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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3rds | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the refolded R7-2 streptavidin | ||||||
![]() | Streptavidin | ||||||
![]() | BIOTIN BINDING PROTEIN / Streptavidin variants / improved desthiobiotin binding / opened loop destabilization | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Malashkevich, V.N. / Magalhaes, M. / Czecster, C.M. / Guan, R. / Levy, M. / Almo, S.C. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Evolved streptavidin mutants reveal key role of loop residue in high-affinity binding. 著者: Magalhaes, M.L. / Czekster, C.M. / Guan, R. / Malashkevich, V.N. / Almo, S.C. / Levy, M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 65 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 47.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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2 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15966.381 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 37-164 / 変異: T90S, W108V, L110T, F29L, S52G, R53S / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() プラスミド: pCR2.1-TOPO / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-1PE / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.16 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 25% PEG 1500, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月2日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9791 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 22001 / % possible obs: 92.1 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Χ2: 1.456 / Net I/σ(I): 14.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 3RDM 解像度: 1.5→19.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / WRfactor Rfree: 0.2027 / WRfactor Rwork: 0.1933 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8889 / SU B: 2.02 / SU ML: 0.039 / SU R Cruickshank DPI: 0.0767 / SU Rfree: 0.0769 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.077 / ESU R Free: 0.077 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 84.73 Å2 / Biso mean: 22.14 Å2 / Biso min: 10.1 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.5→19.13 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: -13.9885 Å / Origin y: -24.7309 Å / Origin z: -2.5502 Å
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