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万見
- PDB-3o9v: Crystal Structure of Human DPP4 Bound to TAK-986 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o9v
タイトルCrystal Structure of Human DPP4 Bound to TAK-986
要素Dipeptidyl peptidase 4
キーワードHYDROLASE / SIGNALING PROTEIN/INHIBITOR / protease and 8-bladed beta-propeller domain / Aminopeptidase / Cell membrane / Glycoprotein / Membrane / Protease / Secreted / Serine protease / Signal-anchor / Transmembrane / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glucagon processing / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / negative regulation of extracellular matrix disassembly / dipeptidyl-peptidase IV / chemorepellent activity / psychomotor behavior / intercellular canaliculus / dipeptidyl-peptidase activity ...glucagon processing / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / negative regulation of extracellular matrix disassembly / dipeptidyl-peptidase IV / chemorepellent activity / psychomotor behavior / intercellular canaliculus / dipeptidyl-peptidase activity / peptide hormone processing / locomotory exploration behavior / lamellipodium membrane / endocytic vesicle / behavioral fear response / endothelial cell migration / aminopeptidase activity / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / T cell costimulation / serine-type peptidase activity / T cell activation / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / lamellipodium / virus receptor activity / protease binding / membrane fusion / response to hypoxia / receptor-mediated virion attachment to host cell / cell adhesion / apical plasma membrane / membrane raft / symbiont entry into host cell / signaling receptor binding / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family ...Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-10T / Dipeptidyl peptidase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Yano, J.K. / Aertgeerts, K.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2011
タイトル: Discovery of a 3-Pyridylacetic Acid Derivative (TAK-100) as a Potent, Selective and Orally Active Dipeptidyl Peptidase IV (DPP-4) Inhibitor.
著者: Miyamoto, Y. / Banno, Y. / Yamashita, T. / Fujimoto, T. / Oi, S. / Moritoh, Y. / Asakawa, T. / Kataoka, O. / Yashiro, H. / Takeuchi, K. / Suzuki, N. / Ikedo, K. / Kosaka, T. / Tsubotani, S. / ...著者: Miyamoto, Y. / Banno, Y. / Yamashita, T. / Fujimoto, T. / Oi, S. / Moritoh, Y. / Asakawa, T. / Kataoka, O. / Yashiro, H. / Takeuchi, K. / Suzuki, N. / Ikedo, K. / Kosaka, T. / Tsubotani, S. / Tani, A. / Sasaki, M. / Funami, M. / Amano, M. / Yamamoto, Y. / Aertgeerts, K. / Yano, J. / Maezaki, H.
履歴
登録2010年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年10月8日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
C: Dipeptidyl peptidase 4
D: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)348,68723
ポリマ－343,1044
非ポリマー5,58419
水8,125451
1
A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子

C: Dipeptidyl peptidase 4
D: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)348,68723
ポリマ－343,1044
非ポリマー5,58419
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y+1/2,-z+11
Buried area15580 Å2
ΔGint50 kcal/mol
Surface area120160 Å2
手法PISA
2
A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,77713
ポリマ－171,5522
非ポリマー3,22511
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7800 Å2
ΔGint29 kcal/mol
Surface area60560 Å2
手法PISA
3
C: Dipeptidyl peptidase 4
D: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,91010
ポリマ－171,5522
非ポリマー2,3588
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7140 Å2
ΔGint19 kcal/mol
Surface area60240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.166, 122.886, 144.909
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.59, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Dipeptidyl peptidase 4 / Dipeptidyl peptidase IV / DPP IV / T-cell activation antigen CD26 / TP103 / Adenosine deaminase ...Dipeptidyl peptidase IV / DPP IV / T-cell activation antigen CD26 / TP103 / Adenosine deaminase complexing protein 2 / ADCP-2 / ADABP


分子量: 85775.945 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADCP2, CD26, DPP4 / プラスミド: pFASTBAC / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P27487, dipeptidyl-peptidase IV
#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-10T / 5-(aminomethyl)-2-methyl-4-(4-methylphenyl)-6-(2-methylpropyl)pyridine-3-carboxic acid / TAK-986 / 3-(アミノメチル)-2-イソブチル-4-(4-メチルフェニル)-6-メチル-5-ピリジンカルボン酸


分子量: 312.406 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H24N2O2
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 451 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.33 %
結晶化温度: 277 K / 手法: シッティングドロップ法, 蒸気拡散法
詳細: 20% PEG MME 2000, 100 mM Bicine, pH 8-8.5, sitting drop, vapor diffusion, temperature 277K
PH範囲: 8-8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 92 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月10日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. all: 101631 / Num. obs: 100525 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.75-2.82.90.514198.6
2.8-2.853.10.458198.8
2.85-2.93.10.393198.7
2.9-2.963.20.339198.8
2.96-3.033.20.289198.9
3.03-3.13.20.237198.9
3.1-3.173.20.198199.1
3.17-3.263.20.171199
3.26-3.363.20.141199.1
3.36-3.463.10.16197.7
3.46-3.593.20.117199
3.59-3.733.10.118198.1
3.73-3.93.10.094198.2
3.9-4.113.10.072198.8
4.11-4.363.20.054199.4
4.36-4.73.20.043199.5
4.7-5.173.10.041199.6
5.17-5.923.10.042199.6
5.92-7.463.20.042199.7
7.46-503.20.03199.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.93 Å48.5 Å
Translation2.93 Å48.5 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1R9M

1r9m


解像度: 2.75→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 27.288 / SU ML: 0.279 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.371 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25961 5026 5 %RANDOM
Rwork0.20338 ---
obs0.20619 95320 98.65 %-
all-101701 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.346 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.08 Å20 Å20.04 Å2
2--0.97 Å20 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23879 0 372 451 24702
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02224988
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0216632
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2221.94634021
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8753.00240156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.34952910
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.26723.941236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.821153988
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.15515120
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.23606
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0227624
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.025376
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.24925
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2030.217046
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.190.211980
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0950.213174
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.2797
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.10.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.180.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.270.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1990.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3971.514865
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0611.55876
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.684223545
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.925311941
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.4954.510476
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.745→2.816 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 355 -
Rwork0.305 6763 -
obs--96.11 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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