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- PDB-3q9q: HspB1 fragment second crystal form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q9q
タイトルHspB1 fragment second crystal form
要素Heat shock protein beta-1
キーワードCHAPERONE / Alpha-crystallin domain / Charcot-Marie-Tooth disease / neuronopathy / Ig-like fold / Stress response / intra-cellular chaperones / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein kinase C signaling / anterograde axonal protein transport / cornified envelope / regulation of protein phosphorylation / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / regulation of translational initiation / protein kinase C inhibitor activity / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration ...negative regulation of protein kinase C signaling / anterograde axonal protein transport / cornified envelope / regulation of protein phosphorylation / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / regulation of translational initiation / protein kinase C inhibitor activity / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / response to unfolded protein / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / : / axon cytoplasm / protein folding chaperone / proteasome complex / protein kinase C binding / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / ubiquitin binding / positive regulation of interleukin-1 beta production / MAPK6/MAPK4 signaling / platelet aggregation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / response to virus / spindle / Z disc / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of tumor necrosis factor production / unfolded protein binding / response to heat / protein refolding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / cytoskeleton / Extra-nuclear estrogen signaling / regulation of autophagy / intracellular signal transduction / focal adhesion / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein beta-1, ACD domain / Alpha crystallin/Small heat shock protein, animal type / Immunoglobulin-like - #790 / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Baranova, E.V. / Beelen, S. / Gusev, N.B. / Strelkov, S.V.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Three-Dimensional Structure of alpha-Crystallin Domain Dimers of Human Small Heat Shock Proteins HSPB1 and HSPB6
著者: Baranova, E.V. / Weeks, S.D. / Beelen, S. / Bukach, O.V. / Gusev, N.B. / Strelkov, S.V.
履歴
登録2011年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein beta-1
B: Heat shock protein beta-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5792
ポリマ－18,5792
非ポリマー00
水1,04558
1
A: Heat shock protein beta-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,2891
ポリマ－9,2891
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Heat shock protein beta-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,2891
ポリマ－9,2891
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.455, 74.455, 119.971
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ARGARGLYSLYSchain A and (resseq 94:114 or resseq 116:126 or resseq 133:170 )AA94 - 1148 - 28
12GLYGLYALAALAchain A and (resseq 94:114 or resseq 116:126 or resseq 133:170 )AA116 - 12630 - 40
13TYRTYRPROPROchain A and (resseq 94:114 or resseq 116:126 or resseq 133:170 )AA133 - 17047 - 84
21ARGARGLYSLYSchain B and (resseq 94:114 or resseq 116:126 or resseq 133:170 )BB94 - 1148 - 28
22GLYGLYALAALAchain B and (resseq 94:114 or resseq 116:126 or resseq 133:170 )BB116 - 12630 - 40
23TYRTYRPROPROchain B and (resseq 94:114 or resseq 116:126 or resseq 133:170 )BB133 - 17047 - 84

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein beta-1 / HspB1 / 28 kDa heat shock protein / Estrogen-regulated 24 kDa protein / Heat shock 27 kDa protein / ...HspB1 / 28 kDa heat shock protein / Estrogen-regulated 24 kDa protein / Heat shock 27 kDa protein / HSP 27 / Stress-responsive protein 27 / SRP27


分子量: 9289.354 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 90-171 / 変異: E125A, E126A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPB1 / プラスミド: pPEP-TEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04792
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.39 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 2.2M ammonium sulfate, 0.2M di-ammonium tartrate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2008年2月29日
放射モノクロメーター: Si(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→43.9 Å / Num. all: 13766 / Num. obs: 10572 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.4 % / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 9.5 % / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 0.76 / % possible all: 90

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3Q9P

3q9p


解像度: 2.2→39.99 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.02 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3125 791 7.48 %random
Rwork0.2808 ---
obs0.2831 10572 99.91 %-
all-13766 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 71.6 Å2 / ksol: 0.378 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 161.04 Å2 / Biso mean: 66.6043 Å2 / Biso min: 22.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.5561 Å20 Å20 Å2
2---0.5561 Å2-0 Å2
3---1.1122 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→39.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1143 0 0 58 1201
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051184
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0181618
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081189
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006207
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.612437
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A529X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.049
12B529X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.049
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.2001-2.33790.34691340.310115571691
2.3379-2.51840.30961300.293915871717
2.5184-2.77180.37441300.295915971727
2.7718-3.17280.33641290.286316031732
3.1728-3.99680.25611230.265816561779
3.9968-39.99690.3151450.273517811926
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8172-1.07230.08441.49290.0941.4639-0.05130.07-0.0145-0.0255-0.04990.0585-0.0713-0.01390.09210.198-0.0589-0.01840.2220.03790.228422.57016.676814.7839
21.72-2.38651.037-0.314-0.82353.40080.47240.1459-0.4618-0.4661-0.3891-0.0265-1.28310.7991-0.12561.1362-0.3424-0.03140.4138-0.06770.390411.557719.905744.7233
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA89 - 94
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB94 - 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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