+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3po3 | ||||||
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Title | Arrested RNA Polymerase II reactivation intermediate | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE/DNA/RNA / RNA Polymerase II / mRNA / Transcription / arrest / backtracking / cleavage / TRANSFERASE-DNA-RNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information RNA polymerase II complex recruiting activity / regulation of mRNA 3'-end processing / RPB4-RPB7 complex / : / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / RNA Polymerase I Transcription Initiation / : / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / : ...RNA polymerase II complex recruiting activity / regulation of mRNA 3'-end processing / RPB4-RPB7 complex / : / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / RNA Polymerase I Transcription Initiation / : / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / : / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / termination of RNA polymerase II transcription / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / RNA Polymerase I Promoter Escape / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Estrogen-dependent gene expression / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA-templated transcription / termination of RNA polymerase III transcription / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / Dual incision in TC-NER / RNA polymerase II complex binding / RNA polymerase I activity / termination of RNA polymerase I transcription / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / tRNA transcription by RNA polymerase III / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / transcription elongation by RNA polymerase I / positive regulation of translational initiation / RNA polymerase II activity / transcription-coupled nucleotide-excision repair / translesion synthesis / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / RNA polymerase I complex / transcription by RNA polymerase I / RNA polymerase III complex / transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase II, core complex / translation initiation factor binding / transcription antitermination / P-body / transcription elongation by RNA polymerase II / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / DNA-templated transcription initiation / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / peroxisome / cytoplasmic stress granule / single-stranded DNA binding / ribosome biogenesis / transcription by RNA polymerase II / single-stranded RNA binding / nucleic acid binding / protein dimerization activity / nucleotide binding / mRNA binding / DNA-templated transcription / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / PHASER / Resolution: 3.3 Å | ||||||
Authors | Cheung, A.C.M. / Cramer, P. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2011 Title: Structural basis of RNA polymerase II backtracking, arrest and reactivation. Authors: Cheung, A.C. / Cramer, P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3po3.cif.gz | 1.7 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3po3.ent.gz | 1.4 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3po3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/po/3po3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/po/3po3 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3po2C 1wcmS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-DNA-directed RNA polymerase II subunit ... , 7 types, 7 molecules ABCDGIK
#1: Protein | Mass: 191821.578 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: P04050, DNA-directed RNA polymerase |
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#2: Protein | Mass: 138937.297 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: P08518, DNA-directed RNA polymerase |
#3: Protein | Mass: 35330.457 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: P16370, DNA-directed RNA polymerase |
#4: Protein | Mass: 25451.191 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: P20433, DNA-directed RNA polymerase |
#7: Protein | Mass: 19081.053 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: P34087, DNA-directed RNA polymerase |
#9: Protein | Mass: 14308.161 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: P27999, DNA-directed RNA polymerase |
#11: Protein | Mass: 13633.493 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: P38902, DNA-directed RNA polymerase |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 5 types, 5 molecules EFHJL
#5: Protein | Mass: 25117.094 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: P20434, DNA-directed RNA polymerase |
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#6: Protein | Mass: 17931.834 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: P20435, DNA-directed RNA polymerase |
#8: Protein | Mass: 16525.363 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: P20436, DNA-directed RNA polymerase |
#10: Protein | Mass: 8290.732 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: P22139, DNA-directed RNA polymerase |
#12: Protein | Mass: 7729.969 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: P40422, DNA-directed RNA polymerase |
-DNA chain , 2 types, 2 molecules NT
#13: DNA chain | Mass: 4344.840 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Details: Chemically synthesised |
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#16: DNA chain | Mass: 8323.189 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: E291A / Source method: obtained synthetically / Details: Chemically synthesised |
-RNA chain / Protein , 2 types, 2 molecules PS
#14: RNA chain | Mass: 1480.952 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Details: Enzymatically synthesised |
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#15: Protein | Mass: 20072.775 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: D290A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: DST1, PPR2, YGL043W / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P07273 |
-Non-polymers , 5 types, 14 molecules
#17: Chemical | ChemComp-ZN / #18: Chemical | ChemComp-MG / | #19: Chemical | #20: Chemical | ChemComp-EPE / | #21: Chemical | ChemComp-PGE / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 5.56 Å3/Da / Density % sol: 77.86 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 4-7% PEG6000, 50mM HEPES pH 7.0, 200mM AMMONIUM ACETATE, 300mM SODIUM ACETATE, 5mM TCEP , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 0.9188 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: May 8, 2010 |
Radiation | Monochromator: Fixed-exit LN2 cooled Double Crystal Monochromator Si(111) Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9188 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.3→50 Å / Num. all: 181822 / Num. obs: 181822 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 9.1 / Biso Wilson estimate: 123.07 Å2 |
Reflection shell | Resolution: 3.3→3.48 Å / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: PHASER Starting model: 1WCM Resolution: 3.3→49.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9345 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0
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Displacement parameters | Biso mean: 128 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.774 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.3→49.97 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.3→3.39 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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