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- PDB-3rg6: Crystal structure of a chaperone-bound assembly intermediate of f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rg6
タイトルCrystal structure of a chaperone-bound assembly intermediate of form I Rubisco
要素
  • RbcX protein
  • Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
キーワードPHOTOSYNTHESIS / assembly chaperone / TIM barrel (RbcL) / carbon fixation (RbcL) complex assembly / protein folding / chaperone (RbcX) / RbcS (RbcL)
機能・相同性
機能・相同性情報


ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / photorespiration / carboxysome / ribulose-bisphosphate carboxylase / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / carbon fixation / reductive pentose-phosphate cycle / photosynthesis / protein folding chaperone / monooxygenase activity ...ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / photorespiration / carboxysome / ribulose-bisphosphate carboxylase / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / carbon fixation / reductive pentose-phosphate cycle / photosynthesis / protein folding chaperone / monooxygenase activity / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chaperonin-like RbcX / RuBisCO chaperone RbcX / Chaperonin-like RbcX superfamily / RbcX protein / Chaperonin-like RbcX / RuBisCO large subunit, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. ...Chaperonin-like RbcX / RuBisCO chaperone RbcX / Chaperonin-like RbcX superfamily / RbcX protein / Chaperonin-like RbcX / RuBisCO large subunit, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / RuBisCO / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / Alpha-Beta Plaits / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / RuBisCO chaperone RbcX
類似検索 - 構成要素
生物種Synechococcus elongatus (バクテリア)
Anabaena sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Bracher, A. / Starling-Windhof, A. / Hartl, F.U. / Hayer-Hartl, M.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of a chaperone-bound assembly intermediate of form I Rubisco.
著者: Bracher, A. / Starling-Windhof, A. / Hartl, F.U. / Hayer-Hartl, M.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Coupled chaperone action in folding and assembly of hexadecameric Rubisco.
著者: Cuimin Liu / Anna L Young / Amanda Starling-Windhof / Andreas Bracher / Sandra Saschenbrecker / Bharathi Vasudeva Rao / Karnam Vasudeva Rao / Otto Berninghausen / Thorsten Mielke / F Ulrich ...著者: Cuimin Liu / Anna L Young / Amanda Starling-Windhof / Andreas Bracher / Sandra Saschenbrecker / Bharathi Vasudeva Rao / Karnam Vasudeva Rao / Otto Berninghausen / Thorsten Mielke / F Ulrich Hartl / Roland Beckmann / Manajit Hayer-Hartl /
要旨: Form I Rubisco (ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase), a complex of eight large (RbcL) and eight small (RbcS) subunits, catalyses the fixation of atmospheric CO(2) in photosynthesis. The ...Form I Rubisco (ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase), a complex of eight large (RbcL) and eight small (RbcS) subunits, catalyses the fixation of atmospheric CO(2) in photosynthesis. The limited catalytic efficiency of Rubisco has sparked extensive efforts to re-engineer the enzyme with the goal of enhancing agricultural productivity. To facilitate such efforts we analysed the formation of cyanobacterial form I Rubisco by in vitro reconstitution and cryo-electron microscopy. We show that RbcL subunit folding by the GroEL/GroES chaperonin is tightly coupled with assembly mediated by the chaperone RbcX(2). RbcL monomers remain partially unstable and retain high affinity for GroEL until captured by RbcX(2). As revealed by the structure of a RbcL(8)-(RbcX(2))(8) assembly intermediate, RbcX(2) acts as a molecular staple in stabilizing the RbcL subunits as dimers and facilitates RbcL(8) core assembly. Finally, addition of RbcS results in RbcX(2) release and holoenzyme formation. Specific assembly chaperones may be required more generally in the formation of complex oligomeric structures when folding is closely coupled to assembly.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007
タイトル: Structure and function of RbcX, an assembly chaperone for hexadecameric Rubisco.
著者: Saschenbrecker, S. / Bracher, A. / Rao, K.V. / Rao, B.V. / Hartl, F.U. / Hayer-Hartl, M.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1993
タイトル: Structure determination and refinement of ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase from Synechococcus PCC6301.
著者: Newman, J. / Branden, C.I. / Jones, T.A.
履歴
登録2011年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月3日Group: Database references
改定 1.22011年8月17日Group: Database references
改定 1.32014年7月16日Group: Other
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_related.content_type / _pdbx_database_related.db_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.72024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
C: RbcX protein
D: RbcX protein
B: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
E: RbcX protein
F: RbcX protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,8136
ポリマ－175,8136
非ポリマー00
水00
1
A: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
C: RbcX protein
D: RbcX protein
B: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
E: RbcX protein
F: RbcX protein

A: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
C: RbcX protein
D: RbcX protein
B: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
E: RbcX protein
F: RbcX protein

A: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
C: RbcX protein
D: RbcX protein
B: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
E: RbcX protein
F: RbcX protein

A: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
C: RbcX protein
D: RbcX protein
B: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
E: RbcX protein
F: RbcX protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)703,25224
ポリマ－703,25224
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
Buried area6020 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area29370 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)244.750, 244.750, 99.669
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22E
13D
23E

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A18 - 61
2114B18 - 61
1214A72 - 329
2214B72 - 329
1314A334 - 401
2314B334 - 401
1414A405 - 469
2414B405 - 469
1124C2 - 115
2124E2 - 115
1134D1 - 105
2134E1 - 105

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
詳細AUTHORS STATE THAT THIS COMPLEX COMPOSITION HAS BEEN VERIFIED BY ELECTRON MICROSCOPY AND SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY (SEE REFERENCE 1).

