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万見
- PDB-3po1: Thrombin in complex with Benzothiazole Guanidine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3po1
タイトルThrombin in complex with Benzothiazole Guanidine
要素
  • (Thrombin heavy ...) x 2
  • Thrombin light chain
  • thrombin peptide
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE inhibitor / serine protease / coagulation factor II / HYDROLASE-HYDROLASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin ...cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / lipopolysaccharide binding / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / regulation of cell shape / heparin binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / : / positive regulation of cell growth / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-MKY / Prothrombin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Xue, Y.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2012
タイトル: Discovery of benzothiazole guanidines as novel inhibitors of thrombin and trypsin IV.
著者: Karle, M. / Knecht, W. / Xue, Y.
履歴
登録2010年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月25日Group: Database references
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombin light chain
B: Thrombin heavy chain
C: Thrombin heavy chain
D: thrombin peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5637
ポリマ－33,1874
非ポリマー3763
水2,522140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10540 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area12250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.662, 71.414, 71.880
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.820, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AD

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin light chain


分子量: 3188.627 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#4: タンパク質・ペプチド thrombin peptide


分子量: 1291.337 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)

-
Thrombin heavy ... , 2種, 2分子 BC

#2: タンパク質 Thrombin heavy chain


分子量: 17070.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質 Thrombin heavy chain


分子量: 11636.286 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin

-
非ポリマー , 4種, 143分子

#5: 化合物 ChemComp-MKY / ethyl [(2Z)-2-(carbamimidoylimino)-6-hydroxy-1,3-benzothiazol-3(2H)-yl]acetate


分子量: 294.330 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H14N4O3S
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.98 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.3
詳細: 0.05 M sodium phosphate, 28% PEG8000, pH 7.3, EVAPORATION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→70.89 Å / Num. all: 39772 / Num. obs: 39772 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 22.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.65-1.693.30.342.2925528420.3495.3
1.69-1.743.30.2932.6917328090.29395.4
1.74-1.793.30.2143.5903427580.21495.8
1.79-1.843.30.1734.3887027000.17395.8
1.84-1.913.30.1415.2851625990.14196.4
1.91-1.973.30.1056.8825225130.10596.3
1.97-2.053.30.0847.9801324390.08496.7
2.05-2.133.30.0749.2769723400.07496.9
2.13-2.223.30.0669.7747622750.06697
2.22-2.333.30.0619.8710221590.06197.2
2.33-2.463.30.0599.5685020860.05997.4
2.46-2.613.30.0599.7640019570.05997.7
2.61-2.793.30.0599595818320.05997.9
2.79-3.013.30.0579.8566517320.05798
3.01-3.33.30.0569532316260.05698.3
3.3-3.693.20.0549.8460614190.05498.4
3.69-4.263.20.0511.1414412880.0598.8
4.26-5.223.20.04114.2354410970.04198.8
5.22-7.383.20.04313.927158510.04398.9
7.38-27.1762.90.04113.912974500.04192.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.5データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.65→27.176 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / WRfactor Rfree: 0.2878 / WRfactor Rwork: 0.2526 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7908 / SU B: 2.652 / SU ML: 0.089 / SU R Cruickshank DPI: 0.1192 / SU Rfree: 0.1166 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2604 1904 4.9 %RANDOM
Rwork0.2271 ---
all0.2287 39772 --
obs0.2287 38491 93.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 55.38 Å2 / Biso mean: 28.5089 Å2 / Biso min: 13.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.65 Å20 Å20.38 Å2
2---1.35 Å20 Å2
3----1.17 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.117 Å0.119 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→27.176 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2327 0 25 140 2492
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222410
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3671.9833256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0045282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.68723.451113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.55615426
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.5641520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2334
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021842
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.21069
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.21605
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.2172
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0650.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2730.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2190.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.841.51425
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.47722296
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.95431039
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0424.5960
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 126 -
Rwork0.302 2396 -
all-2522 -
obs--84.38 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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