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- PDB-3pop: The crystal structure of GilR, an oxidoreductase that catalyzes t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pop
タイトルThe crystal structure of GilR, an oxidoreductase that catalyzes the terminal step of gilvocarcin biosynthesis
要素GilR oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / FAD binding protein / gilvocarcin / gilvocarcin biosynthesis / covalently bound FAD
機能・相同性
機能・相同性情報


FAD binding / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
: / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 - #20 / Oxygen oxidoreductase covalent FAD-binding site / Oxygen oxidoreductases covalent FAD-binding site. / Berberine/berberine-like / Berberine and berberine like / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 / FAD linked oxidase, N-terminal ...: / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 - #20 / Oxygen oxidoreductase covalent FAD-binding site / Oxygen oxidoreductases covalent FAD-binding site. / Berberine/berberine-like / Berberine and berberine like / Vanillyl-alcohol Oxidase; Chain A, domain 3 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 / FAD linked oxidase, N-terminal / FAD binding domain / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Putative oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces griseoflavus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.651 Å
データ登録者Noinaj, N. / Bosserman, M.A. / Schickli, M.A. / Kharel, M.K. / Rohr, J. / Buchanan, S.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: The Crystal Structure and Mechanism of an Unusual Oxidoreductase, GilR, Involved in Gilvocarcin V Biosynthesis.
著者: Noinaj, N. / Bosserman, M.A. / Schickli, M.A. / Piszczek, G. / Kharel, M.K. / Pahari, P. / Buchanan, S.K. / Rohr, J.
履歴
登録2010年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月3日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GilR oxidase
B: GilR oxidase
C: GilR oxidase
D: GilR oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)220,7938
ポリマ－217,6504
非ポリマー3,1424
水33,7781875
1
A: GilR oxidase
D: GilR oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,3964
ポリマ－108,8252
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6050 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area33090 Å2
手法PISA
2
B: GilR oxidase
C: GilR oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,3964
ポリマ－108,8252
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6050 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area33250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.075, 115.829, 290.104
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 6:93 or resseq 95:498 )
211chain B and (resseq 6:93 or resseq 95:498 )
311chain C and (resseq 6:93 or resseq 95:498 )
411chain D and (resseq 6:93 or resseq 95:498 )

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要素

#1: タンパク質
GilR oxidase


分子量: 54412.594 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces griseoflavus (バクテリア)
遺伝子: gilR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7X2G7
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1875 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.19 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM Tris, 200 mM MgCl2, 20% PEG 8000, 5-15% glycerol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月1日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→24.24 Å / Num. all: 268870 / Num. obs: 268870 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 1.65→1.71 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.71 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_501)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2IPI

2ipi


解像度: 1.651→19.972 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1977 1988 0.74 %Random
Rwork0.1728 ---
obs0.173 243004 97.97 %-
all-268870 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.993 Å2 / ksol: 0.363 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.2461 Å20 Å2-0 Å2
2--0.0796 Å2-0 Å2
3----2.9364 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.651→19.972 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15074 0 212 1875 17161
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00915773
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.24221515
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.695556
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0882263
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072836
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3743X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B3743X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.296
13C3767X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.303
14D3761X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.243
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.651-1.710.38141910.328925488X-RAY DIFFRACTION94
1.71-1.77840.29731930.279925933X-RAY DIFFRACTION96
1.7784-1.85930.26661970.230926169X-RAY DIFFRACTION97
1.8593-1.95720.23851950.193826449X-RAY DIFFRACTION98
1.9572-2.07970.22682000.175326728X-RAY DIFFRACTION99
2.0797-2.24010.19461990.165426870X-RAY DIFFRACTION99
2.2401-2.46510.1872000.161927035X-RAY DIFFRACTION99
2.4651-2.8210.18392020.163127182X-RAY DIFFRACTION99
2.821-3.55090.17742030.157627403X-RAY DIFFRACTION100
3.5509-19.97380.15582080.14227894X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.55010.0773-0.12380.6136-0.21041.0971-0.0623-0.03050.0010.05910.0243-0.00730.0386-0.0680.03140.1420.00080.01620.0750.00620.082110.291510.17674.4976
20.37260.032-0.25960.4255-0.11130.9830.06360.07280.0682-0.0331-0.02420.00660.0033-0.10110.00660.07120.01830.03130.10360.02260.10266.6062-5.405177.1288
30.3624-0.0199-0.17360.4133-0.06670.77580.0783-0.04790.05870.0728-0.05480.0264-0.10160.16730.00490.0674-0.07810.04310.1127-0.03430.088730.1845-0.5868103.4067
40.53980.1653-0.07840.5679-0.24130.7066-0.0608-0.0564-0.0417-0.0162-0.0279-0.06260.06730.1010.06370.1790.08890.02240.12360.03670.097315.2579-12.883631.4017
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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