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万見
- PDB-3rnv: Structure of the autocatalytic cysteine protease domain of potyvi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rnv
タイトルStructure of the autocatalytic cysteine protease domain of potyvirus helper-component proteinase
要素Helper component proteinase
キーワードHYDROLASE / cysteine protease / proteolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear-inclusion-a endopeptidase / helper-component proteinase / positive stranded viral RNA replication / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / host cell cytoplasmic vesicle / helical viral capsid / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / host cell membrane / serine-type peptidase activity / helicase activity ...nuclear-inclusion-a endopeptidase / helper-component proteinase / positive stranded viral RNA replication / hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / host cell cytoplasmic vesicle / helical viral capsid / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / host cell membrane / serine-type peptidase activity / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / viral translational frameshifting / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Helper component proteinase / Helper component proteinase / Peptidase S30, polyprotein P1, potyvirus / Polyprotein, Potyviridae / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain / Potyviral polyprotein protein 3 / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain superfamily / Helper component proteinase / Peptidase family C4 / Potyvirus P1 protease ...Helper component proteinase / Helper component proteinase / Peptidase S30, polyprotein P1, potyvirus / Polyprotein, Potyviridae / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain / Potyviral polyprotein protein 3 / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain superfamily / Helper component proteinase / Peptidase family C4 / Potyvirus P1 protease / Potyviridae polyprotein / Protein P3 of Potyviral polyprotein / Helper-component proteinase (HC-Pro) cysteine protease (CPD) domain profile. / Potyviridae P1 protease domain profile. / Potyvirus NIa protease (NIa-pro) domain / Potyvirus NIa protease (NIa-pro) domain profile. / Potyvirus coat protein / Potyvirus coat protein / Cathepsin B; Chain A / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Alpha-Beta Complex / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Turnip mosaic virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Ye, K.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Structure of the autocatalytic cysteine protease domain of potyvirus helper-component proteinase
著者: Guo, B. / Lin, J. / Ye, K.
履歴
登録2011年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Helper component proteinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0451
ポリマ－18,0451
非ポリマー00
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Helper component proteinase

A: Helper component proteinase

A: Helper component proteinase

A: Helper component proteinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1804
ポリマ－72,1804
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
Buried area6330 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area23070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.806, 98.806, 65.747
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 Helper component proteinase / HC-Pro


分子量: 18045.018 Da / 分子数: 1 / 断片: cysteine protease domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Turnip mosaic virus (ウイルス) / 株: Japanese / 遺伝子: HC-Pro / プラスミド: pET28a-SMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P89509, helper-component proteinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 1M (NH4)2SO4, 4%(w/v) PEG3350, 0.1M Bis-Tris, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 11250 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.1 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 48.7
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.528 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 552 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 11.655 / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.172 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27411 526 4.7 %RANDOM
Rwork0.24629 ---
obs0.24751 10612 98.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1 Å20 Å20 Å2
2---0.1 Å20 Å2
3---0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数991 0 0 17 1008
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0221012
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0511.9681369
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.015122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.34923.65941
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.67815186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.057154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2159
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02733
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5491.5612
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0432995
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4553400
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5214.5374
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 41 -
Rwork0.379 777 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 31.577 Å / Origin y: 38.018 Å / Origin z: 13.347 Å
111213212223313233
T0.2783 Å2-0.1188 Å2-0.0319 Å2-0.4086 Å20.1894 Å2--0.2865 Å2
L1.3487 °2-1.5366 °2-0.0048 °2-3.2857 °2-0.6697 °2--0.9455 °2
S0.0124 Å °-0.3754 Å °-0.1674 Å °0.3855 Å °0.3964 Å °0.1202 Å °0.2153 Å °-0.4336 Å °-0.4089 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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