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- PDB-3qdh: Crystal structure of Actinomyces fimbrial adhesin FimA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qdh
タイトルCrystal structure of Actinomyces fimbrial adhesin FimA
要素Fimbrial structural subunit
キーワードCELL ADHESION / isopeptide bonds / Actinomyces type 2 fimbriae / CnaA/DEv-IgG fold / CnaB/IgG-rev fold / Gram-positive bacterial cell wall protein / fimbrial structural subunit / CELL AHDESION / pilin
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane => GO:0016020 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal / Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal domain / Fimbrial isopeptide formation D2 domain / Immunoglobulin-like - #740 / : / LPXTG cell wall anchor motif / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fimbrial structural subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Actinomyces naeslundii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Devarajan, B. / Krishnan, V. / Narayana, S.V.L.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2011
タイトル: Two autonomous structural modules in the fimbrial shaft adhesin FimA mediate Actinomyces interactions with streptococci and host cells during oral biofilm development.
著者: Mishra, A. / Devarajan, B. / Reardon, M.E. / Dwivedi, P. / Krishnan, V. / Cisar, J.O. / Das, A. / Narayana, S.V. / Ton-That, H.
履歴
登録2011年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月14日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fimbrial structural subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0832
ポリマ－31,0171
非ポリマー651
水3,585199
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.528, 39.799, 77.139
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.34, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細monomer

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要素

#1: タンパク質 Fimbrial structural subunit


分子量: 31017.447 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domains, residues 199-488 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Actinomyces naeslundii (バクテリア)
株: T14V / 遺伝子: fimA / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O68212
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.15 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 17% PEG 2000 MME, 0.1M imidazole, 0.2M zinc acetate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折
IDCrystal-ID
11
21
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU11.5418
シンクロトロンAPS 24-ID-C20.979
検出器
タイプID検出器日付
RIGAKU RAXIS IV1IMAGE PLATE2009年6月11日
ADSC QUANTUM 3152CCD2009年12月3日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
20.9791
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. obs: 22677 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.203 / Mean I/σ(I) obs: 11.8 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoSHARP位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 3.709 / SU ML: 0.111 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.156 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24902 1161 5.1 %RANDOM
Rwork0.20915 ---
obs0.21132 21483 99.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.707 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.64 Å20 Å20.09 Å2
2--0.48 Å20 Å2
3---0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2040 0 1 199 2240
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222078
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.111.9762823
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0015270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.87625.97682
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.97915353
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.754158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2336
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211539
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5491.51350
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.04422191
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5813728
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7864.5631
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 85 -
Rwork0.26 1549 -
obs--99.03 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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