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- PDB-3phw: OTU Domain of Crimean Congo Hemorrhagic Fever Virus in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3phw
タイトルOTU Domain of Crimean Congo Hemorrhagic Fever Virus in complex with Ubiquitin
要素
  • RNA-directed RNA polymerase L
  • Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
キーワードHydrolase/Ribosomal Protein / OTU domain / De-ubiquitinase / De-ISGylase / Hydrolase-Ribosomal Protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA-templated viral transcription / negative stranded viral RNA replication / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination ...RNA-templated viral transcription / negative stranded viral RNA replication / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / protein deubiquitination / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / cytosolic ribosome / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / small-subunit processome / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex
類似検索 - 分子機能
RNA-directed RNA polymerase, nairovirus / : / Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU-like cysteine protease / RNA-directed RNA polymerase L, N-terminal / L protein N-terminus / OTU domain / OTU domain profile. / RNA-dependent RNA polymerase, bunyaviral / Bunyavirus RNA dependent RNA polymerase ...RNA-directed RNA polymerase, nairovirus / : / Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU-like cysteine protease / RNA-directed RNA polymerase L, N-terminal / L protein N-terminus / OTU domain / OTU domain profile. / RNA-dependent RNA polymerase, bunyaviral / Bunyavirus RNA dependent RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, negative-strand RNA virus / RdRp of negative ssRNA viruses with segmented genomes catalytic domain profile. / Cathepsin B; Chain A / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHANAMINE / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / RNA-directed RNA polymerase L
類似検索 - 構成要素
生物種Crimean-Congo hemorrhagic fever virus strain IbAr10200 (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Akutsu, M. / Ye, Y. / Virdee, S. / Komander, D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Molecular basis for ubiquitin and ISG15 cross-reactivity in viral ovarian tumor domains.
著者: Akutsu, M. / Ye, Y. / Virdee, S. / Chin, J.W. / Komander, D.
履歴
登録2010年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年8月6日Group: Database references
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-directed RNA polymerase L
B: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
C: RNA-directed RNA polymerase L
D: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
E: RNA-directed RNA polymerase L
F: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
G: RNA-directed RNA polymerase L
H: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,30612
ポリマ－118,1258
非ポリマー1804
水10,124562
1
A: RNA-directed RNA polymerase L
B: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5763
ポリマ－29,5312
非ポリマー451
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2140 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area10960 Å2
手法PISA
2
C: RNA-directed RNA polymerase L
D: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5763
ポリマ－29,5312
非ポリマー451
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2170 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11030 Å2
手法PISA
3
E: RNA-directed RNA polymerase L
F: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5763
ポリマ－29,5312
非ポリマー451
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2210 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area10760 Å2
手法PISA
4
G: RNA-directed RNA polymerase L
H: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5763
ポリマ－29,5312
非ポリマー451
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2180 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.440, 106.170, 111.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
RNA-directed RNA polymerase L / Protein L / Large structural protein / Replicase / Transcriptase / Ubiquitin thiolesterase / RNA- ...Protein L / Large structural protein / Replicase / Transcriptase / Ubiquitin thiolesterase / RNA-directed RNA polymerase


分子量: 21011.580 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 1-183 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Crimean-Congo hemorrhagic fever virus strain IbAr10200 (ウイルス)
株: Nigeria/IbAr10200/1970 / 遺伝子: L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q6TQR6, ubiquitinyl hydrolase 1, RNA-directed RNA polymerase
#2: タンパク質
Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a / Ubiquitin carboxyl extension protein 80


分子量: 8519.778 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 1-75 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62979
#3: 化合物
ChemComp-NEH / ETHANAMINE / エチルアミン


分子量: 45.084 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H7N
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 562 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.27 M sodium phosphate dihydrogen, 1.53 M di-potassium phosphate hydrogen, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 59820

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.4_122)精密化
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→45.623 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 29.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2783 2925 5.05 %
Rwork0.2131 --
obs0.2164 57879 89.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.758 Å2 / ksol: 0.381 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.0658 Å2-0 Å20 Å2
2---3.8838 Å2-0 Å2
3---8.9496 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→45.623 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7481 0 12 562 8055
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0057641
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90310328
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7682807
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0611150
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031325
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.07150.31163100.22725487X-RAY DIFFRACTION91
2.0715-2.15440.32172700.22335556X-RAY DIFFRACTION92
2.1544-2.25250.34442780.25545362X-RAY DIFFRACTION88
2.2525-2.37120.33183080.24845337X-RAY DIFFRACTION88
2.3712-2.51980.29433000.21145631X-RAY DIFFRACTION93
2.5198-2.71430.29912810.21375642X-RAY DIFFRACTION93
2.7143-2.98740.2792870.20965656X-RAY DIFFRACTION93
2.9874-3.41960.25892830.20045591X-RAY DIFFRACTION91
3.4196-4.30780.24153040.18865406X-RAY DIFFRACTION88
4.3078-45.63470.23553040.19865286X-RAY DIFFRACTION83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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