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Yorodumi- PDB-3p3a: Crystal structure of a putative thiosulfate sulfurtransferase fro... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3p3a | ||||||
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Title | Crystal structure of a putative thiosulfate sulfurtransferase from Mycobacterium thermoresistible | ||||||
Components | Thiosulfate sulfurtransferase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID / tuberculosis / paratuberculosis / thermostable / Rhodanese / Thiosulfate cyanide transsulfurase / Thiosulfate thiotransferase | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Mycobacterium thermoresistibile (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
Citation | Journal: Protein Sci. / Year: 2012 Title: Mycobacterium thermoresistibile as a source of thermostable orthologs of Mycobacterium tuberculosis proteins. Authors: Edwards, T.E. / Liao, R. / Phan, I. / Myler, P.J. / Grundner, C. #1: Journal: Tuberculosis (Edinb) / Year: 2015 Title: Increasing the structural coverage of tuberculosis drug targets. Authors: Baugh, L. / Phan, I. / Begley, D.W. / Clifton, M.C. / Armour, B. / Dranow, D.M. / Taylor, B.M. / Muruthi, M.M. / Abendroth, J. / Fairman, J.W. / Fox, D. / Dieterich, S.H. / Staker, B.L. / ...Authors: Baugh, L. / Phan, I. / Begley, D.W. / Clifton, M.C. / Armour, B. / Dranow, D.M. / Taylor, B.M. / Muruthi, M.M. / Abendroth, J. / Fairman, J.W. / Fox, D. / Dieterich, S.H. / Staker, B.L. / Gardberg, A.S. / Choi, R. / Hewitt, S.N. / Napuli, A.J. / Myers, J. / Barrett, L.K. / Zhang, Y. / Ferrell, M. / Mundt, E. / Thompkins, K. / Tran, N. / Lyons-Abbott, S. / Abramov, A. / Sekar, A. / Serbzhinskiy, D. / Lorimer, D. / Buchko, G.W. / Stacy, R. / Stewart, L.J. / Edwards, T.E. / Van Voorhis, W.C. / Myler, P.J. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3p3a.cif.gz | 252.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3p3a.ent.gz | 204.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3p3a.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3p3a_validation.pdf.gz | 426.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3p3a_full_validation.pdf.gz | 428.4 KB | Display | |
Data in XML | 3p3a_validation.xml.gz | 25.3 KB | Display | |
Data in CIF | 3p3a_validation.cif.gz | 37.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p3/3p3a ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p3/3p3a | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3hzuSC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 35879.000 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mycobacterium thermoresistibile (bacteria) Strain: ATCC 19527 / NCTC 10409 / Gene: NODE_3859_LENGTH_3444_COV_7.617015_22 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: E2QRA0*PLUS, thiosulfate sulfurtransferase #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.4 Å3/Da / Density % sol: 48.7 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.6 Details: 48.2 mg/mL MythA.01241.a.A1 peak2 PS00652 against Emerald BioSystems Wizard III screen condition 13 B1 8% PEG 4000, 0.1 M NaOAc pH 4.6, with 20% ethylene glycol as cryo-protectant, crystal ...Details: 48.2 mg/mL MythA.01241.a.A1 peak2 PS00652 against Emerald BioSystems Wizard III screen condition 13 B1 8% PEG 4000, 0.1 M NaOAc pH 4.6, with 20% ethylene glycol as cryo-protectant, crystal tracking ID 216651b1, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.3 / Wavelength: 0.97946 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Aug 28, 2010 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97946 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→50 Å / Num. all: 41111 / Num. obs: 40671 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 25.362 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 14.82 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Rfactor: 49.69 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 3hzu Resolution: 2.1→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / WRfactor Rfree: 0.1837 / WRfactor Rwork: 0.1595 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8535 / SU B: 10.177 / SU ML: 0.119 / SU R Cruickshank DPI: 0.2035 / SU Rfree: 0.1664 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.166 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 58.65 Å2 / Biso mean: 21.7541 Å2 / Biso min: 7.51 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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