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万見
- PDB-3pzf: 1.75A resolution structure of Serpin-2 from Anopheles gambiae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pzf
タイトル1.75A resolution structure of Serpin-2 from Anopheles gambiae
要素Serpin 2
キーワードHYDROLASE INHIBITOR / serpin / protease inhibitor / melanization
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of melanization defense response / negative regulation of endopeptidase activity / negative regulation of protein processing / defense response to protozoan / negative regulation of proteolysis / serine-type endopeptidase inhibitor activity / innate immune response / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily ...Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease inhibitor 2 / Serine protease inhibitor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Anopheles gambiae (ガンビエハマダラカ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Lovell, S. / Battaile, K.P. / An, C. / Michel, K.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of native Anopheles gambiae serpin-2, a negative regulator of melanization in mosquitoes.
著者: An, C. / Lovell, S. / Kanost, M.R. / Battaile, K.P. / Michel, K.
履歴
登録2010年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serpin 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3641
ポリマ－45,3641
非ポリマー00
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.538, 96.538, 78.289
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-559-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Serpin 2


分子量: 45363.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Anopheles gambiae (ガンビエハマダラカ)
遺伝子: SRPN2 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 DE3 pRare / 参照: UniProt: Q005N3, UniProt: Q7QIJ8*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 2.8 M Sodium Acetate, pH 7.0, vapor diffusion, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月6日
回折測定詳細: 0.50 degrees, 0.5 sec, detector distance 124.99 mm
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
ReflectionAv R equivalents: 0.059 / 数: 41856
反射解像度: 1.75→30 Å / Num. obs: 41856 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 35.946
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 8.6 % / Rmerge(I) obs: 0.415 / Mean I/σ(I) obs: 2.32 / Rsym value: 0.415 / % possible all: 78.7
Cell measurementReflection used: 41856

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å26.25 Å
Translation2.5 Å26.25 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIXdev_605精密化
PHASER2.2.3位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Serpin-2 model from lower resolution data that was subsequently used for molecular replacement against this higher resolution data

解像度: 1.75→26.254 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / SU ML: 0.19 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2069 2042 5.07 %RANDOM
Rwork0.1734 ---
all0.1751 40293 --
obs0.1751 40293 96.25 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 35.788 Å2 / ksol: 0.404 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 106.1 Å2 / Biso mean: 35.6634 Å2 / Biso min: 14.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.7167 Å20 Å20 Å2
2---8.7167 Å2-0 Å2
3---17.4334 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→26.254 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2931 0 0 165 3096
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg1.233
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.79 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 92 -
Rwork0.256 --
obs-1962 74 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.35910.2033-0.37741.06270.13540.5820.0964-0.26010.35210.0249-0.04720.1359-0.0971-0.0058-0.02060.18480.00460.01480.24-0.00590.2159.51937.16637.7847
23.37290.1679-0.71511.2069-0.34040.753-0.15860.3542-0.4242-0.32540.1340.26610.1449-0.18320.00720.1882-0.032-0.01740.1935-0.01550.23735.877727.5939-3.047
33.18640.0624-0.1861.168-0.12910.28990.0103-0.1457-0.0258-0.0427-0.0011-0.14130.0006-0.0147-0.00590.15540.01180.00340.16670.01180.107224.84134.48451.8263
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 27:85)A27 - 85
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 86:208)A86 - 208
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 209:409)A209 - 409

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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