragment: Unp residues 767-801 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Trpv1, Vr1, Vr1l / プラスミド: pMALC2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O35433
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.87 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M MES PH6.0, 2.2-2.8M AMMONIUM SULFATE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97949 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月28日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. all: 13912 / Num. obs: 13862 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 1.95→1.98 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.469 / % possible all: 91.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DVE

3dve


解像度: 1.95→36.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 8.173 / SU ML: 0.107 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.168 / ESU R Free: 0.164 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24837 690 5 %RANDOM
Rwork0.19175 ---
obs0.19437 13172 98.67 %-
all-13912 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.983 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.47 Å20.23 Å20 Å2
2--0.47 Å20 Å2
3----0.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→36.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1268 0 9 91 1368
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0221372
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5191.961866
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7075182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.92626.29681
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.44715256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.427158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2202
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021077
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9721.5830
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.72821341
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5253542
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1414.5513
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.952→2.003 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 47 -
Rwork0.257 885 -
obs--93.11 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3932-1.11521.26553.213-1.83765.96370.11250.13-0.0104-0.223-0.0082-0.02180.208-0.2905-0.10430.31920.00090.02720.1938-0.00850.0356-5.942-25.899-17.752
23.2946-1.8878-0.46183.73920.00662.61750.00130.1104-0.0225-0.1786-0.0292-0.15910.11660.08330.02790.3531-0.01160.00950.17270.00790.0478-12.415-9.658-6.211
311.45380.7982-1.64330.86310.539313.1870.1270.276-0.1402-0.8867-0.25840.2787-0.0152-0.27640.13140.31920.03180.02430.2687-0.07020.0575-11.329-17.979-12.683
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 80
2X-RAY DIFFRACTION1A501 - 502
3X-RAY DIFFRACTION2A81 - 148
4X-RAY DIFFRACTION2A503 - 504
5X-RAY DIFFRACTION3B784 - 798

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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