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- PDB-3r42: Crystal structure of the yeast vps23 UEV domain in complex with a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r42
タイトルCrystal structure of the yeast vps23 UEV domain in complex with a vps27 PSDP peptide
要素
  • Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 27
キーワードPROTEIN TRANSPORT / endosomal sorting / ESCRT
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein polyubiquitination / positive regulation of protein maturation / microlipophagy / ESCRT-0 complex / ESCRT I complex / microautophagy / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / ATP export ...negative regulation of protein polyubiquitination / positive regulation of protein maturation / microlipophagy / ESCRT-0 complex / ESCRT I complex / microautophagy / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / ATP export / protein targeting to vacuole / multivesicular body sorting pathway / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / protein targeting to membrane / reticulophagy / cellular response to nitrogen starvation / vacuolar membrane / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / protein secretion / ubiquitin binding / protein modification process / cytoplasmic side of plasma membrane / late endosome membrane / endosome membrane / endosome / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / protein-containing complex / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Vacuolar protein sorting-associated protein 27, GAT-like domain / Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate/VPS27 / Steadiness box (SB) domain / Vps23 core domain / Steadiness box (SB) domain profile. / Ubiquitin E2 variant, N-terminal / : / UEV domain / UEV domain profile. ...: / Vacuolar protein sorting-associated protein 27, GAT-like domain / Hepatocyte growth factor-regulated tyrosine kinase substrate/VPS27 / Steadiness box (SB) domain / Vps23 core domain / Steadiness box (SB) domain profile. / Ubiquitin E2 variant, N-terminal / : / UEV domain / UEV domain profile. / ESCRT assembly domain / FYVE zinc finger / VHS domain / FYVE zinc finger / Protein present in Fab1, YOTB, Vac1, and EEA1 / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / Zinc finger, FYVE-related / Zinc finger FYVE/FYVE-related type profile. / Ubiquitin interaction motif / ENTH/VHS / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease / Vacuolar protein sorting-associated protein 27
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.866 Å
データ登録者Ren, X. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: Structural basis for endosomal recruitment of ESCRT-I by ESCRT-0 in yeast.
著者: Ren, X. / Hurley, J.H.
履歴
登録2011年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 27


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0922
ポリマ－19,0922
非ポリマー00
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area930 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area9380 Å2
手法PISA
2
A: Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 27

A: Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 27


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1834
ポリマ－38,1834
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area3610 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area17010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.200, 142.381, 32.065
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-217-

HOH

21A-222-

HOH

31A-223-

HOH

41A-266-

HOH

51A-267-

HOH

61A-297-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Suppressor protein STP22 of temperature-sensitive alpha-factor receptor and arginine permease / ESCRT-I complex subunit VPS23 / Vacuolar protein sorting-associated protein 23


分子量: 18009.535 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal UEV domain (UNP residues 1-160) / 変異: C133A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: STP22, VPS23, YCL008C, YCL8C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P25604
#2: タンパク質・ペプチド Vacuolar protein sorting-associated protein 27 / VPS27 / Golgi retention defective protein 11


分子量: 1082.120 Da / 分子数: 1 / 断片: PSDP peptide (UNP residues 445-453) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P40343
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.78 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 0.2 M sodium phosphate monobasic, 20% PEG3350, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月29日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. all: 18396 / Num. obs: 17866 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 1.85→1.88 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
autoBUSTER精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3R3Q

3r3q


解像度: 1.866→30.973 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 0.12 / 位相誤差: 17.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2025 900 5.04 %RANDOM
Rwork0.1825 ---
obs0.1835 17866 95.57 %-
all-18396 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.74 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.1684 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.0505 Å2-0 Å2
3----2.118 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.866→30.973 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1295 0 0 151 1446
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071335
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1131831
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.121480
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074207
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006236
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8663-1.98330.23411420.18042405X-RAY DIFFRACTION83
1.9833-2.13640.22671470.1762787X-RAY DIFFRACTION96
2.1364-2.35130.2071520.17342802X-RAY DIFFRACTION97
2.3513-2.69130.21911460.18082902X-RAY DIFFRACTION98
2.6913-3.39010.21971700.18152943X-RAY DIFFRACTION100
3.3901-30.97760.17021430.18353127X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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