-
要素

#1: タンパク質 Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / RuBisCO large subunit


分子量: 52516.605 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechococcus elongatus (バクテリア)
株: ATCC 27144 / PCC 6301 / SAUG 1402/1 / 遺伝子: cbbL, rbcA, rbcL, syc0130_c / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00880, ribulose-bisphosphate carboxylase
#2: タンパク質
RbcX protein


分子量: 17694.930 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Anabaena sp. (バクテリア) / 遺伝子: rbcX / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q44212
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.02 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.7
詳細: 15-17 % 2-methyl-2,4-pentanediol, 0.1 M KCl, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.7, vapor diffusion, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97908 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97908 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→47.999 Å / Num. all: 41265 / Num. obs: 41265 / % possible obs: 84.8 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rsym value: 0.109 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
3.2-3.372.30.3112.4796133930.31148.7
3.37-3.582.50.2363.11094243580.23665.5
3.58-3.832.60.2033.61372152160.20383
3.83-4.1330.1554.71640155450.15595.3
4.13-4.533.40.1215.71813653760.12199.1
4.53-5.063.60.1096.31781049010.10999.9
5.06-5.843.70.1245.71607543570.124100
5.84-7.163.60.1096.61338136770.10999.9
7.16-10.123.50.05510.81003828480.05599.6
10.12-47.9993.60.03714.9566715940.03798.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.72 Å47.65 Å
Translation3.72 Å47.65 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1RBL

1rbl


解像度: 3.2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.913 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.876 / WRfactor Rfree: 0.2306 / WRfactor Rwork: 0.2046 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8518 / SU B: 42.556 / SU ML: 0.32 / SU R Cruickshank DPI: 0.3933 / SU Rfree: 0.4375 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.429 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2454 2067 5 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.2175 41214 84.5 %-
all-43281 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 262.25 Å2 / Biso mean: 89.9627 Å2 / Biso min: 35.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.33 Å20 Å20 Å2
2--3.33 Å20 Å2
3----6.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10078 0 0 0 10078
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.02110302
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0731.94914002
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.17851311
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.15323.658462
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.117151591
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3291568
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.21573
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.027910
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.25007
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.27049
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2326
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2210.231
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1830.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1741.56686
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.331210411
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.54634045
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.9544.53591
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A3333MEDIUM POSITIONAL0.230.5
1A3333MEDIUM THERMAL0.22
2C851MEDIUM POSITIONAL0.310.5
2C851MEDIUM THERMAL0.082
3D767MEDIUM POSITIONAL0.450.5
3D767MEDIUM THERMAL0.142
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.283 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 71 -
Rwork0.332 1439 -
all-1510 -
obs--42.74 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.866-0.29680.31521.0938-0.42372.2522-0.0164-0.08270.22490.0744-0.08440.2114-0.4846-0.64220.1008-0.3890.16580.0135-0.2752-0.0976-0.4432-31.63615.884512.9478
21.0614-0.3267-0.66722.05940.36942.3648-0.1050.05520.1233-0.08690.06610.2651-0.4312-0.6930.0388-0.32550.2425-0.0975-0.40280.0061-0.4283-22.077827.4682-12.9232
31.2369-0.6401-0.41245.85120.54895.8975-0.05720.29160.8923-0.80460.23180.0203-1.42380.2529-0.17450.86620.4944-0.18530.63810.29090.6761-50.154153.0446-31.7337
41.2269-1.05060.07747.1088-0.4014.99430.1730.37170.5485-0.1830.1110.0813-1.1126-0.4685-0.2840.39750.6281-0.20720.47010.08790.0591-50.235241.7221-25.9675
55.2186-0.08390.83821.1958-0.28045.75870.2753-0.7037-0.30350.33060.12031.10470.7854-1.432-0.39560.75220.32230.38170.7163-0.0550.785-62.898639.235531.7365
68.06181.17160.21913.92220.25654.68270.0451-0.3198-0.00750.19140.07671.018-0.0407-0.7894-0.12180.43740.58010.1440.0046-0.17730.1187-51.458140.780425.8693
778.9139-15.0324-16.421517.47763.101720.92880.56813.3852-3.0380.8414-0.63071.73180.4818-0.56640.06260.01220.0313-0.0580.0017-0.01250.0246-49.278637.951836.4137
817.2703-26.924817.317873.8894-33.65139.8265-2.53-1.47371.21462.28113.7128-2.0892-2.5468-0.9235-1.18280.00780.0013-0.00880.00390.00890.0048-46.675839.8841-36.3528
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A18 - 63
2X-RAY DIFFRACTION1A71 - 401
3X-RAY DIFFRACTION1A405 - 458
4X-RAY DIFFRACTION2B18 - 61
5X-RAY DIFFRACTION2B71 - 331
6X-RAY DIFFRACTION2B334 - 401
7X-RAY DIFFRACTION2B405 - 458
8X-RAY DIFFRACTION3C1 - 115
9X-RAY DIFFRACTION4D1 - 107
10X-RAY DIFFRACTION5E2 - 115
11X-RAY DIFFRACTION6F1 - 106
12X-RAY DIFFRACTION7A459 - 469
13X-RAY DIFFRACTION8B459 - 469

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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