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万見
- PDB-3qah: Crystal structure of apo-form human MOF catalytic domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qah
タイトルCrystal structure of apo-form human MOF catalytic domain
要素Probable histone acetyltransferase MYST1
キーワードTRANSFERASE / human MOF / MYST / histone acetyltransferase / dosage compensation / autoacetylation / H4K16 acetylation
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of skeletal muscle satellite cell differentiation / regulation of mitochondrial transcription / MSL complex / protein propionyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / regulation of mRNA processing / dosage compensation by inactivation of X chromosome / myeloid cell differentiation / post-embryonic hemopoiesis / NSL complex ...positive regulation of skeletal muscle satellite cell differentiation / regulation of mitochondrial transcription / MSL complex / protein propionyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / regulation of mRNA processing / dosage compensation by inactivation of X chromosome / myeloid cell differentiation / post-embryonic hemopoiesis / NSL complex / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / protein-lysine-acetyltransferase activity / negative regulation of type I interferon production / oogenesis / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / NuA4 histone acetyltransferase complex / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / neurogenesis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / promoter-specific chromatin binding / kinetochore / nuclear matrix / HATs acetylate histones / chromosome / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / regulation of autophagy / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
N-acetyl transferase-like / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 ...N-acetyl transferase-like / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone acetyltransferase KAT8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Sun, B. / Tang, Q. / Zhong, C. / Ding, J.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2011
タイトル: Regulation of the histone acetyltransferase activity of hMOF via autoacetylation of Lys274
著者: Sun, B. / Guo, S. / Tang, Q. / Li, C. / Zeng, R. / Xiong, Z. / Zhong, C. / Ding, J.
履歴
登録2011年1月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年6月26日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable histone acetyltransferase MYST1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7842
ポリマ－35,7191
非ポリマー651
水3,495194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.913, 60.690, 124.368
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Probable histone acetyltransferase MYST1 / MYST-1 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 1 / hMOF


分子量: 35718.922 Da / 分子数: 1
断片: apo-form human MOF catalytic domain, UNP residues 174-449
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MOF, MYST1, PP7073 / プラスミド: PSJ2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)CodonPlus / 参照: UniProt: Q9H7Z6, histone acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris, 0.2M MgCl2, 25% PEG 3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 20135 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.096

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0070精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GIV

2giv


解像度: 2.1→43.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.36 / SU B: 9.859 / SU ML: 0.119 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.178 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2283 1022 5.1 %RANDOM
Rwork0.1932 ---
obs0.195 20086 95.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 73.56 Å2 / Biso mean: 27.1207 Å2 / Biso min: 2.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.48 Å20 Å20 Å2
2--2.24 Å20 Å2
3----1.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→43.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2266 0 1 194 2461
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222332
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.991.9683156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2465271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.65723.981103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.3115412
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.123158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2332
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211746
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7951.51368
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.99322223
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5433964
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.714.5933
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.64232332
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free2.293195
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded0.94832266
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 55 -
Rwork0.229 1169 -
all-1224 -
obs--81.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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