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- PDB-3pa7: Crystal structure of FKBP from plasmodium vivax in complex with t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pa7
タイトルCrystal structure of FKBP from plasmodium vivax in complex with tetrapeptide ALPF
要素
  • 4-mer Peptide ALPF
  • 70 kDa peptidylprolyl isomerase, putative
キーワードISOMERASE / Plasmodium vivax / FKBP35 / PPIase / FK506 binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity
類似検索 - 分子機能
: / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat ...: / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
peptidylprolyl isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Balakrishna, A.M. / Alag, R. / Yoon, H.S.
引用
ジャーナル: EUKARYOTIC CELL / 年: 2013
タイトル: Structural insights into substrate binding by PvFKBP35, a peptidylprolyl cis-trans isomerase from the human malarial parasite Plasmodium vivax
著者: Alag, R. / Balakrishna, A.M. / Rajan, S. / Qureshi, I.A. / Shin, J. / Lescar, J. / Gruber, G. / Yoon, H.S.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2010
タイトル: NMR and crystallographic structures of the FK506 binding domain of human malarial parasite Plasmodium vivax FKBP35
著者: Alag, R. / Qureshi, I.A. / Bharatham, N. / Shin, J. / Lescar, J. / Yoon, H.S.
履歴
登録2010年10月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年2月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 70 kDa peptidylprolyl isomerase, putative
B: 70 kDa peptidylprolyl isomerase, putative
D: 4-mer Peptide ALPF


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3903
ポリマ－28,3903
非ポリマー00
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.963, 41.378, 61.303
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.02, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 5 - 125 / Label seq-ID: 5 - 125

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 70 kDa peptidylprolyl isomerase, putative


分子量: 13971.687 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-126 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
株: SALVADOR I / 遺伝子: PVX_101260 / プラスミド: pSUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A5K8X6, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質・ペプチド 4-mer Peptide ALPF


分子量: 446.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.99 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 100mM BICINE, 2.4M Ammonium sulfate, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年7月30日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.61→30 Å / Num. obs: 6670 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 49.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.028 / Net I/σ(I): 22.03
反射 シェル解像度: 2.61→2.74 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.028 / Mean I/σ(I) obs: 22.03 / Num. unique all: 6660 / % possible all: 89.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3IHZ

3ihz


解像度: 2.61→24.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.879 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 35.665 / SU ML: 0.345 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.483 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 625 9.8 %RANDOM
Rwork0.2366 5737 --
obs0.2417 6362 91.36 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 99.51 Å2 / Biso mean: 41.4839 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.27 Å20 Å21.48 Å2
2--2.83 Å20 Å2
3----0.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.61→24.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1947 0 0 150 2097
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221978
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3381.972653
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9935248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.98425.10992
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.44515367
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0641510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2284
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211491
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5391.51230
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.01621973
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.093748
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9654.5680
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 934 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
TIGHT POSITIONAL0.130.05
TIGHT THERMAL0.480.5
LS精密化 シェル解像度: 2.607→2.674 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.512 40 -
Rwork0.329 375 -
all-415 -
obs--85.22 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1406-0.2585-0.02811.2503-0.11940.4849-0.006-0.043-0.01210.06030.0096-0.0072-0.0017-0.0135-0.00360.0383-0.0119-0.01880.02140.00480.0466-9.4028.6572-25.0155
21.3564-0.0072-0.97061.574-0.40811.3032-0.0571-0.1956-0.0988-0.05080.02070.01-0.05150.33320.03640.0328-0.02280.00760.12480.00010.0094-33.402311.3287-6.0821
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 126
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 126

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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