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- PDB-3s3s: Transglutaminase 2 in complex with a novel inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s3s
タイトルTransglutaminase 2 in complex with a novel inhibitor
要素
  • Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
  • peptide inhibitor
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Transglutaminase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein deamination / histone serotonyltransferase activity / histone dopaminyltransferase activity / peptide noradrenalinyltransferase activity / peptide histaminyltransferase activity / cellular response to serotonin / regulation of apoptotic cell clearance / protein-glutamine glutaminase activity / protein-glutamine glutaminase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase ...protein deamination / histone serotonyltransferase activity / histone dopaminyltransferase activity / peptide noradrenalinyltransferase activity / peptide histaminyltransferase activity / cellular response to serotonin / regulation of apoptotic cell clearance / protein-glutamine glutaminase activity / protein-glutamine glutaminase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / salivary gland cavitation / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / dopamine secretion / peptide cross-linking / branching involved in salivary gland morphogenesis / cellular response to dopamine / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / cellular response to cocaine / apoptotic cell clearance / positive regulation of neurogenesis / positive regulation of sprouting angiogenesis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of GTPase activity / extracellular matrix / positive regulation of cell adhesion / bone development / protein homooligomerization / nucleosome / peptidase activity / : / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / gene expression / regulation of apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / focal adhesion / calcium ion binding / GTP binding / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / mitochondrion / proteolysis / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 2 / Transglutaminase-like / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / : / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain ...Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 2 / Transglutaminase-like / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / : / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. / Transglutaminase-like superfamily / Transglutaminase/protease-like homologues / Transglutaminase-like / Transglutaminase-like superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-[(2R)-2-{[(benzyloxy)carbonyl]amino}-7-ethoxy-7-oxoheptanoyl]-L-valyl-L-prolyl-L-leucine / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.301 Å
データ登録者Lindemann, I. / Heine, A. / Klebe, G.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Inhibitors of Transglutaminase 2: A therapeutic option in celiac disease
著者: Lindemann, I. / Boettcher, J. / Oertel, K. / Weber, J. / Hils, M. / Pasternack, R. / Heine, A. / Klebe, G.
履歴
登録2011年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月12日Group: Other
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
B: peptide inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,5548
ポリマ－78,9782
非ポリマー5766
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.439, 71.439, 310.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細THE MAIN POLYMERIC PROTEIN-GLUTAMINE GAMMA-GLUTAMYLTRANSFERASE 2 IS A MONOMER IN THE ABSENCE OF THE PEPTIDE INHIBITOR

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要素

#1: タンパク質 Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2 / Tissue transglutaminase / Transglutaminase C / TG(C) / TGC / TGase C / Transglutaminase H / TGase H ...Tissue transglutaminase / Transglutaminase C / TG(C) / TGC / TGase C / Transglutaminase H / TGase H / Transglutaminase-2 / TGase-2


分子量: 78312.641 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 2-687 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TGM2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P21980, protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド peptide inhibitor


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 665.217 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
参照: N-[(2R)-2-{[(benzyloxy)carbonyl]amino}-7-ethoxy-7-oxoheptanoyl]-L-valyl-L-prolyl-L-leucine
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE UNREACTED FORM OF THE PEPTIDE INHIBITOR, CHAIN B HAS A DOUBLE BOND BETWEEN C15 AND C17 OF THE ...THE UNREACTED FORM OF THE PEPTIDE INHIBITOR, CHAIN B HAS A DOUBLE BOND BETWEEN C15 AND C17 OF THE AMINOACID XW1. UPON REACTION WITH PROTEIN, A COVALENT BOND BETWEEN C15 AND SG OF CYS 277 CHAIN A IS FORMED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.93 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 3.0 M Amm. sulfate, 0.1 M HEPES, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K, pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月21日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator KMC-2
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 34641 / Num. obs: 34641 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7 % / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 23.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.35 Å / 冗長度: 4.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 2006 / Rsym value: 0.345 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2q3z

2q3z


解像度: 2.301→48.034 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 0 / 位相誤差: 28.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2965 1649 5.01 %random
Rwork0.2265 ---
obs0.2299 32911 89.02 %-
all-32911 --
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 62.497 Å2 / ksol: 0.359 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.1639 Å20 Å2-0 Å2
2--9.1639 Å20 Å2
3----18.3279 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.301→48.034 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4830 0 30 153 5013
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084957
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0546752
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9191753
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066765
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005865
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3005-2.36820.3432990.272100X-RAY DIFFRACTION74
2.3682-2.44470.3211270.26592509X-RAY DIFFRACTION87
2.4447-2.5320.3551580.24892624X-RAY DIFFRACTION92
2.532-2.63340.26161250.22942673X-RAY DIFFRACTION93
2.6334-2.75320.33431520.22522717X-RAY DIFFRACTION94
2.7532-2.89840.32971300.22512728X-RAY DIFFRACTION95
2.8984-3.080.29611440.22012754X-RAY DIFFRACTION95
3.08-3.31770.31111530.22412749X-RAY DIFFRACTION95
3.3177-3.65150.28511490.21482710X-RAY DIFFRACTION93
3.6515-4.17960.29061580.20312575X-RAY DIFFRACTION87
4.1796-5.26480.25721200.20492305X-RAY DIFFRACTION77
5.2648-48.04420.29761340.25522818X-RAY DIFFRACTION87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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