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- PDB-3qtl: Structural Basis for Dual-inhibition Mechanism of a Non-classical... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qtl
タイトルStructural Basis for Dual-inhibition Mechanism of a Non-classical Kazal-type Serine Protease Inhibitor from Horseshoe Crab in Complex with Subtilisin
要素
  • Kazal-type serine protease inhibitor SPI-1
  • Subtilisin-like serin protease
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEASE -KAZAL TYPE SERINE PROTEASE INHIBITOR COMPLEX / HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type endopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Kazal type serine protease inhibitors / Subtilisin Carlsberg-like catalytic domain / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 ...: / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Kazal type serine protease inhibitors / Subtilisin Carlsberg-like catalytic domain / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8/S53 domain / : / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Peptidase S8/S53 domain / Subtilase family / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Kazal-type serine protease inhibitor SPI-1 / Keratinase / Alkaline protease
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus licheniformis (バクテリア)
Carcinoscorpius rotundicauda (カブトガニ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Shenoy, R.T. / Sivaraman, J.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Structural basis for dual-inhibition mechanism of a non-classical kazal-type serine protease inhibitor from horseshoe crab in complex with subtilisin.
著者: Shenoy, R.T. / Thangamani, S. / Velazquez-Campoy, A. / Ho, B. / Ding, J.L. / Sivaraman, J.
履歴
登録2011年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Subtilisin-like serin protease
B: Subtilisin-like serin protease
C: Subtilisin-like serin protease
D: Kazal-type serine protease inhibitor SPI-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,2304
ポリマ－90,2304
非ポリマー00
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Subtilisin-like serin protease
C: Subtilisin-like serin protease
D: Kazal-type serine protease inhibitor SPI-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,9243
ポリマ－62,9243
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area21400 Å2
手法PISA
3
B: Subtilisin-like serin protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3061
ポリマ－27,3061
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.840, 65.072, 111.909
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Subtilisin-like serin protease


分子量: 27306.199 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP RESIDUES 106-379 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus licheniformis (バクテリア)
遺伝子: aprE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q1EM64, UniProt: Q6PNN5*PLUS, subtilisin
#2: タンパク質 Kazal-type serine protease inhibitor SPI-1


分子量: 8311.360 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 24-99 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Carcinoscorpius rotundicauda (カブトガニ)
遺伝子: SPI-1 / プラスミド: pET32b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: A1X1V8
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.53 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 11% (w/v) PEG 20000, 0.1M 2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid (MES) pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.5418 Å
検出器日付: 2007年9月29日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→15 Å / Num. obs: 32884 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.3 % / Rsym value: 0.1
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 5.3 % / Rsym value: 0.34 / % possible all: 99.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CBASSデータ収集
PHENIX1.6_289精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SCA

1sca


解像度: 2.6→14.901 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 0.14 / 位相誤差: 24.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2691 1973 6.08 %RANDOM
Rwork0.1994 ---
obs0.2036 32432 99.36 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / Bsol: 44.037 Å2 / ksol: 0.431 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.3136 Å2-0 Å2-0.1614 Å2
2---2.6434 Å2-0 Å2
3---10.957 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→14.901 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6244 0 0 157 6401
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046356
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.828666
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8462094
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0551012
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031144
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.6-2.69240.28691950.2034299399
2.6924-2.79960.2941930.1931300299
2.7996-2.92610.27631960.1959301199
2.9261-3.07910.26741980.1946304199
3.0791-3.27010.26651960.2006302199
3.2701-3.51950.2641960.1978304499
3.5195-3.8680.28181980.19313052100
3.868-4.4150.25031980.1883068100
4.415-5.51510.27131990.20473085100
5.5151-14.90110.23852040.19793142100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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