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万見
- PDB-3pte: THE REFINED CRYSTALLOGRAPHIC STRUCTURE OF A DD-PEPTIDASE PENICILL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pte
タイトルTHE REFINED CRYSTALLOGRAPHIC STRUCTURE OF A DD-PEPTIDASE PENICILLIN-TARGET ENZYME AT 1.6 A RESOLUTION
要素D-ALANYL-D-ALANINE CARBOXYPEPTIDASE TRANSPEPTIDASE
キーワードHYDROLASE / TRANSPEPTIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Beta-lactamase-related / Beta-lactamase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-alanyl-D-alanine carboxypeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces sp. (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Kelly, J.A. / Kuzin, A.P.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: The refined crystallographic structure of a DD-peptidase penicillin-target enzyme at 1.6 A resolution.
著者: Kelly, J.A. / Kuzin, A.P.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Crystallographic Mapping of Beta-Lactams Bound to a D-Alanyl-D-Alanine Peptidase Target Enzyme
著者: Kelly, J.A. / Knox, J.R. / Zhao, H. / Frere, J.M. / Ghuysen, J.M.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1986
タイトル: On the Origin of Bacterial Resistance to Penicillins. Comparison of a Beta-Lactamase, a Penicillin Target
著者: Kelly, J.A. / Dideberg, O. / Charlier, P. / Wery, J.P. / Libert, M. / Moews, P.C. / Knox, J.R. / Duez, C. / Fraipont, Cl. / Joris, B. / Dusart, J. / Frere, J.F. / Ghuysen, J.M.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1985
タイトル: 2.8 Angstroms Structure of a Penicillin-Sensitive D-Alanyl Carboxypeptidase-Transpeptidase from Streptomyces R61, Complexes with Beta-Lactams
著者: Kelly, J.A. / Knox, J.R. / Moews, P.C. / Hite, G.J. / Bartolone, J.B. / Zhao, H. / Joris, B. / Frere, J.M. / Ghuysen, J.M.
履歴
登録1994年8月5日処理サイト: BNL
置き換え1995年8月15日ID: 1PTE
改定 1.01995年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Other / Refinement description / カテゴリ: pdbx_database_status / software
Item: _pdbx_database_status.process_site / _software.classification
改定 1.42019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 650HELIX H7 (RESIDUES 235 - 237) AND RESIDUES 61 AND 62 OF H2 ARE 3/10 HELIX.
Remark 700SHEET AP1 IN *SHEET* RECORDS BELOW IS A MAJOR ANTIPARALLEL SHEET. AP2 IS A SHORT ANTIPARALLEL SHEET. ...SHEET AP1 IN *SHEET* RECORDS BELOW IS A MAJOR ANTIPARALLEL SHEET. AP2 IS A SHORT ANTIPARALLEL SHEET. M1 IS A SHORT MIXED SHEET.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-ALANYL-D-ALANINE CARBOXYPEPTIDASE TRANSPEPTIDASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4231
ポリマ－37,4231
非ポリマー00
水4,576254
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.060, 67.310, 102.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 201

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要素

#1: タンパク質 D-ALANYL-D-ALANINE CARBOXYPEPTIDASE TRANSPEPTIDASE


分子量: 37422.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Streptomyces sp. (バクテリア) / 株: R61
参照: UniProt: P15555, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 254 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE ACTIVE SITE CONSISTS OF EIGHT RESIDUES IN THREE GROUPS. THREE SHORT SEQUENCE SEGMENTS ARE FOUND ...THE ACTIVE SITE CONSISTS OF EIGHT RESIDUES IN THREE GROUPS. THREE SHORT SEQUENCE SEGMENTS ARE FOUND IN ALL PENICILLIN-INTERACTIVE ENZYMES. THOSE FOR STREPTOMYCES R61 ARE LISTED IN THE *SITE* RECORDS BELOW.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.69 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.8 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein11
250 mMsodium phosphate11
315 %(w/v)PEG800011
420 %PEG800012

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データ収集

反射Num. obs: 41176 / % possible obs: 88 % / Observed criterion σ(I): 0
反射
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 20 Å / Rmerge(I) obs: 0.158

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
PROLSQ精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.6→20 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.211 --
Rwork0.148 --
obs0.148 38808 82 %
原子変位パラメータBiso mean: 9.8 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2615 0 0 254 2869
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d1.76
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.27
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.3191
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.9571.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.9521
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.8791.5
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d0.030.035
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_planar_d0.040.049
X-RAY DIFFRACTIONx_plane_restr0.020.019
X-RAY DIFFRACTIONx_chiral_restr0.150.167

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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