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万見
- PDB-3o5v: The Crystal Structure of the Creatinase/Prolidase N-terminal doma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o5v
タイトルThe Crystal Structure of the Creatinase/Prolidase N-terminal domain of an X-PRO dipeptidase from Streptococcus pyogenes to 1.85A
要素X-PRO dipeptidase
キーワードHYDROLASE / Creatinase / dipeptidase / N-terminal / PSI / MCSG / Structural Genomics / Midwest Center for Structural Genomics / Protein Structure Initiative / Creatinase domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Xaa-Pro dipeptidase / proline dipeptidase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Creatinase, N-terminal / Creatinase/Prolidase N-terminal domain / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 ...: / Creatinase, N-terminal / Creatinase/Prolidase N-terminal domain / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
XAA-PRO dipeptidase X-PRO dipeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pyogenes M1 GAS (化膿レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Stein, A.J. / Wu, R. / Clancy, S. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Crystal Structure of the Creatinase/Prolidase N-terminal domain of an X-PRO dipeptidase from Streptococcus pyogenes to 1.85A
著者: Stein, A.J. / Wu, R. / Clancy, S. / Joachimiak, A.
履歴
登録2010年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: X-PRO dipeptidase
B: X-PRO dipeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3115
ポリマ－30,0922
非ポリマー2203
水3,045169
1
A: X-PRO dipeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2664
ポリマ－15,0461
非ポリマー2203
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: X-PRO dipeptidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0461
ポリマ－15,0461
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.439, 79.439, 88.823
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-175-

HOH

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要素

#1: タンパク質 X-PRO dipeptidase / Xaa-Pro dipeptidase / Putative XAA-PRO dipeptidase


分子量: 15045.927 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pyogenes M1 GAS (化膿レンサ球菌)
遺伝子: M5005_Spy0423, pepQ, SPy_0513 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9A119, Xaa-Pro dipeptidase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.3 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 17% PEG 10,0000, 0.1M Bis-Tris pH 5.5, 0.1M Ammonium acetate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月1日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 27878 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Χ2: 1.633 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.85-1.924.90.59327401.01100
1.92-1.994.90.36827621.012100
1.99-2.084.90.25327611.083100
2.08-2.194.90.17227471.126100
2.19-2.334.90.12328211.152100
2.33-2.514.90.08927541.23100
2.51-2.764.90.06428051.369100
2.76-3.164.80.05428151.91999.9
3.16-3.994.70.04928413.34399.9
3.99-504.40.03628323.32795.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
SHELX位相決定
MLPHARE位相決定
直接法位相決定
ARP/wARPモデル構築
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.85→36.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 2.95 / SU ML: 0.088 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.124 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 1390 5 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.194 27772 99.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.393 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→36.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2032 0 13 169 2214
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222135
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.221.9452919
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3955263
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.81724.673107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.8515320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.144156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2323
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211670
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.671.51290
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.23722092
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7653845
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.94.5821
LS精密化 シェル解像度: 1.854→1.902 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 105 -
Rwork0.284 1903 -
all-2008 -
obs--99.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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