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- PDB-3px3: Structure of TylM1 from Streptomyces fradiae H123A mutant in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3px3
タイトルStructure of TylM1 from Streptomyces fradiae H123A mutant in complex with SAH and dTDP-Quip3N
要素N-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / SAM binding / N / N-Dimethyltransferase / dTDP-Quip3N binding
機能・相同性
機能・相同性情報


dTDP-3-amino-3,6-dideoxy-alpha-D-glucopyranose N,N-dimethyltransferase / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / antibiotic biosynthetic process / methylation / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
CAC2371-like domains / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Single Sheet / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Chem-T3Q / dTDP-3-amino-3,6-dideoxy-alpha-D-glucopyranose N,N-dimethyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces fradiae (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Holden, H.M. / Carney, A.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: Molecular Architecture of TylM1 from Streptomyces fradiae: An N,N-Dimethyltransferase Involved in the Production of dTDP-d-mycaminose .
著者: Carney, A.E. / Holden, H.M.
履歴
登録2010年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-methyltransferase
D: N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8677
ポリマ－56,9422
非ポリマー1,9265
水6,972387
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1530 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area19120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.557, 40.890, 87.202
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.04, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 N-methyltransferase


分子量: 28470.814 Da / 分子数: 2 / 変異: H123A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces fradiae (バクテリア)
株: ATCC 19609 / 遺伝子: tylM1, tylMI(orf3*) / プラスミド: pET31b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P95748
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-T3Q / [(3R,4S,5S,6R)-4-amino-3,5-dihydroxy-6-methyloxan-2-yl][hydroxy-[[(2R,3S,5R)-3-hydroxy-5-(5-methyl-2,4-dioxopyrimidin-1-yl)oxolan-2-yl]methoxy]phosphoryl] hydrogen phosphate / thymidine-5'-diphosphate-alpha-D-3,6-dideoxy-3-aminoglucose / チミジン5′-二りん酸β-(3-アミノ-3,6-ジデオキシ-α-D-グルコピラノシル)


分子量: 547.345 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H27N3O14P2
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 387 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.58 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 16% PEG 5000 monomethyl-ether, 2% 1,4-dioxane, 100mM HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月2日 / 詳細: Montell
放射モノクロメーター: nickel filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→43.6 Å / Num. all: 47224 / Num. obs: 47224 / % possible obs: 93.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.305 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 6250 / Rsym value: 0.305 / % possible all: 83.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PROTEUM PLUSPLUSデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0066精密化
SAINTデータ削減
SADABSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3PFH

3pfh


解像度: 1.8→43.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 2.968 / SU ML: 0.091 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.132 / ESU R Free: 0.14 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2447 2392 5.1 %RANDOM
Rwork0.18328 ---
all0.18638 44824 --
obs0.18638 44824 93.42 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.862 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→43.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3652 0 126 387 4165
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0213884
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2631.9825291
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1085480
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.49221.977177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.60215563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.3941539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2110.2577
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0212983
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6361.52381
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.42723778
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.03231443
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6864.51412
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 190 -
Rwork0.255 2846 -
obs--81.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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