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- PDB-3qyt: Diferric bound human serum transferrin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qyt
タイトルDiferric bound human serum transferrin
要素Serotransferrin
キーワードMETAL TRANSPORT / diferric / human transferrin / intermediate / iron transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


iron chaperone activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / endocytic vesicle / clathrin-coated pit / ferric iron binding / basal plasma membrane / osteoclast differentiation / Iron uptake and transport ...iron chaperone activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / endocytic vesicle / clathrin-coated pit / ferric iron binding / basal plasma membrane / osteoclast differentiation / Iron uptake and transport / cellular response to iron ion / Post-translational protein phosphorylation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ferrous iron binding / iron ion transport / regulation of iron ion transport / HFE-transferrin receptor complex / recycling endosome / regulation of protein stability / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / antibacterial humoral response / Clathrin-mediated endocytosis / late endosome / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Platelet degranulation / cytoplasmic vesicle / blood microparticle / vesicle / secretory granule lumen / transmembrane transporter binding / intracellular iron ion homeostasis / early endosome / endosome membrane / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin ...Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / : / Serotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Yang, N. / Zhang, H. / Wang, M. / Hao, Q. / Sun, H.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2012
タイトル: Iron and bismuth bound human serum transferrin reveals a partially-opened conformation in the N-lobe
著者: Yang, N. / Zhang, H. / Wang, M. / Hao, Q. / Sun, H.
履歴
登録2011年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月26日Group: Database references / Other / Structure summary
改定 1.22013年6月19日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,0558
ポリマ－75,2841
非ポリマー7707
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.845, 90.435, 112.299
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 3分子 A

#1: タンパク質 Serotransferrin / serum transferrin / Transferrin / Beta-1 metal-binding globulin / Siderophilin


分子量: 75284.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: blood / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02787
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 13分子

#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THIS SEQUENCE IS NATURAL VARIANT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.61 % / Mosaicity: 0.656 °
結晶化温度: 271 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.01M HEPES, 15% PEG3000, pH 7.4, vapor diffusion, sitting drop, temperature 271K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97924 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97924 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 17765 / % possible obs: 92.9 % / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Χ2: 1.031 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.8-2.92.60.52414470.979177.4
2.9-3.023.50.48917590.96194
3.02-3.154.60.42718350.944196.7
3.15-3.325.40.31418240.97196.8
3.32-3.536.10.25518210.981196.4
3.53-3.86.40.15917971.048195.8
3.8-4.186.50.11218211.147195.4
4.18-4.796.50.08218191.02194.4
4.79-6.036.50.07918091.073193.2
6.03-506.40.04718331.066189

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HAV, 1JNF

2hav

1jnf


解像度: 2.8→40.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.878 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.797 / SU B: 36.579 / SU ML: 0.342 / SU R Cruickshank DPI: 0.3832 / SU Rfree: 0.4541 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.453 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27498 908 5.1 %RANDOM
Rwork0.20616 ---
obs0.20958 16769 92.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 107.65 Å2 / Biso mean: 57.136 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.29 Å20 Å20 Å2
2---0.3 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→40.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5265 0 43 8 5316
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0225444
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023712
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1541.9647372
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83839053
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6175678
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.74424.571245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.86215917
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6831526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2786
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0216086
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021076
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.13353382
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3251375
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.466105408
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.11552062
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.399101964
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.802→2.874 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 52 -
Rwork0.347 962 -
obs--72.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.289-2.1079-0.67015.45222.4928.22180.1490.39290.6114-0.53150.1856-0.0165-1.43540.8636-0.33450.7293-0.26860.16610.47970.11550.475452.53916.3773-13.2364
21.06390.6886-1.1659-0.25930.59387.6803-0.11350.15290.0464-0.13350.1992-0.1412-0.32750.2568-0.08570.2506-0.03380.02590.12910.0050.251741.04299.80576.075
32.1094-0.84343.19596.7836-1.40859.30140.15950.13540.9391-0.378-0.2584-0.4053-0.93540.75530.09890.3642-0.04190.08120.2502-0.01340.415239.269220.005222.7056
48.05710.78261.3395.6666-1.70334.09150.39440.35151.5661-0.4377-0.406-0.8628-0.68951.27690.01170.27810.01880.14960.7580.13880.489550.902611.872622.9021
50.7330.8849-2.53870.8759-1.20567.54-0.15290.1680.0068-0.46010.0903-0.11550.9729-0.22460.06260.34610.08060.02560.2458-0.03550.237240.43672.436513.3343
65.7092-0.5757-1.76263.21091.14537.7146-0.1995-0.14780.0743-0.10840.2207-0.1262-0.52860.5162-0.02110.2761-0.0921-0.01360.08020.09560.192443.09869.23960.0727
72.71310.39510.87583.42790.93263.09320.032-0.5476-0.02070.0937-0.06770.1682-0.1114-0.31520.03560.13290.0174-0.02310.25540.11190.117912.382-4.94191.4355
83.3301-0.36610.54082.89740.19294.07430.09590.0065-0.472-0.1008-0.0375-0.03880.3534-0.0966-0.05840.12930.0039-0.02660.07260.06860.162412.5238-15.846-12.4809
913.4565-1.5226-0.69224.87890.10585.03050.221-1.3039-0.07780.3027-0.14290.922-0.0839-1.0958-0.07810.40060.09170.02090.55160.04520.29525.5282-0.390210.6509
105.15070.9510.672.2227-0.61441.75110.1674-0.7295-0.47540.2549-0.1179-0.35410.18370.1077-0.04950.2904-0.0415-0.06740.27260.08340.263421.8104-9.36733.6774
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 49
2X-RAY DIFFRACTION2A50 - 112
3X-RAY DIFFRACTION3A113 - 166
4X-RAY DIFFRACTION4A167 - 215
5X-RAY DIFFRACTION5A216 - 260
6X-RAY DIFFRACTION6A261 - 340
7X-RAY DIFFRACTION7A341 - 443
8X-RAY DIFFRACTION8A444 - 585
9X-RAY DIFFRACTION9A586 - 625
10X-RAY DIFFRACTION10A626 - 679

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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