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- PDB-3pjq: Trypanosoma cruzi trans-sialidase-like inactive isoform (includin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pjq
タイトルTrypanosoma cruzi trans-sialidase-like inactive isoform (including the natural mutation Tyr342His) in complex with lactose
要素Trans-sialidase
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / beta-propeller / lectin / similar to actve trans-sialidases / lactose
機能・相同性
機能・相同性情報


ganglioside catabolic process / oligosaccharide catabolic process / exo-alpha-sialidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Trans-sialidase, C-terminal domain / Trypanosome sialidase / BNR repeat-like domain / Sialidase family / Sialidase / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller / Neuraminidase ...: / Trans-sialidase, C-terminal domain / Trypanosome sialidase / BNR repeat-like domain / Sialidase family / Sialidase / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller / Neuraminidase / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-lactose / Trans-sialidase
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Oppezzo, P. / Baraibar, M. / Obal, G. / Pritsch, O. / Alzari, P.M. / Buschiazzo, A.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of an enzymatically inactive trans-sialidase-like lectin from Trypanosoma cruzi: the carbohydrate binding mechanism involves residual sialidase activity.
著者: Oppezzo, P. / Obal, G. / Baraibar, M.A. / Pritsch, O. / Alzari, P.M. / Buschiazzo, A.
履歴
登録2010年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月24日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trans-sialidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,7072
ポリマ－71,3641
非ポリマー3421
水3,837213
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.391, 130.217, 54.529
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.900, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Trans-sialidase


分子量: 71364.234 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 2-635 / 変異: N58F,Y342H,S495K,V496G,E520K,D593G,I597D,H599R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
プラスミド: pTrcHisA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Top10f / 参照: UniProt: Q26966, exo-alpha-sialidase
#2: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-lactose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-lactose
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1a_1-5][a2112h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE RESIDUES 262, 342, 476, 484 AND 558 ARE NOT CORRECT AT THE CORRESPONDING ...AUTHORS STATE THAT THE RESIDUES 262, 342, 476, 484 AND 558 ARE NOT CORRECT AT THE CORRESPONDING POSITIONS OF UNP ENTRY Q26966. MUTATION TYR342HIS WAS INTRODUCED BY RECOMBINANT DNA TECHNIQUES ONTO AN OTHERWISE TRANS-SIALIDASE SCAFFOLD, RENDERING A CATALYTICALLY INACTIVE FORM THAT MIMICS THE NATURAL INACTIVE TS-LIKE ISOFORMS TRYPANOSOMA CRUZI

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.23 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: microseeding in 10% PEG 4000, 100mM Tris.HCl, 5% isopropanol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月12日
放射モノクロメーター: diamond 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.965
11L, -K, H20.035
反射解像度: 1.95→51.778 Å / Num. all: 29944 / Num. obs: 29944 / % possible obs: 71.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.1-2.211.90.3152.4786642360.31570.1
2.21-2.351.90.2471.9739339740.24769
2.35-2.511.90.1385.1693137190.13868.9
2.51-2.711.90.17635834180.167.9
2.71-2.971.90.06510.8580831220.06567.9
2.97-3.321.90.04713524328300.04767.7
3.32-3.831.80.03914.4477726410.03971.2
3.83-4.71.80.0318468526520.0384.6
4.7-6.641.90.02720.1411722000.02790.3
6.64-51.7781.90.0329.1216811520.03284.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.5データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.1→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / WRfactor Rfree: 0.2439 / WRfactor Rwork: 0.185 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8034 / SU B: 15.939 / SU ML: 0.196 / SU R Cruickshank DPI: 0.0758 / SU Rfree: 0.0531 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.053 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2467 1512 5.1 %RANDOM
Rwork0.1862 ---
obs0.1892 29894 70.73 %-
all-29894 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 123.84 Å2 / Biso mean: 38.3444 Å2 / Biso min: 15.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.22 Å20 Å211.08 Å2
2--24.33 Å20 Å2
3----9.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4862 0 23 213 5098
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0225020
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9481.9466820
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9285630
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.83823.641217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.29915830
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2641532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1320.2759
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0213785
LS精密化 シェル解像度: 2.096→2.15 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 118 -
Rwork0.215 1843 -
all-1961 -
obs--64.17 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1946-1.6383-1.19752.76431.06661.6-0.1841-0.22360.06120.29960.26460.29010.03770.0201-0.08060.11270.050.02420.04340.05870.2671-8.4269.69912.347
23.0176-0.3005-1.40533.68540.29592.2917-0.29240.0372-0.3115-0.29130.1618-0.3690.27760.18060.13060.1364-0.0010.0390.0634-0.0350.283317.95-13.936-10.499
320.7439-12.2833-5.945610.96714.09821.7999-0.6712-0.1839-1.88110.49240.15711.03980.24930.05940.51410.42520.0070.15690.00640.05440.5766-1.64-18.25.229
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-1 - 370
2X-RAY DIFFRACTION2A396 - 633
3X-RAY DIFFRACTION3A371 - 395

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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