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- PDB-3sox: Structure of UHRF1 PHD finger in the free form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sox
タイトルStructure of UHRF1 PHD finger in the free form
要素E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
キーワードLIGASE / PHD finger / Histone binding / Histone H3
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3 ubiquitin ligase activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / histone H3K9me2/3 reader activity / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / positive regulation of protein metabolic process / mitotic spindle assembly ...histone H3 ubiquitin ligase activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / histone H3K9me2/3 reader activity / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / positive regulation of protein metabolic process / mitotic spindle assembly / : / heterochromatin / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein autoubiquitination / DNA methylation / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / epigenetic regulation of gene expression / replication fork / double-strand break repair via homologous recombination / euchromatin / RING-type E3 ubiquitin transferase / spindle / nuclear matrix / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / heterochromatin formation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone binding / nucleic acid binding / protein ubiquitination / DNA damage response / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / PUA-like superfamily ...: / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / PUA-like superfamily / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / PHD-finger / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6501 Å
データ登録者Rajakumara, E. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2011
タイトル: PHD Finger Recognition of Unmodified Histone H3R2 Links UHRF1 to Regulation of Euchromatic Gene Expression.
著者: Rajakumara, E. / Wang, Z. / Ma, H. / Hu, L. / Chen, H. / Lin, Y. / Guo, R. / Wu, F. / Li, H. / Lan, F. / Shi, Y.G. / Xu, Y. / Patel, D.J. / Shi, Y.
履歴
登録2011年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,36510
ポリマ－15,8422
非ポリマー5238
水1267
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1835
ポリマ－7,9211
非ポリマー2624
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1835
ポリマ－7,9211
非ポリマー2624
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
ヘテロ分子

A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,36510
ポリマ－15,8422
非ポリマー5238
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_455-x-1/2,y,-z1
Buried area850 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area8180 Å2
手法PISA
4
B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
ヘテロ分子

B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,36510
ポリマ－15,8422
非ポリマー5238
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x,-y,-z+1/21
Buried area860 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area8150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.746, 53.805, 128.476
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-7-

ZN

21B-8-

ZN

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain B resid 312:376B0
211chain A and resid 312:376A312 - 376

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 / Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein ...Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein Np95 / HuNp95 / RING finger protein 106 / Transcription factor ICBP90 / Ubiquitin-like PHD and RING finger domain-containing protein 1 / Ubiquitin-like-containing PHD and RING finger domains protein 1


分子量: 7920.976 Da / 分子数: 2 / 断片: UHRF1 (UNP Residues 298-367) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PreScission protease cleavable N-terminal GST tag / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ICBP90, NP95, RNF106, UHRF1 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3)
参照: UniProt: Q96T88, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.04 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 2 M ammonium sulfate, 0.1 M Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: OTHER / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: Osmic mirrors
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→30 Å / Num. obs: 5681 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 1.872 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.65-2.747.10.8453.15581.3299.1
2.74-2.857.10.5025551.46499.3
2.85-2.987.20.3615691.50599.6
2.98-3.147.20.2655441.66699.8
3.14-3.347.10.1495651.87999.8
3.34-3.67.10.1015592.06399.8
3.6-3.967.10.0695632.32599.8
3.96-4.5370.0535702.32499.8
4.53-5.770.0415842.13999.8
5.7-306.40.0296142.0398.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3SOU CHAIN A

3sou


解像度: 2.6501→19.013 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.6782 / SU ML: 0.52 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 36.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2943 251 4.45 %RANDOM
Rwork0.2484 ---
obs0.2504 5645 99.19 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 64.183 Å2 / ksol: 0.325 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 133.79 Å2 / Biso mean: 75.0106 Å2 / Biso min: 41.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-18.8972 Å20 Å2-0 Å2
2--11.535 Å2-0 Å2
3----30.4323 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6501→19.013 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数948 0 8 7 963
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012972
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.71324
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.106142
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011180
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.59350
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11B474X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
12A474X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 2 / % reflection obs: 99 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.6501-3.33590.3961180.326226512769
3.3359-19.0130.2691330.226727432876

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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