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万見
- PDB-3p5h: Structure of the carbohydrate-recognition domain of human Langeri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p5h
タイトルStructure of the carbohydrate-recognition domain of human Langerin with Laminaritriose
要素C-type lectin domain family 4 member K
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / C-type lectin / carbohydrate-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / pattern recognition receptor activity / D-mannose binding / endocytic vesicle / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / carbohydrate binding / early endosome membrane / defense response to virus / immune response / external side of plasma membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD209-like, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) ...CD209-like, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-laminaribiose / beta-D-glucopyranose / C-type lectin domain family 4 member K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6051 Å
データ登録者Feinberg, H. / Taylor, M.E. / Razi, N. / McBride, R. / Knirel, Y.A. / Graham, S.A. / Drickamer, K. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural Basis for Langerin Recognition of Diverse Pathogen and Mammalian Glycans through a Single Binding Site.
著者: Feinberg, H. / Taylor, M.E. / Razi, N. / McBride, R. / Knirel, Y.A. / Graham, S.A. / Drickamer, K. / Weis, W.I.
履歴
登録2010年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-type lectin domain family 4 member K
B: C-type lectin domain family 4 member K
C: C-type lectin domain family 4 member K
D: C-type lectin domain family 4 member K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,51512
ポリマ－62,3104
非ポリマー1,2058
水12,917717
1
A: C-type lectin domain family 4 member K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7983
ポリマ－15,5771
非ポリマー2202
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: C-type lectin domain family 4 member K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9603
ポリマ－15,5771
非ポリマー3822
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: C-type lectin domain family 4 member K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7983
ポリマ－15,5771
非ポリマー2202
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: C-type lectin domain family 4 member K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9603
ポリマ－15,5771
非ポリマー3822
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)80.11, 80.11, 90.72
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number77
Space group name H-MP42

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要素

#1: タンパク質
C-type lectin domain family 4 member K / Langerin


分子量: 15577.376 Da / 分子数: 4 / 断片: Langerin CRD (UNP residues 193-328) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD207, CLEC4K / プラスミド: pINIIIompA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JA221 / 参照: UniProt: Q9UJ71
#2: 多糖 beta-D-glucopyranose-(1-3)-beta-D-glucopyranose / beta-laminaribiose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 抗菌剤 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: beta-laminaribiose
記述子タイププログラム
DGlcpb1-3DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5]/1-1/a3-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(3+1)][b-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 717 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.34 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: protein solution: 2.5 mg mL-1 langerin CRD, 1.25 mM CaCl2, 5 mM Tris pH 8.0, 12.5 mM NaCl and 15 mM Laminaritriose. reservoir solution: 0.1 M Hepes pH 7.0, 0.1 M MgCl2 and 20% PEG 4000, VAPOR ...詳細: protein solution: 2.5 mg mL-1 langerin CRD, 1.25 mM CaCl2, 5 mM Tris pH 8.0, 12.5 mM NaCl and 15 mM Laminaritriose. reservoir solution: 0.1 M Hepes pH 7.0, 0.1 M MgCl2 and 20% PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→36.64 Å / Num. obs: 75402 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.302 / Mean I/σ(I) obs: 6.4 / Num. unique all: 10996 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6051→33.322 Å / SU ML: 0.21 / 位相誤差: 21.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 3752 5.04 %random
Rwork0.1786 ---
obs0.1804 74455 99.7 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.192 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6849 Å2-0 Å20 Å2
2---0.6849 Å2-0 Å2
3---1.3698 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6051→33.322 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4194 0 74 717 4985
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074483
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0946057
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6561575
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08608
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004762
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6051-1.62540.3071010.22392431X-RAY DIFFRACTION93
1.6254-1.64680.23571460.22452660X-RAY DIFFRACTION100
1.6468-1.66940.27961490.20772592X-RAY DIFFRACTION100
1.6694-1.69320.25851310.21292600X-RAY DIFFRACTION100
1.6932-1.71850.2491220.20612623X-RAY DIFFRACTION100
1.7185-1.74540.24991520.21312647X-RAY DIFFRACTION100
1.7454-1.7740.25021400.20262610X-RAY DIFFRACTION100
1.774-1.80460.26441340.19632627X-RAY DIFFRACTION100
1.8046-1.83740.24061320.19842606X-RAY DIFFRACTION100
1.8374-1.87270.25531510.19982592X-RAY DIFFRACTION100
1.8727-1.91090.27171460.20842635X-RAY DIFFRACTION100
1.9109-1.95250.24621520.22617X-RAY DIFFRACTION100
1.9525-1.99790.23131510.19852581X-RAY DIFFRACTION100
1.9979-2.04780.24091460.19432641X-RAY DIFFRACTION100
2.0478-2.10320.22031560.19642603X-RAY DIFFRACTION100
2.1032-2.16510.21221340.19112648X-RAY DIFFRACTION100
2.1651-2.2350.22591350.18662601X-RAY DIFFRACTION100
2.235-2.31480.2481540.18632591X-RAY DIFFRACTION100
2.3148-2.40750.21321480.19372628X-RAY DIFFRACTION100
2.4075-2.5170.23851300.18152668X-RAY DIFFRACTION100
2.517-2.64970.22221390.17662603X-RAY DIFFRACTION100
2.6497-2.81560.22971300.18292640X-RAY DIFFRACTION100
2.8156-3.03280.23161210.17942654X-RAY DIFFRACTION100
3.0328-3.33780.18931460.16842662X-RAY DIFFRACTION100
3.3378-3.82020.18591150.1492653X-RAY DIFFRACTION100
3.8202-4.81070.14461470.1262642X-RAY DIFFRACTION100
4.8107-33.32920.17831440.16222648X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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