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万見
- PDB-3qlc: Complex structure of ATRX ADD domain bound to unmodified H3 1-15 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qlc
タイトルComplex structure of ATRX ADD domain bound to unmodified H3 1-15 peptide
要素
  • Transcriptional regulator ATRX
  • peptide of Histone H3.3
キーワードTRANSCRIPTION/STRUCTURAL PROTEIN / Zinc Finger / ATP-dependent chromatin remodeller / chromatin binding / lysine methylation / nuclear protein / HISTONE-BINDING PROTEIN / TRANSCRIPTION-STRUCTURAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


post-embryonic forelimb morphogenesis / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / chromosome, subtelomeric region / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / negative regulation of chromosome condensation / Sertoli cell development / Barr body ...post-embryonic forelimb morphogenesis / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / chromosome, subtelomeric region / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / negative regulation of chromosome condensation / Sertoli cell development / Barr body / regulation of centromere complex assembly / cellular response to hydroxyurea / meiotic spindle organization / chromo shadow domain binding / DNA translocase activity / condensed chromosome, centromeric region / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / muscle cell differentiation / oocyte maturation / protein localization to chromosome, telomeric region / nucleosomal DNA binding / nuclear chromosome / seminiferous tubule development / nucleus organization / spermatid development / positive regulation of telomere maintenance / replication fork processing / single fertilization / subtelomeric heterochromatin formation / heterochromatin / pericentric heterochromatin / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / forebrain development / : / embryo implantation / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / PML body / multicellular organism growth / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Meiotic recombination / chromatin DNA binding / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / male gonad development / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / positive regulation of cell growth / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / spermatogenesis / DNA helicase / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / transcription by RNA polymerase II / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / nuclear body / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / DNA repair / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity
類似検索 - 分子機能
ATRX, ADD domain / : / Cysteine Rich ADD domain / ADD domain / ADD domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain ...ATRX, ADD domain / : / Cysteine Rich ADD domain / ADD domain / ADD domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcriptional regulator ATRX / Histone H3.3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Li, H. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: ATRX ADD domain links an atypical histone methylation recognition mechanism to human mental-retardation syndrome
著者: Iwase, S. / Xiang, B. / Ghosh, S. / Ren, T. / Lewis, P.W. / Cochrane, J.C. / Allis, C.D. / Picketts, D.J. / Patel, D.J. / Li, H. / Shi, Y.
履歴
登録2011年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年3月5日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcriptional regulator ATRX
B: Transcriptional regulator ATRX
C: peptide of Histone H3.3
D: peptide of Histone H3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,11210
ポリマ－32,7194
非ポリマー3926
水2,054114
1
A: Transcriptional regulator ATRX
C: peptide of Histone H3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5565
ポリマ－16,3602
非ポリマー1963
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area7930 Å2
手法PISA
2
B: Transcriptional regulator ATRX
D: peptide of Histone H3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5565
ポリマ－16,3602
非ポリマー1963
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area7800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.607, 80.607, 136.173
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 Transcriptional regulator ATRX / ATP-dependent helicase ATRX / X-linked helicase II / X-linked nuclear protein / XNP / Znf-HX


分子量: 14793.869 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal ADD domain, UNP residues 167-289 / 変異: K251R, F284Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATRX, RAD54L, XH2 / プラスミド: pGex6p / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: P46100, DNA helicase
#2: タンパク質・ペプチド peptide of Histone H3.3


分子量: 1565.797 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal tail, UNP residues 2-16 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P84243
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.49 % / Mosaicity: 0.25 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 24% PEG 3350, 0.1M HEPES-NaOH, 0.2M KCL, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月20日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Kohzu HLD8-24 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 18318 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12.4 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 1.219 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.5-2.567.70.53211760.8481100
2.56-2.627.70.44112000.8741100
2.62-2.697.80.34212240.9371100
2.69-2.778.10.25811961199.9
2.77-2.868.20.22511780.9821100
2.86-2.9612.20.22812101.0091100
2.96-3.0814.70.212131.0491100
3.08-3.22150.13212071.1051100
3.22-3.3915.20.10711951.221100
3.39-3.6115.30.07312131.2691100
3.61-3.8815.30.0612241.2931100
3.88-4.2715.40.05612271.2911100
4.27-4.8915.30.06112201.781100
4.89-6.1614.90.05312731.331100
6.16-5012.90.04412911.505196.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3QLN

3qln


解像度: 2.5→38.054 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.73 / FOM work R set: 0.812 / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2408 1437 7.87 %random
Rwork0.1944 ---
all0.198 18308 --
obs0.198 18264 99.76 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 31.487 Å2 / ksol: 0.325 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 94.99 Å2 / Biso mean: 51.2267 Å2 / Biso min: 28.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.8779 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.8779 Å20 Å2
3----3.7557 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→38.054 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2116 0 6 114 2236
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092156
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2062906
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08310
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005380
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.078798
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5002-2.58950.36111590.313616671826100
2.5895-2.69320.34211420.295116501792100
2.6932-2.81570.31871490.249816241773100
2.8157-2.96410.2861450.24921652179799
2.9641-3.14970.34841120.23231682179499
3.1497-3.39280.28181350.210216801815100
3.3928-3.73390.20511450.185916821827100
3.7339-4.27360.21291370.1617111848100
4.2736-5.38190.19231480.150817081856100
5.3819-38.05820.19951650.16891771193699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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