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万見
- PDB-3pd6: Crystal structure of mouse mitochondrial aspartate aminotransfera... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pd6
タイトルCrystal structure of mouse mitochondrial aspartate aminotransferase, a newly identified kynurenine aminotransferase-IV
要素(Aspartate aminotransferase, ...) x 2
キーワードTRANSFERASE / alpha & beta protein / aminotransferase / PLP-binding / Mitochondrion
機能・相同性
機能・相同性情報


Aspartate and asparagine metabolism / dicarboxylic acid metabolic process / Glutamate and glutamine metabolism / glutamate catabolic process to aspartate / Gluconeogenesis / glutamate catabolic process to 2-oxoglutarate / kynurenine-oxoglutarate transaminase / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / aspartate metabolic process ...Aspartate and asparagine metabolism / dicarboxylic acid metabolic process / Glutamate and glutamine metabolism / glutamate catabolic process to aspartate / Gluconeogenesis / glutamate catabolic process to 2-oxoglutarate / kynurenine-oxoglutarate transaminase / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / aspartate metabolic process / aspartate biosynthetic process / glutamate metabolic process / L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / carboxylic acid binding / aspartate catabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / aspartate transaminase / oxaloacetate metabolic process / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / amino acid metabolic process / amino acid binding / fatty acid transport / T-tubule / phospholipid binding / sarcolemma / pyridoxal phosphate binding / myelin sheath / perikaryon / response to ethanol / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / enzyme binding / cell surface / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S)-2-amino-4-(2-aminophenyl)-4-oxobutanoic acid / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Aspartate aminotransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Han, Q. / Robinson, H. / Cai, T. / Tagle, D.A. / Li, J.
引用ジャーナル: Biosci.Rep. / 年: 2011
タイトル: Biochemical and structural characterization of mouse mitochondrial aspartate aminotransferase, a newly identified kynurenine aminotransferase-IV.
著者: Han, Q. / Robinson, H. / Cai, T. / Tagle, D.A. / Li, J.
履歴
登録2010年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate aminotransferase, mitochondrial
B: Aspartate aminotransferase, mitochondrial
C: Aspartate aminotransferase, mitochondrial
D: Aspartate aminotransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,91020
ポリマ－179,0084
非ポリマー1,90216
水14,970831
1
A: Aspartate aminotransferase, mitochondrial
B: Aspartate aminotransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,51310
ポリマ－89,5042
非ポリマー1,0098
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8900 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area30340 Å2
手法PISA
2
C: Aspartate aminotransferase, mitochondrial
D: Aspartate aminotransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,39710
ポリマ－89,5042
非ポリマー8938
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8920 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area30280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)282.393, 78.107, 87.513
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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Aspartate aminotransferase, ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Aspartate aminotransferase, mitochondrial / mAspAT / Fatty acid-binding protein / FABP-1 / Glutamate oxaloacetate transaminase 2 / Plasma ...mAspAT / Fatty acid-binding protein / FABP-1 / Glutamate oxaloacetate transaminase 2 / Plasma membrane-associated fatty acid-binding protein / FABPpm / Transaminase A


分子量: 44637.977 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 30-430 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Got-2, Got2 / プラスミド: PTYB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3) / 参照: UniProt: P05202, aspartate transaminase
#2: タンパク質 Aspartate aminotransferase, mitochondrial / mAspAT / Fatty acid-binding protein / FABP-1 / Glutamate oxaloacetate transaminase 2 / Plasma ...mAspAT / Fatty acid-binding protein / FABP-1 / Glutamate oxaloacetate transaminase 2 / Plasma membrane-associated fatty acid-binding protein / FABPpm / Transaminase A


分子量: 44866.094 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 30-430 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Got-2, Got2 / プラスミド: PTYB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3) / 参照: UniProt: P05202, aspartate transaminase

-
非ポリマー , 4種, 847分子

#3: 化合物 ChemComp-PMP / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PYRIDOXAMINE-5'-PHOSPHATE / ピリドキサミン5′-りん酸


分子量: 248.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H13N2O5P
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-KYN / (2S)-2-amino-4-(2-aminophenyl)-4-oxobutanoic acid / L-KYNURENINE / L-キヌレニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 208.214 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N2O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 831 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 20% PEG 4000, 100mM ammonium sulphate, 6% Glycerol, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月13日
放射モノクロメーター: Si 111 channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. obs: 76708 / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.13
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.34

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HLM

3hlm


解像度: 2.4→29.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.21 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18937 3603 5 %RANDOM
Rwork0.1769 ---
obs0.17751 68268 93.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.129 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→29.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12590 0 125 831 13546
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.02212996
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7251.96217547
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.45651600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.96223.889576
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.59152220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5021580
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.21865
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0219838
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8571.57965
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.647212791
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.86635031
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5084.54756
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.401→2.463 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 163 -
Rwork0.232 3007 -
obs--57.23 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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