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万見
- PDB-3ssa: Crystal structure of subunit B mutant N157T of the A1AO ATP synthase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ssa
タイトルCrystal structure of subunit B mutant N157T of the A1AO ATP synthase
要素V-type ATP synthase beta chain
キーワードHYDROLASE / ATP binding
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ATPase, A1 complex, beta subunit / Rossmann fold - #12240 / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / : / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain ...ATPase, A1 complex, beta subunit / Rossmann fold - #12240 / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / : / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-(2-AMINOETHYL)BENZENESULFONYL FLUORIDE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / A-type ATP synthase subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina mazei (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Sundararaman, L. / Manimekalai, M.S.S. / Jeyakanthan, J. / Gruber, G.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of subunit A mutants H156A, N157A and N157T of the A1AO ATP synthase
著者: Sundararaman, L. / Manimekalai, M.S.S. / Gruber, G.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 2009
タイトル: Spectroscopic and crystallographic studies of the mutant R416W give insight into the nucleotide binding traits of subunit B of the A1Ao ATP synthase.
著者: Kumar, A. / Manimekalai, M.S. / Balakrishna, A.M. / Hunke, C. / Weigelt, S. / Sewald, N. / Gruber, G.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2008
タイトル: Structure of the nucleotide-binding subunit B of the energy producer A1A0 ATP synthase in complex with adenosine diphosphate.
著者: Kumar, A. / Manimekalai, M.S. / Gruber, G.
#3: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2009
タイトル: A second transient position of ATP on its trail to the nucleotide-binding site of subunit B of the motor protein A(1)A(0) ATP synthase.
著者: Manimekalai, M.S. / Kumar, A. / Balakrishna, A.M. / Gruber, G.
履歴
登録2011年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: V-type ATP synthase beta chain
B: V-type ATP synthase beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,12025
ポリマ－100,6542
非ポリマー2,46623
水19,9251106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10370 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area30930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.335, 95.803, 130.367
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 V-type ATP synthase beta chain / V-ATPase subunit B


分子量: 50327.242 Da / 分子数: 2 / 変異: N157T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Methanosarcina mazei (古細菌) / 株: Go1 / 遺伝子: ahaB, atpB, MM_0779 / プラスミド: pET9D-HIS6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q60187, H+-transporting two-sector ATPase

-
非ポリマー , 7種, 1129分子

#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-AES / 4-(2-AMINOETHYL)BENZENESULFONYL FLUORIDE / AEBSF / AEBSF


分子量: 203.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10FNO2S / コメント: プロテアーゼ阻害剤*YM
#6: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.93 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 30% glycerol, PEG 400, 0.1M Sodium Chloride and 0.1M Sodium citrate (pH 5.0), vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL12B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月7日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 5.4 % / Av σ(I) over netI: 20.8 / 数: 552277 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Χ2: 0.44 / D res high: 1.7 Å / D res low: 30 Å / Num. obs: 101545 / % possible obs: 99.5
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
3.663097.310.0180.1745.4
2.913.6699.910.0260.2425.6
2.542.9110010.0450.3475.7
2.312.5410010.0750.5295.7
2.142.3110010.1020.7135.6
2.022.1410010.1250.6525.5
1.912.0210010.1510.5295.4
1.831.9110010.1870.4335.3
1.761.8399.910.2390.3955.2
1.71.7698.110.2840.3824.9
反射解像度: 1.7→30 Å / Num. all: 102059 / Num. obs: 101545 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 18.934 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Χ2: 0.44 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.7-1.764.90.28498920.382198.1
1.76-1.835.20.239100710.395199.9
1.83-1.915.30.187100890.4331100
1.91-2.025.40.151101070.5291100
2.02-2.145.50.125101380.6521100
2.14-2.315.60.102101670.7131100
2.31-2.545.70.075101930.5291100
2.54-2.915.70.045101990.3471100
2.91-3.665.60.026103170.242199.9
3.66-305.40.018103720.174197.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2C61

2c61


解像度: 1.7→13.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / WRfactor Rfree: 0.1916 / WRfactor Rwork: 0.1429 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8739 / SU B: 1.877 / SU ML: 0.062 / SU R Cruickshank DPI: 0.0898 / SU Rfree: 0.0969 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.097 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1931 5072 5 %RANDOM
Rwork0.1458 ---
all0.158 101813 --
obs0.1482 101467 99.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 78.41 Å2 / Biso mean: 25.3045 Å2 / Biso min: 7.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→13.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6648 0 155 1106 7909
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.030.0227162
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3791.9939717
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg12.8085932
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.97323.963328
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.394151217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6651559
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2620.21082
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.0215427
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5131.54394
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.47427130
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.87332768
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.2234.52549
LS精密化 シェル解像度: 1.697→1.74 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 359 -
Rwork0.217 6741 -
all-7100 -
obs--96.69 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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