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- PDB-3puk: Re-refinement of the crystal structure of Munc18-3 and Syntaxin4 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3puk
タイトルRe-refinement of the crystal structure of Munc18-3 and Syntaxin4 N-peptide complex
要素
  • Syntaxin-4 N-terminal peptide
  • Syntaxin-binding protein 3
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / MEMBRANE TRAFFICKING / SM PROTEIN / SYNTAXIN / SNARE PROTEINS / Syntaxin binding protein / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tertiary granule / Disinhibition of SNARE formation / sphingomyelin phosphodiesterase activator activity / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Other interleukin signaling / cornified envelope assembly / positive regulation of eosinophil degranulation / neuron projection membrane / neutrophil degranulation / protein to membrane docking ...tertiary granule / Disinhibition of SNARE formation / sphingomyelin phosphodiesterase activator activity / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Other interleukin signaling / cornified envelope assembly / positive regulation of eosinophil degranulation / neuron projection membrane / neutrophil degranulation / protein to membrane docking / myelin sheath adaxonal region / storage vacuole / lateral loop / negative regulation of D-glucose import / negative regulation of calcium ion-dependent exocytosis / SNAP receptor activity / SNARE complex / specific granule / platelet alpha granule / positive regulation of chemotaxis / stereocilium / positive regulation of protein localization to cell surface / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / ER-Phagosome pathway / protein localization to cell surface / syntaxin binding / syntaxin-1 binding / insulin secretion / positive regulation of immunoglobulin production / SNARE complex assembly / intracellular glucose homeostasis / exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / phagocytic vesicle / positive regulation of cell adhesion / SNARE binding / positive regulation of protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / trans-Golgi network / sensory perception of sound / response to insulin / brain development / cellular response to type II interferon / platelet aggregation / Schaffer collateral - CA1 synapse / long-term synaptic potentiation / presynapse / lamellipodium / cellular response to oxidative stress / basolateral plasma membrane / dendritic spine / postsynapse / endosome / positive regulation of cell migration / apical plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / cell surface / extracellular space / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #60 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 2 / Syntaxin Binding Protein 1; Chain A, domain 2 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 3a / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 1 / Sec1-like, domain 1 / Sec1-like protein / Sec1-like, domain 2 / Sec1-like superfamily / Sec1-like, domain 3a ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #60 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 2 / Syntaxin Binding Protein 1; Chain A, domain 2 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 3a / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 1 / Sec1-like, domain 1 / Sec1-like protein / Sec1-like, domain 2 / Sec1-like superfamily / Sec1-like, domain 3a / Sec1 family / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Syntaxin-4 / Syntaxin-binding protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.054 Å
データ登録者Hu, S.-H. / Christie, M.P. / Saez, N.J. / Latham, C.F. / Jarrott, R. / Lua, L.H.L. / Collins, B.M. / Martin, J.L.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Possible roles for Munc18-1 domain 3a and Syntaxin1 N-peptide and C-terminal anchor in SNARE complex formation
著者: Hu, S.-H. / Christie, M.P. / Saez, N.J. / Latham, C.F. / Jarrott, R. / Lua, L.H.L. / Collins, B.M. / Martin, J.L.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2007
タイトル: Structure of the Munc18c/Syntaxin4 N-peptide complex defines universal features of the N-peptide binding mode of Sec1/Munc18 proteins
著者: Hu, S.H. / Latham, C.F. / Gee, C.L. / James, D.E. / Martin, J.L.
履歴
登録2010年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
置き換え2014年2月12日ID: 2PJX
改定 1.22014年2月12日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Syntaxin-binding protein 3
B: Syntaxin-binding protein 3
C: Syntaxin-4 N-terminal peptide
D: Syntaxin-4 N-terminal peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,7804
ポリマ－138,7804
非ポリマー00
水00
1
A: Syntaxin-binding protein 3
C: Syntaxin-4 N-terminal peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,3902
ポリマ－69,3902
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Syntaxin-binding protein 3
D: Syntaxin-4 N-terminal peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,3902
ポリマ－69,3902
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)170.400, 170.400, 170.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 Syntaxin-binding protein 3 / MUNC-18-3 / Mammalian homolog of Unc-18c / Munc-18c / Protein unc-18 homolog 3 / Unc18-3 / Protein ...MUNC-18-3 / Mammalian homolog of Unc-18c / Munc-18c / Protein unc-18 homolog 3 / Unc18-3 / Protein unc-18 homolog C / Unc-18C


分子量: 68044.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB/c / 遺伝子: Stxbp3, Stxbp3a, Unc18c / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q60770
#2: タンパク質・ペプチド Syntaxin-4 N-terminal peptide


