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- PDB-3son: Crystal structure of a putativel NUDIX hydrolase (LMOf2365_2679) ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3son
タイトルCrystal structure of a putativel NUDIX hydrolase (LMOf2365_2679) from Listeria monocytogenes str. 4b F2365 at 1.70 A resolution
要素Hypothetical NUDIX hydrolase
キーワードHYDROLASE / Nudix / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta / :
機能・相同性情報
生物種Listeria monocytogenes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a Hypothetical NUDIX hydrolase (LMOf2365_2679) from LISTERIA MONOCYTOGENES (ATCC 19115) at 1.70 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2011年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月27日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical NUDIX hydrolase
B: Hypothetical NUDIX hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8784
ポリマ－34,7982
非ポリマー802
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1860 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area14490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.880, 57.880, 94.490
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1115A0 - 26
2115B0 - 26
1216A26 - 33
2216B26 - 33
1315A34 - 54
2315B34 - 54
1416A51 - 55
2416B51 - 55
1515A56 - 97
2515B56 - 97
1615A115 - 123
2615B115 - 123
1715A132 - 143
2715B132 - 143
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical NUDIX hydrolase / MutT/nudix family protein


分子量: 17398.807 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Listeria monocytogenes (バクテリア)
株: Li 2 / 遺伝子: LMOf2365_2679 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q71W72
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細1. THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...1. THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. 2. THE STRAIN CLONED (ATCC 19115 / 4b / Li 2) DIFFERS FROM THE STRAIN SEQUENCED IN THE DATABASE REFERENCE (serotype 4b strain F2365). DNA SEQUENCING OF THE CLONED CONSTRUCT SHOWS AN ISOLUCINE AT POSITION 121 INSTEAD OF A VALINE. THE ISOLUCINE AT POSITION 121 IS SUPPORTED BY THE ELECTRON DENSITY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.92 %
解説: The crystal was larger than the beam. After collecting the 3-wavelength MAD data set, the crystal was translated to place a fresh part of the crystal in the beam before collecting the data used in refinement.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 10.0% 2-propanol, 0.2M Ca(OAc)2, 0.1M MES pH 6.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97937,0.97908
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月19日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (ho rizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979371
30.979081
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.738
11-H, K, -L20.262
反射解像度: 1.7→27.671 Å / Num. obs: 34048 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 26.769 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 13.88
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.7-1.753.70.4263.19160247699.8
1.75-1.793.70.3653.79182245099.6
1.79-1.853.70.2844.88975239599.8
1.85-1.93.70.2975.18649230999.4
1.9-1.963.70.1568.28269222599.8
1.96-2.033.80.1259.98122216299.8
2.03-2.114.60.11412.99624209099.6
2.11-2.25.30.10216.110783203499.7
2.2-2.295.70.11616.511037193599.9
2.29-2.416.50.0822.611938184199.9
2.41-2.547.50.07426.913286178299.9
2.54-2.697.40.06231.3122371649100
2.69-2.887.40.05235.311698157799.8
2.88-3.117.40.04840.110738145399.9
3.11-3.47.40.04343.9100911364100
3.4-3.87.40.04345.58987122099.8
3.8-4.397.20.03647.47612106099.7
4.39-5.386.90.03347.3642292599.9
5.38-7.6170.03747.3506972099.9
7.61-27.675.60.03342.2211638095.1

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEJune 12, 2007データスケーリング
REFMAC5.6.0116精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.71→27.671 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.19 / SU B: 4.509 / SU ML: 0.068 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.02 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. A MET-INHIBITION ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. SOLVENT MOLECULES WERE EXCLUDED FROM THE AUTOMATIC ASSIGNMENT OF THE TLS GROUPS. 5. THE DIFFRACTION DATA SHOW MEROHEDERAL TWINNING WITH TWIN LAW "-H, K, -L". THE REFINED TWIN FRACTION WAS 0.26. THE R-FREE TEST SET REFLECTIONS WERE CHOSEN AT RANDOM WITH THE TWIN LAW INCLUDED. 6. BOTH SODIUM AND CALCIUM ARE PRESENT IN THE CRYSTALLIZATION SOLUTION / PROTEIN BUFFER. CALCIUM WAS MODELED BASED ON A SLIGHTLY BETTER FIT TO THE DENSITY BUT THE SITE COULD BE MIXED NA AND CA. 7. THE RAMACHANDRAN OUTLIER A60 IS IN A LOOP WITH WEAK ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.196 1742 5.2 %RANDOM + TWIN LAW
Rwork0.1634 ---
obs0.1651 33655 99.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 107.07 Å2 / Biso mean: 31.6546 Å2 / Biso min: 16.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.38 Å20 Å20 Å2
2--14.38 Å20 Å2
3----28.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.71→27.671 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2341 0 2 169 2512
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.022446
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021580
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5651.9523333
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90133863
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1965300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.29725120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.75315373
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.448158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2367
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022766
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02510
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
612MEDIUM POSITIONAL0.220.5
930LOOSE POSITIONAL0.495
612MEDIUM THERMAL4.792
930LOOSE THERMAL3.9210
LS精密化 シェル解像度: 1.706→1.75 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232 106 -
Rwork0.161 2320 -
all-2426 -
obs--97.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9808-0.0012-0.4230.9541-0.33371.1460.0030.13090.0282-0.00320.07280.1048-0.0607-0.1024-0.07580.00470.0038-0.00190.05490.03720.152620.9757.79261.748
20.65920.1856-0.00451.2063-0.16341.39990.0941-0.02210.04460.0665-0.04170.1051-0.15010.1413-0.05240.0364-0.01550.04390.01680.00640.151817.9728.09289.607
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 148
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 148

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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