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万見
- PDB-3omi: Catalytic core subunits (I and II) of cytochrome C oxidase from R... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3omi
タイトルCatalytic core subunits (I and II) of cytochrome C oxidase from Rhodobacter sphaeroides with D132A mutation
要素(Cytochrome c ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / TRANSMEMBRANE PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


respiratory chain complex IV / cytochrome-c oxidase / oxidative phosphorylation / cytochrome-c oxidase activity / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / respiratory electron transport chain / copper ion binding / heme binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cytochrome c oxidase, subunit I bacterial type / Helix Hairpins - #90 / Cytochrome C Oxidase; Chain A / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome c oxidase, subunit II / Cytochrome c oxidase subunit I domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome oxidase subunit II transmembrane region profile. / Cytochrome c/quinol oxidase subunit II ...Cytochrome c oxidase, subunit I bacterial type / Helix Hairpins - #90 / Cytochrome C Oxidase; Chain A / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome c oxidase, subunit II / Cytochrome c oxidase subunit I domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome oxidase subunit II transmembrane region profile. / Cytochrome c/quinol oxidase subunit II / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain superfamily / Copper centre Cu(A) / CO II and nitrous oxide reductase dinuclear copper centers signature. / Cytochrome c oxidase, subunit I, copper-binding site / Heme-copper oxidase catalytic subunit, copper B binding region signature. / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome oxidase subunit I profile. / Cytochrome c oxidase subunit I / Cytochrome c oxidase-like, subunit I superfamily / Cytochrome C and Quinol oxidase polypeptide I / Cytochrome C oxidase subunit II, periplasmic domain / Cytochrome c oxidase subunit II-like C-terminal / Cytochrome oxidase subunit II copper A binding domain profile. / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Helix Hairpins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / COPPER (II) ION / COPPER (I) ION / HEME-A / (2S,3R)-heptane-1,2,3-triol / HYDROXIDE ION / TRIDECANE / Cytochrome c oxidase subunit 1 / Cytochrome c oxidase subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodobacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Liu, J. / Qin, L. / Ferguson-Miller, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Crystallographic and online spectral evidence for role of conformational change and conserved water in cytochrome oxidase proton pump.
著者: Liu, J. / Qin, L. / Ferguson-Miller, S.
履歴
登録2010年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年5月2日Group: Structure summary
改定 1.32014年11月19日Group: Non-polymer description
改定 1.42017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_chiral / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytochrome c oxidase, aa3 type, subunit I
B: Cytochrome c oxidase subunit 2
C: Cytochrome c oxidase, aa3 type, subunit I
D: Cytochrome c oxidase subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)187,82047
ポリマ－176,2284
非ポリマー11,59243
水8,845491
1
A: Cytochrome c oxidase, aa3 type, subunit I
B: Cytochrome c oxidase subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,50226
ポリマ－88,1142
非ポリマー6,38824
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17920 Å2
ΔGint-185 kcal/mol
Surface area25880 Å2
手法PISA
2
C: Cytochrome c oxidase, aa3 type, subunit I
D: Cytochrome c oxidase subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,31821
ポリマ－88,1142
非ポリマー5,20419
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15900 Å2
ΔGint-196 kcal/mol
Surface area26210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.064, 131.519, 175.674
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Cytochrome c ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Cytochrome c oxidase, aa3 type, subunit I


分子量: 59496.344 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 17-551 / 変異: D132A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア)
株: ATCC 17023/2.4.1/NCIB 8253/DSM 158 / 遺伝子: coxI, CTAD, RHOS4_04590, RSP_1877 / プラスミド: pRK415-1 / 発現宿主: Rhodobacter sphaeroides (バクテリア) / 参照: UniProt: Q3J5A7, cytochrome-c oxidase
#2: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 2


分子量: 28617.637 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 30-281 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア)
株: ATCC 17023/2.4.1/NCIB 8253/DSM 158 / 遺伝子: coxII, CTAB, CTAC, RHOS4_04060, RSP_1826 / プラスミド: pRK415-1 / 発現宿主: Rhodobacter sphaeroides (バクテリア) / 参照: UniProt: Q3J5G0, cytochrome-c oxidase