分子量: 1345.531 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 1-10 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized peptide / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P70452

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 10-13% PEG 3350, 0.2M MGACETATE, 0.1M MES, PH6.5, 50MM MGCL2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.115872 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月6日
放射モノクロメーター: SI (111) CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→50 Å / Num. all: 31537 / Num. obs: 31147 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 99.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 3.05→3.16 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.98 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 3132 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SQUID SEC1, PDB ENTRY 1EPU

1epu


解像度: 3.054→45.541 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.7256 / SU ML: 0.28 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 33.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 1444 4.64 %RANDOM
Rwork0.2387 ---
obs0.2407 31147 98.68 %-
all-31537 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 143.481 Å2 / ksol: 0.305 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 568.55 Å2 / Biso mean: 149.5 Å2 / Biso min: 58.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.4499 Å2-0 Å2-0 Å2
2---3.4499 Å20 Å2
3----3.4499 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.054→45.541 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8521 0 0 0 8521
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0028674
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.60211749
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5073128
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421360
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021510
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
3.0536-3.16270.3766200.31013064308498
3.1627-3.28930.32251580.28842937309599
3.2893-3.43890.3191570.27462937309499
3.4389-3.62020.35511520.27162945309799
3.6202-3.84690.29961660.2562937310399
3.8469-4.14370.28021630.24552882304597
4.1437-4.56040.30661540.20752940309498
4.5604-5.21950.24561800.19752945312598
5.2195-6.57280.28941540.2363011316599
6.5728-45.54640.21031400.20313105324599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1654-0.0563-0.58370.9397-0.38721.1238-0.035-0.1254-0.26480.21710.27730.39590.7971-0.36780.01380.84240.21750.3470.83820.18260.7222-37.4175-65.1214115.6058
22.2859-0.1431-0.58241.33290.14832.10150.24460.29151.6214-0.46920.1809-0.81620.38740.3985-0.38740.24760.36770.39321.04070.0961.0024-17.1439-55.536102.6339
3-0.3467-0.2545-1.9412.2002-0.62262.08750.85660.1421.8415-0.2581-0.6403-0.8325-0.02921.2154-0.27780.54150.1652-0.24881.7319-0.45862.0868-6.6549-53.4167131.1952
4-1.15711.0018-0.1291.12340.5341-0.4220.20230.5091-0.6116-0.58510.4171-2.10550.00490.7159-0.3545-0.68260.94070.46721.5241-0.24811.25447.0083-58.2254111.6572
5-2.95950.32691.6179-0.3037-0.1754-0.18940.13260.41620.00650.1190.2083-0.1375-0.08140.552-0.18031.44030.12210.62752.2116-0.09562.00454.8531-43.9858103.0736
6-1.9433-1.52090.88011.59440.06741.644-0.02170.56281.16550.1640.1204-1.0797-0.49290.9991-0.31460.33940.09750.51811.12770.13751.944-11.6-48.5012105.4269
71.6176-0.28-0.16952.0538-0.45771.21620.21120.0180.13740.14140.1039-0.2423-0.0173-0.5855-0.07760.8430.3354-0.10490.5978-0.30990.5962-19.2809-73.5939189.0244
80.37580.17750.497-0.068-0.0084-0.4820.2144-0.05560.92750.39820.3248-0.8721-0.1616-0.16-0.00331.37850.38630.17910.25-0.0121.4586-10.5544-52.9983177.2404
90.6380.2105-0.17140.6465-1.19240.11910.7934-0.37531.30850.3328-0.4768-0.6309-0.49930.30470.16891.35540.48870.1951-0.2598-0.66581.6115-9.4913-39.9016194.1741
100.4688-0.9835-0.07660.2627-0.0718-0.46570.06050.09750.3828-0.46680.2252-1.2774-0.5226-0.0868-0.67930.99940.275-0.05240.3154-0.42021.5461-10.6676-54.1449190.758
11-0.9734-0.6740.75380.3794-2.2237.2712-0.1152-0.1068-0.0738-0.15260.48040.10830.3706-1.0249-0.33351.25950.38340.08221.28010.25521.0384-45.8882-60.496103.945
120.81940.7943-0.67061.5706-1.2423-0.45220.2267-0.1816-0.2354-0.5125-0.14290.03320.48570.1572-0.6591.60630.5256-0.52211.41010.02480.1888-18.1443-88.8825194.0969
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 7:140)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 141:270)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 271:314)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 315:450)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 451:470)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 471:585)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN B AND RESID 7:221)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN B AND RESID 222:351)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN B AND RESID 352:524)
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN B AND RESID 525:585)
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN C AND RESID 1:9)
12X-RAY DIFFRACTION12(CHAIN D AND RESID 1:10)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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