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- PDB-3r2p: 2.2 Angstrom Crystal Structure of C Terminal Truncated Human Apol... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r2p
タイトル2.2 Angstrom Crystal Structure of C Terminal Truncated Human Apolipoprotein A-I Reveals the Assembly of HDL by Dimerization.
要素Apolipoprotein A-I
キーワードLIPID TRANSPORT / amphipathic alpha-helix / major protein of high density lipoprotein (HDL) / lipid binding / plasma
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective ABCA1 causes TGD / high-density lipoprotein particle receptor binding / HDL clearance / spherical high-density lipoprotein particle / Scavenging by Class B Receptors / positive regulation of hydrolase activity / negative regulation of response to cytokine stimulus / protein oxidation / regulation of intestinal cholesterol absorption / vitamin transport ...Defective ABCA1 causes TGD / high-density lipoprotein particle receptor binding / HDL clearance / spherical high-density lipoprotein particle / Scavenging by Class B Receptors / positive regulation of hydrolase activity / negative regulation of response to cytokine stimulus / protein oxidation / regulation of intestinal cholesterol absorption / vitamin transport / cholesterol import / blood vessel endothelial cell migration / high-density lipoprotein particle binding / negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion / ABC transporters in lipid homeostasis / apolipoprotein A-I receptor binding / apolipoprotein receptor binding / negative regulation of cytokine production involved in immune response / negative regulation of cell adhesion molecule production / HDL assembly / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / peptidyl-methionine modification / phosphatidylcholine biosynthetic process / glucocorticoid metabolic process / acylglycerol homeostasis / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / positive regulation of phospholipid efflux / Chylomicron remodeling / positive regulation of cholesterol metabolic process / cellular response to lipoprotein particle stimulus / Chylomicron assembly / : / high-density lipoprotein particle clearance / chylomicron / phospholipid efflux / high-density lipoprotein particle remodeling / phospholipid homeostasis / reverse cholesterol transport / chemorepellent activity / high-density lipoprotein particle assembly / lipid storage / low-density lipoprotein particle / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transfer activity / cholesterol transport / high-density lipoprotein particle / very-low-density lipoprotein particle / regulation of Cdc42 protein signal transduction / triglyceride homeostasis / endothelial cell proliferation / HDL remodeling / cholesterol efflux / Scavenging by Class A Receptors / negative regulation of interleukin-1 beta production / adrenal gland development / negative chemotaxis / cholesterol binding / cholesterol biosynthetic process / positive regulation of Rho protein signal transduction / amyloid-beta formation / endocytic vesicle / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Scavenging of heme from plasma / Retinoid metabolism and transport / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of stress fiber assembly / heat shock protein binding / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / endocytic vesicle lumen / cholesterol metabolic process / cholesterol homeostasis / integrin-mediated signaling pathway / Post-translational protein phosphorylation / Heme signaling / PPARA activates gene expression / phospholipid binding / negative regulation of inflammatory response / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Platelet degranulation / extracellular vesicle / amyloid-beta binding / cytoplasmic vesicle / : / secretory granule lumen / blood microparticle / early endosome / protein stabilization / G protein-coupled receptor signaling pathway / receptor ligand activity / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #20 / Apolipoprotein / Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Apolipoprotein A-I
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2045 Å
データ登録者Mei, X. / Atkinson, D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Crystal Structure of C-terminal Truncated Apolipoprotein A-I Reveals the Assembly of High Density Lipoprotein (HDL) by Dimerization.
著者: Mei, X. / Atkinson, D.
履歴
登録2011年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月28日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22011年11月16日Group: Database references
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apolipoprotein A-I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6561
ポリマ－21,6561
非ポリマー00
水68538
1
A: Apolipoprotein A-I

A: Apolipoprotein A-I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3122
ポリマ－43,3122
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area7850 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area21820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.333, 30.178, 69.576
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological assembly is a dimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: -x, -y, z and x, y+1, Z

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要素

#1: タンパク質 Apolipoprotein A-I / Apo-AI / ApoA-I / Apolipoprotein A1 / Apolipoprotein A-I(1-242)


分子量: 21656.234 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain (UNP 25-208) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APOA1 / プラスミド: pDEST-His6-MBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CodonPlus-RIL / 参照: UniProt: P02647
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.16 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 0.15M potassium bromide, 30% PEG 2000 MME, pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.91994 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月15日
放射モノクロメーター: Si 111 channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91994 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 11930 / Num. obs: 11930 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 2.95 / Observed criterion σ(I): 2.95 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 37.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 21.017
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.395 / Mean I/σ(I) obs: 2.95 / Num. unique all: 532 / % possible all: 89.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHENIX(phenix.autoMR: 1.6.2_432)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.2_432)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.6.2_432位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Use the Se-Met derivative to obtain the starting model from SAD experiment.

解像度: 2.2045→34.788 Å / SU ML: 0.33 / Isotropic thermal model: Mixed individual ADP with TLS / σ(F): 0 / 位相誤差: 33.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 1191 10 %Random
Rwork0.2304 ---
all0.2356 11905 --
obs0.2356 11905 97.94 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.738 Å2 / ksol: 0.332 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 63.7952 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-29.7755 Å2-0 Å2-0 Å2
2---7.8408 Å2-0 Å2
3----21.9347 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2045→34.788 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1485 0 0 38 1523
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071512
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9582036
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.182597
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063216
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006268
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.2045-2.29280.40771190.31741071119090
2.2928-2.39710.33271250.31471129125496
2.3971-2.52350.38971340.29491198133299
2.5235-2.68150.40391300.28221174130499
2.6815-2.88850.36941320.257611911323100
2.8885-3.1790.30031350.264512131348100
3.179-3.63850.29661350.226512101345100
3.6385-4.58250.24651370.185812361373100
4.5825-34.79230.21151440.20571292143697
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.09831.2873-0.0630.40770.61411.0623-0.0298-0.1037-0.0480.1332-0.0261-0.04680.0586-0.02790.01560.39220.0567-0.03710.23070.00120.3004-29.3098-6.66-29.4704
21.39920.84190.5310.60241.25971.23720.001-0.51060.4050.2537-0.34120.1984-0.1468-0.50150.22680.44030.1640.03760.3768-0.02080.3744-35.02730.8897-16.3313
32.77261.80270.79991.27860.81842.6795-0.06220.91020.5465-0.41710.21060.62020.4491-0.1734-0.12980.68320.0308-0.02340.5182-0.06040.7208-0.963121.79865.4763
42.43881.5867-1.94511.1174-1.14171.70780.4472-0.49860.3120.54950.00460.149-0.28880.4394-0.18970.44050.0356-0.04570.3234-0.00760.320732.551639.7184-18.7399
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 4:76)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 77:119)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 120:144)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 145:183)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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