[日本語] English
万見
- PDB-3ruj: Crystal Structure of N-terminal region of yeast Atg7 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ruj
タイトルCrystal Structure of N-terminal region of yeast Atg7
要素Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7
キーワードPROTEIN TRANSPORT / protein binding / Atg3 / Atg10
機能・相同性
機能・相同性情報


Atg12 activating enzyme activity / Atg8 activating enzyme activity / protein modification by small protein conjugation / extrinsic component of phagophore assembly site membrane / Macroautophagy / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / nucleophagy / autophagy of mitochondrion / piecemeal microautophagy of the nucleus / phagophore assembly site ...Atg12 activating enzyme activity / Atg8 activating enzyme activity / protein modification by small protein conjugation / extrinsic component of phagophore assembly site membrane / Macroautophagy / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / nucleophagy / autophagy of mitochondrion / piecemeal microautophagy of the nucleus / phagophore assembly site / cellular response to nitrogen starvation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / autophagosome assembly / mitophagy / Neutrophil degranulation / macroautophagy / autophagy / mitochondrion / membrane / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7, N-terminal / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7, N-terminal, subdomain 1 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7, N-terminal, subdomain 2 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7 N-terminus / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Hong, S.B. / Kim, B.W. / Song, H.K.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Insights into noncanonical E1 enzyme activation from the structure of autophagic E1 Atg7 with Atg8.
著者: Hong, S.B. / Kim, B.W. / Lee, K.E. / Kim, S.W. / Jeon, H. / Kim, J. / Song, H.K.
履歴
登録2011年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Database references
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0891
ポリマ－34,0891
非ポリマー00
水2,792155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.846, 112.846, 102.248
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7 / ATG12-activating enzyme E1 ATG7 / Autophagy-related protein 7 / Cytoplasm to vacuole targeting protein 2


分子量: 34088.559 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain (UNP RESIDUES 1-294) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: ATG7, APG7, CVT2, YHR171W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38862
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.24 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Na-Hepes pH 8.0, 1.5M LiSO4H2O, 0.01M spermidine tetrahydrochloride, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1.0, 0.9795, 0.9798, 0.95
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月9日
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal monochromator, liquid nitrogen cooling
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97951
30.97981
40.951
反射解像度: 2.1→29.262 Å / Num. all: 37038 / Num. obs: 31750 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→29.26 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 0 / 位相誤差: 26.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2541 1701 5.36 %RANDOM
Rwork0.2278 ---
obs0.2292 31750 85.04 %-
all-37038 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.732 Å2 / ksol: 0.404 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.3038 Å20 Å2-0 Å2
2--3.3038 Å20 Å2
3----6.6075 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→29.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2335 0 0 155 2490
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092388
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3193235
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.894887
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08363
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005414
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.1005-2.16230.35481500.3039262089
2.1623-2.23210.30071280.2924233280
2.2321-2.31180.33961260.2754218874
2.3118-2.40430.30911110.294202070
2.4043-2.51370.30611270.2841212172
2.5137-2.64610.31611330.2819227378
2.6461-2.81180.27011340.2636242182
2.8118-3.02870.27761490.2407269692
3.0287-3.33310.24221660.2267287398
3.3331-3.81450.20911620.202290698
3.8145-4.80240.21151620.1814286297
4.8024-29.26450.27381530.2334273791

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る