-
糖 , 1種, 11分子

#4: 糖
ChemComp-DMU / DECYL-BETA-D-MALTOPYRANOSIDE / DECYLMALTOSIDE / デシルβ-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 482.562 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C22H42O11 / コメント: 可溶化剤*YM

-
非ポリマー , 11種, 523分子

#3: 化合物 ChemComp-OH / HYDROXIDE ION / ヒドロキシド


分子量: 17.007 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: HO
#5: 化合物
ChemComp-TRD / TRIDECANE / LIPID FRAGMENT / トリデカン


分子量: 184.361 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H28
#6: 化合物
ChemComp-HEA / HEME-A


分子量: 852.837 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C49H56FeN4O6
#7: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#10: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#11: 化合物 ChemComp-HTH / (2S,3R)-heptane-1,2,3-triol / heptane-1,2,3-triol


分子量: 148.200 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H16O3
#12: 化合物 ChemComp-CU1 / COPPER (I) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#13: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#14: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 491 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細LIGANDS LABELLED AS TRD ARE ALL ALKYL CHAINS WITH DIFFERENT LENGTHS OF EITHER DMU OR NATIVE ...LIGANDS LABELLED AS TRD ARE ALL ALKYL CHAINS WITH DIFFERENT LENGTHS OF EITHER DMU OR NATIVE MEMBRANE LIPIDS SUCH AS PHOSPHATIDYL ETHANOLAMINE OR CARDIOLIPIN. THE AUTHORS DO NOT KNOW FOR SURE THE IDENTITIES OF THE COMPLETE MOLECULES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.99 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 26-29% PEG 400, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K, vapor diffusion, sitting drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月15日
放射モノクロメーター: Diamond / プロトコル: SINGLE WEAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. obs: 151816 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.15-2.2450.556181.6
2.24-2.335.80.451193.4
2.33-2.436.40.361198.9
2.43-2.567.10.2771100
2.56-2.727.30.1971100
2.72-2.937.40.1441100
2.93-3.237.50.1071100
3.23-3.697.50.0861100
3.69-4.657.50.0721100
4.65-507.20.049198.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MD2データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→35.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 3.594 / SU ML: 0.095 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: THERE IS RESIDUAL DENSITY IN (FO-FC) DIFFERENCE FOURIER MAP AT THE MAGNESIUM SITES IN BOTH MOLECULES AND THE B-FACTOR FOR EACH MAGNESIUM ION IS UNUSUALLY LOW. THESE OBSERVATIONS SUGGEST THAT ...詳細: THERE IS RESIDUAL DENSITY IN (FO-FC) DIFFERENCE FOURIER MAP AT THE MAGNESIUM SITES IN BOTH MOLECULES AND THE B-FACTOR FOR EACH MAGNESIUM ION IS UNUSUALLY LOW. THESE OBSERVATIONS SUGGEST THAT THIS MAGNESIUM SITE MAY BE PARTIALLY OCCUPIED BY A HEAVIER META ION IN THE PROTEIN CRYSTAL. THERE ARE RESIDUAL DENSITIES IN (FO-FC) DIFFERENCE FOURIER MAP AT THE SITE OF CU AND HEMEA FE. THESE DENSITIES SUGGEST THAT THE METEAL CENTER OF THIS MUTATNT MIGHT BE IN A STATE DIFFERENT FROM WILD TYPE IN CRYSTAL.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 4574 3 %
Rwork0.192 --
obs0.193 151679 96.5 %
溶媒の処理溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.61 Å20 Å20 Å2
2---0.37 Å20 Å2
3---1.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→35.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12279 0 646 491 13416
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02213333
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1641.97518197
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5451573
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.20822.769502
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.436151804
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2271537
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.22011
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0210036
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.27023
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.29302
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.2656
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1210.221
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1820.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0730.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6571.58027
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.072212608
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.48436264
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1124.55587
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.21 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 231 -
Rwork0.252 7705 -
obs--69.36 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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