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- PDB-3oxt: Human cAMP-dependent protein kinase in complex with an inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oxt
タイトルHuman cAMP-dependent protein kinase in complex with an inhibitor
要素
  • cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
  • cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
キーワードTRANSFERASE / Phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


PKA-mediated phosphorylation of CREB / PKA-mediated phosphorylation of key metabolic factors / ROBO receptors bind AKAP5 / negative regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / HDL assembly / channel activator activity / mitochondrial protein catabolic process / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / high-density lipoprotein particle assembly ...PKA-mediated phosphorylation of CREB / PKA-mediated phosphorylation of key metabolic factors / ROBO receptors bind AKAP5 / negative regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / HDL assembly / channel activator activity / mitochondrial protein catabolic process / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / high-density lipoprotein particle assembly / nucleotide-activated protein kinase complex / Rap1 signalling / potassium channel inhibitor activity / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / histone H1-4S35 kinase activity / cAMP-dependent protein kinase / regulation of protein processing / cAMP-dependent protein kinase activity / cellular response to parathyroid hormone stimulus / protein localization to lipid droplet / negative regulation of interleukin-2 production / regulation of bicellular tight junction assembly / cAMP-dependent protein kinase complex / negative regulation of protein import into nucleus / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / dorsal/ventral neural tube patterning / PKA activation / Triglyceride catabolism / regulation of osteoblast differentiation / sperm capacitation / cellular response to cold / ciliary base / protein kinase A regulatory subunit binding / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / protein kinase A catalytic subunit binding / intracellular potassium ion homeostasis / RET signaling / mesoderm formation / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PKA activation in glucagon signalling / Regulation of MECP2 expression and activity / regulation of cardiac conduction / plasma membrane raft / DARPP-32 events / regulation of macroautophagy / cAMP/PKA signal transduction / regulation of cardiac muscle contraction / sperm flagellum / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / renal water homeostasis / negative regulation of cAMP/PKA signal transduction / Hedgehog 'off' state / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / Ion homeostasis / negative regulation of protein localization to chromatin / regulation of proteasomal protein catabolic process / negative regulation of TORC1 signaling / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / cellular response to epinephrine stimulus / protein export from nucleus / calcium channel complex / CD209 (DC-SIGN) signaling / cellular response to glucagon stimulus / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Mitochondrial protein degradation / positive regulation of calcium-mediated signaling / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of phagocytosis / regulation of heart rate / acrosomal vesicle / AURKA Activation by TPX2 / positive regulation of protein export from nucleus / regulation of microtubule cytoskeleton organization / negative regulation of smoothened signaling pathway / neuromuscular junction / neural tube closure / Regulation of insulin secretion / cellular response to glucose stimulus / Degradation of GLI1 by the proteasome / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / MAPK6/MAPK4 signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / mRNA processing / cytokine-mediated signaling pathway / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of insulin secretion / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3SB / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Koester, H. / Heine, A. / Klebe, G.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Fragment based drug design on PKA
著者: Koester, H. / Craan, T. / Brass, S. / Heine, A. / Klebe, G.
履歴
登録2010年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
B: cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3343
ポリマ－43,0352
非ポリマー2991
水4,179232
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1720 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area15410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.760, 73.220, 79.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / PKA C-alpha


分子量: 40808.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PKACA, PRKACA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17612, cAMP-dependent protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha / PKI-alpha / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / muscle/brain isoform


分子量: 2226.411 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 5-24 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P61925
#3: 化合物 ChemComp-3SB / (2S)-2-amino-N'-[(1E)-(2,4-dihydroxy-6-methylphenyl)methylidene]-2-phenylethanehydrazide


分子量: 299.324 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H17N3O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.26 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 5mM MES, 5mM BisTris-propane, 75mM LiCl, 1mM DTT, 0.1 mM EDTA, equilibrated against water/ethanol, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月23日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Bartels Monochromator with dual channel cut crystals (DCCM) in (+--+) geometry
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 22925 / Num. obs: 22925 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4 % / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.25 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Rsym value: 0.444 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→27.496 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 0 / 位相誤差: 22.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2391 1044 4.84 %
Rwork0.1731 --
obs0.1763 21592 93.12 %
all-21592 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.637 Å2 / ksol: 0.303 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.8312 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.7028 Å20 Å2
3----2.1285 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→27.496 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2836 0 22 232 3090
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082933
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0973976
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7541050
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071424
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004509
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.3160.3131200.20682274X-RAY DIFFRACTION74
2.316-2.4610.30831300.19552841X-RAY DIFFRACTION91
2.461-2.65090.26311550.18622897X-RAY DIFFRACTION93
2.6509-2.91740.26641440.17973010X-RAY DIFFRACTION96
2.9174-3.33890.27161570.18433095X-RAY DIFFRACTION98
3.3389-4.20420.22291780.16143156X-RAY DIFFRACTION100
4.2042-27.49810.191600.15773275X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.08890.10970.27860.30410.3680.95210.0354-0.0457-0.0766-0.06540.0019-0.17190.09520.3318-0.02810.05270.04230.060.16060.00870.129436.7531-14.4262-4.5923
20.2879-0.0605-0.09230.720.60721.0556-0.0163-0.04390.0092-0.0551-0.0305-0.0256-0.13020.05580.03720.06120.0007-0.02440.09690.01710.089125.8223-1.5487-3.1629
30.8864-0.3410.0690.97770.39441.5002-0.0446-0.06770.148-0.19380.0143-0.0596-0.37620.04920.00670.1521-0.0331-0.00520.10670.00460.08428.90583.0619-0.2109
40.00670.0046-0.00760.0033-0.00510.0081-0.0555-0.1060.03720.07090.0285-0.10550.0251-0.1159-0.00010.19360.0123-0.0060.2882-0.00480.198412.80726.449115.3396
50.01360.0044-0.0040.0155-0.00680.0033-0.36910.2545-0.26130.030.11670.11360.1842-0.171300.23720.0232-0.01490.2510.01910.198416.2278-3.53285.0215
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 16:72)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 73:251)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 252:350)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN B AND RESID 5:14)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN B AND RESID 15:22)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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