[日本語] English
万見
- PDB-3qk9: Yeast Tim44 C-terminal domain complexed with Cymal-3 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qk9
タイトルYeast Tim44 C-terminal domain complexed with Cymal-3
要素Mitochondrial import inner membrane translocase subunit TIM44
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Mitochondrion
機能・相同性
機能・相同性情報


PAM complex, Tim23 associated import motor / extrinsic component of mitochondrial inner membrane / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / protein import into mitochondrial matrix / intracellular protein transport / protein-folding chaperone binding / protein-macromolecule adaptor activity / mitochondrial inner membrane / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial import inner membrane translocase subunit Tim44 / Tim44-like / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #240 / Tim44-like domain / Tim44-like domain / Tim44 / NTF2-like domain superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial import inner membrane translocase subunit TIM44
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Cui, W. / Josyula, R. / Fu, Z. / Sha, B.
引用ジャーナル: Protein Pept.Lett. / 年: 2011
タイトル: Membrane Binding Mechanism of Yeast Mitochondrial Peripheral Membrane Protein TIM44.
著者: Cui, W. / Josyula, R. / Li, J. / Fu, Z. / Sha, B.
履歴
登録2011年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Database references
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial import inner membrane translocase subunit TIM44
B: Mitochondrial import inner membrane translocase subunit TIM44
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9514
ポリマ－50,8802
非ポリマー712
水1267
1
A: Mitochondrial import inner membrane translocase subunit TIM44
ヘテロ分子

B: Mitochondrial import inner membrane translocase subunit TIM44
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9514
ポリマ－50,8802
非ポリマー712
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z+1/61
Buried area2250 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area19540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.595, 100.595, 209.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

-
要素

#1: タンパク質 Mitochondrial import inner membrane translocase subunit TIM44 / Inner membrane import site protein 45 / ISP45 / Membrane import machinery protein MIM44 / ...Inner membrane import site protein 45 / ISP45 / Membrane import machinery protein MIM44 / Mitochondrial protein import protein 1


分子量: 25440.000 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 210-431 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: TIM44, ISP45, MIM44, MPI1, YIL022W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q01852
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.15 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.0M Ammonium Sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-BM-B / 波長: 0.998 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月19日
放射モノクロメーター: insertion device / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→40 Å / Num. all: 11326 / Num. obs: 11326 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.1→32.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 5.056 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31655 10634 93.9 %RANDOM
Rwork0.2351 ---
obs0.31174 11326 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 106.923 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.23 Å20.11 Å20 Å2
2--0.23 Å20 Å2
3----0.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→32.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2836 0 2 7 2845
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0222886
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2151.9613881
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8385341
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.10323.913138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.13415540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.5781522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2426
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.022144
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.190.21249
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.21935
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.256
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1590.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.120.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5651.51733
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.81522799
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.00531153
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8324.51082
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.179 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.43 608 -
Rwork0.351 43 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る