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万見
- PDB-3qgt: Crystal structure of Wild-type PfDHFR-TS COMPLEXED WITH NADPH, dU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qgt
タイトルCrystal structure of Wild-type PfDHFR-TS COMPLEXED WITH NADPH, dUMP AND PYRIMETHAMINE
要素Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
キーワードOXIDOREDUCTASE / TRANSFERASE/INHIBITOR / malarial DHFR-TS antifolate complex / rossmann fold / reductase / Dihydrofolate binding / dUMP binding / NADPH binding / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dihydrofolate reductase activity / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / methylation / nucleotide binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2210 / Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2210 / Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / Helix non-globular / Special / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CP6 / Chem-NDP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Chitnumsub, P. / Yuthavong, Y.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2011
タイトル: Trypanosomal dihydrofolate reductase reveals natural antifolate resistance
著者: Vanichtanankul, J. / Taweechai, S. / Yuvaniyama, J. / Vilaivan, T. / Chitnumsub, P. / Kamchonwongpaisan, S. / Yuthavong, Y.
履歴
登録2011年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年6月26日Group: Database references
改定 1.32014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
B: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,2618
ポリマ－143,6562
非ポリマー2,6056
水5,639313
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7840 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area49030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.096, 154.436, 164.005
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase


分子量: 71828.000 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: TM4 / 遺伝子: DHFR-TS / プラスミド: pET17b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: A7UD81, dihydrofolate reductase, thymidylate synthase
#2: 化合物 ChemComp-CP6 / 5-(4-CHLORO-PHENYL)-6-ETHYL-PYRIMIDINE-2,4-DIAMINE / PYRIMETHAMINE / ピリメタミン


分子量: 248.711 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H13ClN4 / コメント: 薬剤, 抗寄生虫剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 化合物 ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 313 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE ENTIRE PROTEIN (INCLUDING 2 DOMAINS: REDUCTASE DOMAIN: RESIDUES 1-231; SYNTHASE DOMAIN: ...THE ENTIRE PROTEIN (INCLUDING 2 DOMAINS: REDUCTASE DOMAIN: RESIDUES 1-231; SYNTHASE DOMAIN: RESIDUES 283-608) WAS EXPRESSED IN ONE POLYPEPTIDE CHAIN. SINCE THE DENSITY OF THE JUNCTION PEPTIDES (RESIDUES 232-282) BETWEEN THE TWO DOMAINS ARE NOT VISIBLE FOR BOTH MONOMERS, THERE IS STILL AMBIGUITY REGARDING HOW THE TWO DOMAINS ARE PHYSIOLOGICALLY CONNECTED, HENCE A(1-231)-A(283-608) AND B(1-231)-B(283-608), OR ANOTHER CASE, A(1-231)-B(283-608) AND B(1-231)-A(283-608).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.25 % / Mosaicity: 0.604 °
結晶化温度: 297 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 4.5
詳細: PEG 4000, NH4OAc, pH 4.5, microbatch, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: Cu FINE FOCUS / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: Nonius Kappa CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年8月29日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
ReflectionAv σ(I) over netI: 16.03 / 数: 294701 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Χ2: 1.55 / D res high: 2.3 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 63667 / % possible obs: 99.3
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squared
4.955099.810.0561.208
3.934.9599.910.0551.501
3.443.9310010.0751.747
3.123.4499.810.1091.818
2.93.1210010.1581.736
2.732.999.910.2191.686
2.592.7399.810.2811.653
2.482.5999.210.3491.627
2.382.4898.610.4131.478
2.32.389610.4681.449
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 63667 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 33.9 / Biso Wilson estimate: 28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Χ2: 1.55 / Net I/σ(I): 16.027
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.3-2.380.4682.3460341.449196
2.38-2.480.4132.9562581.478198.6
2.48-2.590.3493.9262471.627199.2
2.59-2.730.2815.4263471.653199.8
2.73-2.90.2197.463391.686199.9
2.9-3.120.15810.9163871.7361100
3.12-3.440.10917.7963441.818199.8
3.44-3.930.07525.4764321.7471100
3.93-4.950.05532.3465101.501199.9
4.95-500.05634.3867691.208199.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
superguiデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J3I

1j3i


解像度: 2.3→44.62 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8204 / Isotropic thermal model: Overall / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2596 3186 5 %RANDOM
Rwork0.2217 ---
all-64107 --
obs-63588 98.9 %-
溶媒の処理Bsol: 48.7924 Å2
原子変位パラメータBiso max: 121.8 Å2 / Biso mean: 43.0398 Å2 / Biso min: 13.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.961 Å20 Å20 Å2
2---0.722 Å20 Å2
3----4.239 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→44.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9044 0 170 313 9527
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0071.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.42
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.492
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.742.5
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_deg23
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_impr_deg0.77
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.3-2.410.3064050.2868300.015866752795.3
2.41-2.530.3253480.27711740.0171250782798.6
2.53-2.690.2954160.25911770.0141249788399.5
2.69-2.90.2783880.23811300.0141188793499.8
2.9-3.190.2794110.21911930.0141258794799.8
3.19-3.650.2423800.19911720.0121236800799.8
3.65-4.60.214240.18511940.011262808099.9
4.6-44.620.254140.21212110.0121262838399.8
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2ligands_1.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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