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- PDB-3qvw: L-myo-inositol 1-phosphate synthase from Archaeoglobus fulgidus m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qvw
タイトルL-myo-inositol 1-phosphate synthase from Archaeoglobus fulgidus mutant K278A
要素Myo-inositol-1-phosphate synthase (Ino1)
キーワードISOMERASE / L-myo-inositol 1-phosphate synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


inositol-3-phosphate synthase activity / inositol biosynthetic process / phospholipid biosynthetic process / nucleotide binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Myo-inositol-1-phosphate synthase / Myo-inositol-1-phosphate synthase / Myo-inositol-1-phosphate synthase, GAPDH-like / Myo-inositol-1-phosphate synthase / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...Myo-inositol-1-phosphate synthase / Myo-inositol-1-phosphate synthase / Myo-inositol-1-phosphate synthase, GAPDH-like / Myo-inositol-1-phosphate synthase / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / PHOSPHATE ION / Myo-inositol-1-phosphate synthase (Ino1)
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Neelon, K. / Roberts, M.F. / Stec, B.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of a trapped catalytic intermediate suggests that forced atomic proximity drives the catalysis of mIPS.
著者: Neelon, K. / Roberts, M.F. / Stec, B.
履歴
登録2011年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32022年12月7日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myo-inositol-1-phosphate synthase (Ino1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0569
ポリマ－43,7091
非ポリマー1,3478
水4,234235
1
A: Myo-inositol-1-phosphate synthase (Ino1)
ヘテロ分子

A: Myo-inositol-1-phosphate synthase (Ino1)
ヘテロ分子

A: Myo-inositol-1-phosphate synthase (Ino1)
ヘテロ分子

A: Myo-inositol-1-phosphate synthase (Ino1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,22436
ポリマ－174,8364
非ポリマー5,38732
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area25860 Å2
ΔGint-233 kcal/mol
Surface area47750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.260, 89.940, 104.865
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-525-

NA

21A-610-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Myo-inositol-1-phosphate synthase (Ino1) / mIPS


分子量: 43709.055 Da / 分子数: 1 / 変異: K278A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / 遺伝子: AF1794, AF_1794 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O28480, inositol-3-phosphate synthase

-
非ポリマー , 6種, 243分子

#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M calcium chloride, 14% PEG400, 15% PEG1500, 0.1 M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年2月15日 / 詳細: Osmic Blue
放射モノクロメーター: Osmic Blue / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→68.2 Å / Num. all: 26722 / Num. obs: 26097 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 21.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.384 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 21459 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CNS精密化
CrystalClearデータ収集
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1U1I

1u1i


解像度: 2→68.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 13.713 / SU ML: 0.195 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.251 / ESU R Free: 0.217 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28198 1320 5.1 %RANDOM
Rwork0.21504 ---
obs0.21836 24770 97.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.151 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.61 Å20 Å20 Å2
2--2.12 Å20 Å2
3----1.51 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.217 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→68.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3080 0 86 235 3401
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0223344
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9271.9964541
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3015423
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.16124.414145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.79715586
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.5031514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2492
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022493
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.240.21785
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.320.22299
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2320.2237
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2120.299
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2310.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7931.51995
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.36423220
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.36931394
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2874.51304
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.998→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 96 -
Rwork0.318 1777 -
obs--95.85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.44590.08450.08860.3244-0.35670.76370.0950.0143-0.0675-0.0333-0.03880.02440.13890.0458-0.05620.00280.0632-0.0055-0.04860.0055-0.022817.892518.14419.7218
20.58660.10580.42070.54970.03591.4845-0.0065-0.0732-0.02960.07030.02160.01170.00260.012-0.0151-0.02340.033-0.0095-0.01340.0207-0.064518.420422.524827.6111
30.2303-0.2006-0.05770.5563-0.20850.190.03480.0891-0.02660.0994-0.0850.0709-0.0360.19130.05010.0067-0.0092-0.0176-0.02170.0099-0.001721.264538.180515.6059
40.7223-0.2939-0.27580.4502-0.67181.96440.0879-0.2566-0.03810.1643-0.13260.07110.00870.480.0446-0.0149-0.0052-0.0153-0.04610.0011-0.013410.827239.803819.8596
50.0271-0.04870.00470.2452-0.26420.41560.0407-0.06460.0611-0.0239-0.05950.0294-0.02370.15530.01880.01840.0006-0.0075-0.06640.00050.033919.008938.81368.9136
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 75
2X-RAY DIFFRACTION2A76 - 188
3X-RAY DIFFRACTION3A189 - 258
4X-RAY DIFFRACTION4A259 - 286
5X-RAY DIFFRACTION5A287 - 392

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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