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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3s0y | ||||||
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タイトル | The crystal structure of the periplasmic domain of MotB (residues 64-256). | ||||||
![]() | Motility protein B | ||||||
![]() | MOTOR PROTEIN / peptidoglycan binding / flagellar rotation / chemotaxis / bacterial flagellar motor / membrane | ||||||
機能・相同性 | ![]() archaeal or bacterial-type flagellum-dependent cell motility / chemotaxis / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Roujeinikova, A.R. / O'Neill, J. / Xie, M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Role of the MotB linker in the assembly and activation of the bacterial flagellar motor. 著者: O'Neill, J. / Xie, M. / Hijnen, M. / Roujeinikova, A. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2008 タイトル: Cloning, purification and crystallization of MotB, a stator component of the proton-driven bacterial flagellar motor. 著者: O'Neill, J. / Roujeinikova, A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 157.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 126.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 445.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 450.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 17.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 24.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 21790.582 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminally truncated (UNP Residues 65-257) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.21 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 2.1 M ammonium sulphate, 100 mM MES monohydrate pH 6.5 and 2.5% v/v 1,4-dioxane, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月4日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.004 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 30716 / Num. obs: 30716 / % possible obs: 91 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 16.8 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 59.8 Å2 / Biso mean: 34.137 Å2 / Biso min: 7.86 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.72 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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