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- PDB-3qln: Crystal structure of ATRX ADD domain in free state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qln
タイトルCrystal structure of ATRX ADD domain in free state
要素Transcriptional regulator ATRX
キーワードTRANSCRIPTION / zinc finger / histone tail / lysine methylation / nuclear protein
機能・相同性
機能・相同性情報


post-embryonic forelimb morphogenesis / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / chromosome, subtelomeric region / Sertoli cell development / meiotic spindle organization / cellular response to hydroxyurea ...post-embryonic forelimb morphogenesis / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / chromosome, subtelomeric region / Sertoli cell development / meiotic spindle organization / cellular response to hydroxyurea / DNA translocase activity / chromo shadow domain binding / positive regulation of telomere maintenance / condensed chromosome, centromeric region / ATP-dependent chromatin remodeler activity / protein localization to chromosome, telomeric region / nuclear chromosome / seminiferous tubule development / replication fork processing / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / subtelomeric heterochromatin formation / heterochromatin / pericentric heterochromatin / Inhibition of DNA recombination at telomere / forebrain development / methylated histone binding / helicase activity / multicellular organism growth / PML body / chromatin DNA binding / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / chromosome, telomeric region / spermatogenesis / DNA helicase / transcription by RNA polymerase II / chromatin remodeling / nuclear body / DNA repair / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
ATRX, ADD domain / : / Cysteine Rich ADD domain / ADD domain / ADD domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain ...ATRX, ADD domain / : / Cysteine Rich ADD domain / ADD domain / ADD domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger, FYVE/PHD-type / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcriptional regulator ATRX
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.901 Å
データ登録者Li, H. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: ATRX ADD domain links an atypical histone methylation recognition mechanism to human mental-retardation syndrome
著者: Iwase, S. / Xiang, B. / Ghosh, S. / Ren, T. / Lewis, P.W. / Cochrane, J.C. / Allis, C.D. / Picketts, D.J. / Patel, D.J. / Li, H. / Shi, Y.
履歴
登録2011年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年3月5日Group: Database references
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcriptional regulator ATRX
B: Transcriptional regulator ATRX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9808
ポリマ－29,5882
非ポリマー3926
水6,017334
1
A: Transcriptional regulator ATRX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9904
ポリマ－14,7941
非ポリマー1963
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Transcriptional regulator ATRX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9904
ポリマ－14,7941
非ポリマー1963
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.167, 74.167, 54.091
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32

-
要素

#1: タンパク質 Transcriptional regulator ATRX / ATP-dependent helicase ATRX / X-linked helicase II / X-linked nuclear protein / XNP / Znf-HX


分子量: 14793.869 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal ADD domain, UNP residues 167-289 / 変異: K251R, F284Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATRX, RAD54L, XH2 / プラスミド: pGex6p / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: P46100, DNA helicase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 334 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.63 % / Mosaicity: 0.461 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% (v/v) PEG 4000, 100mM HEPES-NaOH, 0.2M KCL, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.2827 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月6日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2827 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 11.2 % / 数: 292020 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Χ2: 3.22 / D res high: 1.9 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 26178 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.165099.210.0648.77311.6
4.095.1610010.0555.40111
3.584.0910010.0574.92810.9
3.253.5810010.0655.24610.9
3.023.2510010.0745.0611
2.843.0210010.0824.19411.2
2.72.8410010.0883.67911.3
2.582.710010.0983.14611.2
2.482.5810010.1142.86411.3
2.392.4810010.1242.61511.2
2.322.3910010.1422.32811.3
2.252.3210010.1732.17611.2
2.192.2510010.192.20311.2
2.142.1910010.2081.91411.2
2.092.1410010.251.79411.2
2.052.0910010.2991.82411.1
2.012.0510010.3471.59711.1
1.972.0110010.4291.45911.1
1.931.9710010.5571.46511.1
1.91.9310010.5821.5411
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.408
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 52327 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 43.6

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS位相決定
PHENIX1.6.2_432精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.901→32.115 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8336 / σ(F): 2.13 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
詳細: THE FRIEDEL PAIRS WERE USED IN SAD PHASING. DURING REFINEMENT, FRIEDEL PAIRS WERE MERGED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1583 1997 7.63 %
Rwork0.1271 --
obs0.1298 26159 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.109 Å2 / ksol: 0.348 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 117.44 Å2 / Biso mean: 35.8735 Å2 / Biso min: 19.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8899 Å20 Å20 Å2
2---0.8899 Å2-0 Å2
3---1.7799 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.901→32.115 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1935 0 6 334 2275
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061975
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9192667
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065281
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004351
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.722730
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9015-1.9490.21971500.21621717186792
1.949-2.00160.20951380.19381733187193
2.0016-2.06030.22931480.18141699184792
2.0603-2.12670.17421460.17271707185392
2.1267-2.20250.17451380.16741714185293
2.2025-2.29040.19231400.17381748188893
2.2904-2.39430.18751450.16961722186792
2.3943-2.52010.18011410.15991711185292
2.5201-2.67730.20391440.15691746189092
2.6773-2.88280.17491360.13731698183493
2.8828-3.17080.1721490.12481733188292
3.1708-3.62470.13331390.10441716185593
3.6247-4.54830.11351390.08031725186493
4.5483-15.72250.1361440.10071728187292

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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