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- PDB-3oon: The structure of an outer membrance protein from Borrelia burgdor... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oon
タイトルThe structure of an outer membrance protein from Borrelia burgdorferi B31
要素Outer membrane protein (Tpn50)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Protein Structure Initiative / PSI-2 / Structural Genomics / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG / outer membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


OmpA-like domain / : / OmpA-like domain profile. / OmpA-like domain superfamily / OmpA family / OmpA-like domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane protein
類似検索 - 構成要素
生物種Borrelia burgdorferi (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Fan, Y. / Bigelow, L. / Feldman, B. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2017
タイトル: Insights into PG-binding, conformational change, and dimerization of the OmpA C-terminal domains from Salmonella enterica serovar Typhimurium and Borrelia burgdorferi.
著者: Tan, K. / Deatherage Kaiser, B.L. / Wu, R. / Cuff, M. / Fan, Y. / Bigelow, L. / Jedrzejczak, R.P. / Adkins, J.N. / Cort, J.R. / Babnigg, G. / Joachimiak, A.
履歴
登録2010年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22015年4月8日Group: Structure summary
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42019年12月4日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Outer membrane protein (Tpn50)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6102
ポリマ－14,5141
非ポリマー961
水1,36976
1
A: Outer membrane protein (Tpn50)
ヘテロ分子

A: Outer membrane protein (Tpn50)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2194
ポリマ－29,0272
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area2120 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area12390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.089, 74.784, 66.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Outer membrane protein (Tpn50)


分子量: 14513.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Borrelia burgdorferi (バクテリア)
株: B31 / 遺伝子: BB_0167 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O51189
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.08 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.20M ammonium sulfate, 0.1M bis-tris, 25%w/v PEG3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月9日 / 詳細: mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→50 Å / Num. all: 12430 / Num. obs: 12430 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 50.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 7.35 / Num. unique all: 636 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectcollectデータ収集
SHELXD位相決定
MLPHARE位相決定
ARPモデル構築
WARPモデル構築
HKL-3000位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.79→42.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 7.094 / SU ML: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.13
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23614 604 4.9 %RANDOM
Rwork0.21234 ---
all0.2136 11807 --
obs0.2136 11807 98.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.484 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.82 Å20 Å20 Å2
2--4.1 Å20 Å2
3----3.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.79→42.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数935 0 5 76 1016
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0221018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1471.9741367
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7425126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.7392650
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.25815224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.696154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2146
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02748
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9641.5600
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.82975
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5013418
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2254.5390
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.16331018
LS精密化 シェル解像度: 1.786→1.832 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 43 -
Rwork0.268 779 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.4669 Å / Origin y: 27.7621 Å / Origin z: 24.0375 Å
111213212223313233
T0.0369 Å2-0.0039 Å20.0043 Å2-0.0071 Å20.003 Å2--0.0169 Å2
L1.0036 °2-0.3586 °20.7178 °2-0.5615 °2-0.2142 °2--0.9977 °2
S-0.008 Å °0.0408 Å °-0.0082 Å °-0.0045 Å °-0.0206 Å °0.0002 Å °-0.0034 Å °0.0686 Å °0.0287 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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